PROFESORA: LIC. MARCELA A.

BATTILANA

Que es?

Como funcionan

Protenas con actividad

En condiciones fisiolgicas

cataltica muy especifica

Son los catalizadores de las
reacciones qumicas de los
sistemas biolgicos
Tienen gran poder cataltico
Poseen un elevado grado de
especificidad de sustrato
Funcionan en soluciones
acuosas en condiciones
suaves de pH y temperatura

las reacciones sin catalizar

tienden a ser lentas
(estabilidad de biomolculas)
Muchas reacciones
bioqumicas suponen
situaciones poco probables
Una enzima soluciona estos
problemas proporcionando
un ambiente tridimensional
favorable a la reaccin (sitio
activo)

Mecanismo y estructura
Protenas globulares
Enzimas mas grande q los sustratos
Cadena de aminocidos

Especifici
dad
enzimtic
Modelo de la llave
a cerradura
La E y el S
encajan
exactamente

Modelo de anclaje
inducido
Cambio de

conformacin del
sitio activo

SITIO ACTIVO:

lugar de la
enzima q se
adapta a la
estructura del
sustrato

mecanismo
Reduccin de la energa de activacin:
Reduccin de la energa del estado de

transicin
Proporcionando una ruta alternativa
Incrementando la velocidad de la enzima
mediante un aumento de temperatura

Modulacin alosterica
Sitio alosterico: zonas con capacidad de

reconocer y unir molculas.

Accin enzimtica
Reconocimiento del sustrato: la enzima reconoce al

sustrato atravs de su aminocido de fijacin (Modelo

llave cerradura) Los aminocidos de fijacin forman con
el sustrato enlaces de hidrgeno, formndose el
complejo enzima-sustrato.

Accin de catlisis:Los aminocidos catalticos (presentes

en la enzima) transformarn al sustrato en producto.

Regulacin de la actividad cataltica: La enzima livera a

los productos y queda libre para catalizar otra reaccin

(es por eso que se dice que las enzimas son
reutilizables).

Las enzimas que requieren de un cofactor

pero no esta unido, se denominan apoenzima

COENZIMAS
Molculas orgnicas
Algunas son vitaminas

riboflavina
tiamina
acido flico
Grupos qumico intercambiados:
Ion hidruro
Grupo fosfato
Grupo acetilo
Grupo formil, metenil o metil

Caractersticas de la
coenzima
Estructura no proteica
Bajo peso molecular
Termoestables
Inespecficas
Se alteran durante el proceso de catlisis
Habitualmente derivan de vitaminas

Las enzimas no
alteran el
equilibrio qumico
de la reaccin.
Sin la enzima
podra producirse
productos
secundarios
Pueden acoplar
dos o mas
reacciones

estudio de cmo las enzimas se unen a

sustratos y forman productos.

Da idea del mecanismo dela reaccin
cataltica y de la especificidad enzimtica
La medida de la velocidad de reaccin se
lleva cabo en condiciones optimas
Para encontrar la max. Velocidad de una
reaccion enzimatica la [S] se incrementa
hasta hasta q se obtiene una saturacion

La V se puede medir a

traves de la formacion
de productos o
desaparicion de
reactivos.
A medida q la reaccion
transcurre, la
cumulacion de
producto va
disminuyendo porque
se consume el sustrato

Cintica de MichaelisMenten

La concentracin de

sustrato afecta la
velocidad de
reaccin catalizada
por enzimas

Linealizacion de la ecuacion
de Michaelis-Menten

Cuando una enzima une dos o ms sustratos

y libera mltiples productos, el orden de los

pasos es una caracterstica importante del
mecanismo de reaccin. Esto se determina
por distintos mecanismos:

Reaccion enzimatica de dos

sustratos y dos productos
A+B
C+D
MECANISMO SECUENCIAL: los sustratos se unen al
centro activo antes de que se liberen algun
producto.
Al azar: la formar del complejo es independiente
de la union de los sustratos
Ordenadas: la formacion del complejo debe tener

un orden para q sea el complejo sea productivo

Mecanismo Theorell-chance: es un

mecanismo secuencial ordenado para el cual

no existe el complejo ternario EAB ni EPQ

MECANISMO DE DESPLAZAMIENTO: Ping-pong

A medida de q se une un sustrato se libera un

producto en una reccion parcial, modificando
la forma de la enzima.
La forma modificada se une al siguiente
sustrato catalizando la formacion del segundo
sustrato con regeneracion de la forma
negativa de la enzima

La actividad enzimatica puede ser afectada

por :
Concentracion del sustrato:
Temperatura
Efecto de pH
Inhibidores
Diponibilidad de Coenzimas

Concentacion de sustrato
Cuando ah sustrato disponible va

aumentando la concentracin de la
aumentando tambien su velocidad.

