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enzimas en el laboratorio

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Published by: Leidy Yudith Angarita Bautista on Jun 10, 2008
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1.

Defina y de ejemplos:

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Grupo prostético: son aquellas enzimas que se unen por enlaces covalentes a las coenzimas, cuando la coenzima se halla íntimamente unidad a la apoenzima. Apoenzima: parte proteica de una enzima que juntamente con coenzima forma una enzima completa y es una proteína inactiva. la

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Holoenzima: es el complejo enzima-coenzima, la apoenzima y el cofactor forma la coenzima completa. Una enzima completa se le denomina holoenzima y esta formada por una parte proteica (apoenzima) y cofactor no proteico (coenzima) Holoenzima = apoenzima + coenzima.

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Sustrato: es la molécula o moléculas sobre la cual actúa la enzima. Producto: es una sustancia producida por una reacción química, es reversible. Zimogeno o profermento: precursor inactivo de una enzima. Ejemplo: pepsinogeno- precursor de la pepsina. Coenzima: molécula orgánica no proteica, necesaria para la actividad enzimática. Ejemplo: nicotinamida, fosfato y flautita. Cofactor: sustancia no proteica inorgánica

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2. Explique en que consiste la constante michaelis.

Se basas en el equilibrio rápido entre la enzima y su sustrato para formar su complejo enzima-sustrato, se relaciona con la afinidad de una enzima por un sustrato determinado que es mayor cuando es menor la constante de Michaels. Es la constante de disociación del complejo enzima sustrato. 3. ¿Como se expresa la actividad de las enzimas? Explique. La actividad catalítica de una preparación enzimatica se expresa mediante unidades estandarizadas con la comisión de enzimas cuya unidad es de actividad enzimatica, donde esta se define como la cantidad de enzima que catalizar la formación d un micro mol. De producto por minuto en condiciones estándares. La unidad que se determina las enzimas:

4. ¿Factores que afectan los valores enzimáticos? Explique.

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Temperatura: la velocidad de una reacción catalizada aumenta con la temperatura, en caso de las enzimas, hay una temperatura a la cual las proteínas se desnaturalizan ocasionando la perdida de la actividad y la velocidad empieza a disminuir a altas temperaturas. La temperatura ideal es e 37 ºC. A temperaturas bajas la inhiben las reacciones enzimáticas A temperaturas altas la desnaturaliza la enzima y disminuye o anula su acción.

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pH: los cambios de pH en el medio alteran su función, pH elevado se desnaturalizan y hay pérdida de actividad enzimatica. Concentración del sustrato: la enzima reacciona solamente con el sustrato adecuado. Los inhibidores: son moléculas que frenan parcial o definitivamente, las reacciones enzimáticas se clasifican en dos:

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Competitivos: compiten con el sustrato por el sitio activo de la enzima y evita que se tome el complejo enzima sustrato Es una inhibición temporal y no daña la estructura de la enzima. No competitivos: deforma la enzima evitando que el punto activo se una con el sustrato, daña la estructura de la enzima, daña el sitio activo de la enzima.

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Concentración de la enzima: esta en el organismo con una concentración estable y es lo contrario a la concentración del sustrato. ¿Una unidad internacional de actividad enzimática a cuantos katales (K) equivale? La cantidad de enzima que cataliza la conversión de un mol de sustrato por segundo.

5.

6.

Desde el punto de vista clínico explique el uso de las enzimas como valor diagnostico. Sin enzimas no seria posible la vida que conocemos. Igual que la biocatalisis que regula la velocidad a la cual tiene lugar los procesos fisiológicos, las enzimas llevan a cabo funciones definitivas relacionadas con salud y enfermedad. En tanto que, en la salud todos los procesos fisiológicos ocurren de una manera ordenada y se conserva la homeostasis, durante los estados patológicos, esta última puede ser perturbada de manera profunda. Por ejemplo: el daño tisular grave que caracteriza a la cirrosis hepática puede deteriorar de manera notable la propiedad de las células para producir enzimas que catalizan procesos metabólicos claves como la síntesis de la urea, La incapacidad celular para convertir el amoniaco toxico a urea no toxica es seguida por intoxicación con amoniaco y por ultimo como hepático. Un conjunto de enfermedades genéticas raras, pero con frecuencia debilitantes a menudo mortales, proporcionan otros ejemplos dramáticos de las drásticas consecuencias fisiológicas que pueden seguir al deterioro de la actividad enzimatica, incluye de una sola enzima. Después del daño tisular grave (por ejemplo, infarto del miocardio o pulmonar, trituración de un miembro) o siguiendo a multiplicación celular descontrolada (por ejemplo, carcinoma prostático), las enzimas propias de tejidos específicos pasan a la sangre. Por lo tanto la determinación de estas enzimas intracelulares en el suero sanguíneo proporcionan a los médicos información valiosa para el diagnostico y el pronostico.

TALLER DE ENZIMOLOGÍA

LABORATORIO DE BIOQUÍMICA BÁSICA.

PRESENTADO A: DRA. CARMEN MARCIALES TOLOZA.

PRESENTADO POR:

LEIDY YUDITH ANGARITA BAUTISTA CÓDIGO: 02171043.

UNIVERSITARIA DE SANTANDER. BACTERIOLOGÍA Y LABORATORIO CLÍNICO. CÚCUTA. 2005 – A.

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