4.

) con respecto a la evolucin de la hemoglobina explique cmo ocurri

este proceso a partir de los anillos de porfirina.
Quiz 1.800 millones de aos atrs los anillos de porfirina unidos a un metal
evolucionaron junto con la fotosntesis y la consiguiente aparicin del O 2 en la
atmsfera, a partir de un gen ancestral comn.
Pronto en la evolucin se incorpor la utilidad de los anillos de porfirina unidos a
un metal para la transferencia de electrones. Tal es el caso de los citocromos que
transportan electrones en la cadena respiratoria, u otras hemoprotenas que
catalizan una clase variada de reacciones de xido-reduccin. Aun en la
fotosntesis, los anillos de porfirina transportan los electrones generados a partir
de la luz solar y el agua para luego generar ATP. Otras hemoprotenas se han
adaptado para unir reversiblemente el oxgeno generado en la fotosntesis y
transportarlo a cada clula de todos los grupos de organismos: procariotas,
hongos, plantas y animales.
La aparicin del oxgeno atmosfrico en la tierra hace dos millones de aos era un
evento dramtico y potencialmente traumtico para las criaturas unicelulares
primitivas que entonces vivan en la tierra. Por un lado, el oxgeno era txico,
adems representaba oportunidades para mejorar el proceso del metabolismo, el
aumento de la eficiencia de los sistemas de generacin de energa de la vida. Por
ello, mantener el oxgeno bajo control mientras que se usa en la produccin de
energa ha sido uno de los grandes compromisos que refleja la evolucin de la
vida en la tierra.
El compromiso se volvi qumico. Parece ser que el aparato que secuestra el
oxgeno dentro de las clulas, posiblemente para protegerlas, es similar al sistema
que utiliza el oxgeno para la generacin de energa potencial. En un principio este
aparato era bastante primitivo, probablemente limitado a un tomo de metal
enjaulado capaz de unirse con oxgeno o para obtencin de electrones, que se
utilizan en metabolismo. Pero este aparato qumico bsico creci cada vez ms de
una forma compleja a travs del tiempo y la evolucin. En algn punto, el tomo
metlico se fij dentro de una especie de una estructura molecular llamada anillo
de porfirina, y ms tarde este anillo de porfirina incrustarse en una estructura
mayor orgnica como las protenas.
A pesar de la estructura similar de estos compuestos, pueden desarrollar
diferentes funciones. Esto radica la diferente constitucin de las protenas que
albergan el ncleo del anillo de porfirina y a su vez de las sustituciones que posea
la porfirina. De esta forma se determina que funcin bioqumica desempear el
compuesto.
Estudios que se llevaron a cabo mediante la comparacin de genes que codifican
para hemoglobinas y sus parientes qumicos en una gama de organismos, desde
bacterias hasta humanos. Se encontr que los cambios en la hemoglobina no han

sido netamente estructurales, sino que algunos de las modificaciones ms

drsticos son las formas en las que esta macromolcula es regulada. Las
hemoglobinas y sus familiares siguen evolucionando rpidamente de maneras
sutiles, y los cambios siguen llegando en la gentica de regulacin de las
protenas.

FUENTES

Ross C. Hardison,
Cold Spring Harb Perspect Med. 2012 Dec; 2(12):
a011627, .http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3543078/
http://zoology.wisc.edu/courses/611/Part2/Readings/5The_Evolution_of_Hemoglobi
n.pdf
Oscar Andrs Peuela, M.D.*, Hemoglobina: una molcula modelo para el
investigador, Vol. 36 N 3, 2005 (Julio-Septiembre), http://www.bioline.org.br/pdf?
rc05044