Efecto de la temperatura
La activacin de las enzimas depende de la

temperatura, cada enzima tiene su propia

temperatura
La mayora se desnaturalizan y se inactivan
alrededor de los 50C disminuyendo su velocidad.
Enzimas de bacterias termofilas son activas hasta
temperaturas superiores a los 85C
La ribonucelasa recupera su actividad por
enfriamiento.

Efecto de pH
Las enzimas presentan

un ph caracteristico al
cual su actividad
enzimatica es optimo,
por ese o debajo de ese
ph la actividad disminuye
debido a que la
estructura proteica se
modifica

Disponibilidad de
coenzima
La falta de vitaminas y
coenzimas disminuyesn
la actividad de reaccion.

activadores
Los activadores se

unen al centro
regulador y cambian
la conformacion del
sitio activo
desencadenando la
catalisis.

Inhibicion alosterica
Se unen a una zona

de la enzima
cambiando la
configuracion del
centro activo,
impidiendo que el
sustrato lleve a cabo
la catalisis

Inhibicion no competitiva
Sustancias q se unen a

la enzima en un lugar
diferente al sitio activo,
alterando la
conformacion. (modifica
la Kcat)
Una vez formado el
complejo ES no se
produce catalisis.
Depende solo de la
conecntarcion
Se afecta la Vmax
(disminuye) pero no Km

Inhibicion competitiva
Sustancias similares al

sustrato que se unen al

sitio activo impidiendo
q se una el sustrato
Procesos reversible
Depende de la cantidad
de sustrato einhibidos
No se modifica la Vmax
y Km aumenta en
presencia del inhibidor

Inhibicion acompetitiva
Sustancias que se

unen a un sitio de la
enzimas, q ue se
encuentra disponible
una vez q se unio el
sustrato.
No permite la
formacion de
producto

Inhibicion irreversible:
envenadores

Sustancias q se unen
al centro activo por
medio de enlaces
fuertes en un
procesos irreversible
impidiendo q se
realice la catalisis

Porue se unas enzimas

enzimas

Producto quimico

Se llevan a cabo en

Desarrolla reacciones no

condiciones suaves
Son altamente especficos
Implican velocidades de
reaccin muy elevadas
Slo se requiere una pequea
cantidad de enzima
Hay una gran disponibilidad y
variedad de equipamiento a
utilizar
Son fciles de controlar
Se reduce el impacto
ambiental

especificas
Necesitan de altas
temperaturas y/o presiones
Se necesitan del empleo de
equipos especialmente
diseados y de sistemas de
control.
Los subproductos no deseados
pueden ser difciles de separar
del producto de inters
El uso de reactivos qumicos,
de energa, y la generacin de
subproductos nocivos tiene un
mpacto medioambiental
negativo

produccion
Las enzimas se obtienen de
microorganismos.
La fermentacin se realiza en
un reactor.
Las enzimas son

concentradas
y/o purificadas.
Se procede al aislamiento,
clonacin y secuenciacin

del
gen que codifica la enzima.
Se realiza la inmovilizacin
enzimtica

Industria alimenticia

INDUSTRIA

ENZIMA

USOS

DETERGENTE

Amilasa
Xilanasa
Ligasa
lipasa

Degradacion de
almidon
Degradacion de color

fotografica

Proteasa

Disolver la gelatina
de las peliculas
fotograficas

Limpiadores de lentes proteasa

de contacto

Elimina restos
proteicos de las
lentes

Biologia molecualr

Manipular el ADN en
ingenieria genetica

Enzimas en analisis
clinico

Enzimas re
restriccion, ADN
ligasa y polimerazas

Para diagnosticar
enfermedades
hepaticas,
pancreaticas,
leucemias, anemias y

Enzima

usos

Productos medicos y
farmaceuticos

Aminocilasa

Obtencion del
isomero, terapias
enzimaticas

Tratamiento de
desecho

Lipasa

Cultivo bacteriano,
eliminar grasa
Degradar sus
correspondientes
polimeros

Celulosa, proteasa y
amilasa

Aplicacin de enzimas
inmovilizadas
Biosensores: es un dispositivo compacto de anlisis
que incorpora unelemento de reconocimiento
biolgico (cido nucleico, enzima, anticuerpo,
receptor, tejido, clula) asociado a un sistema
detransduccin que permite procesar la seal
producida por la interaccin entre el elemento de
reconocimiento y el analito.

Medicas: permite una accion mas prolongada, ya que

seria mas resistente a la accion de polimerasas

Industria farmaceutica: alternativa a la sintesis

quimica, obtencion de antibioticos beta lactamicos,

farmacos optimamente puros, etc