Protein As

COLEGIO DE LA SALLE
DEPARTAMENTO DE CIENCIAS
PROFESORA MARA ANGLICA RIEDEL P.
PROTEINAS
Las protenas son biomleculas formadas bsicamente por carbono, hidrgeno, oxgeno y
nitrgeno. Pueden adems contener azufre y en algunos tipos de protenas, fsforo, hierro,
magnesio y cobre entre otros elementos.
Pueden considerarse polmeros de unas pequeas molculas que reciben el nombre de
aminocidos y seran por tanto los monmeros unidad. Los aminocidos estn unidos
mediante enlaces peptdicos.
La unin de un bajo nmero de aminocidos da lugar a un pptido; si el n de aa. que forma
la molcula no es mayor de 10, se denomina oligopptido, si es superior a 10 se llama
polipptido y si el n: es superior a 50 aa. se habla ya de protena.
AMINOCIDOS
Del griego Ammon = dios egipcio cerca de cuyo templo se prepararon por primera vez las
sales de amonio a partir de estircol de camello.
Las subunidades (monmeros) que forman las protenas (polmeros).
Cada aminocido posee por lo menos un grupo funcional amino ( bsico) y un grupo
funcional carboxilo (cido) y difiere de otros aminocidos por la composicin de su grupo R.
FUNCIONES DE LOS AMINOCIDOS

1.
L - Alanina: Funcin: Interviene en el metabolismo de la glucosa. La glucosa es un
carbohidrato simple que el organismo utiliza como fuente de energa.
2. L - Arginina: Funcin: Est implicada en la conservacin del equilibrio de nitrgeno y de
dixido de carbono. Tambin tiene una gran importancia en la produccin de la Hormona del
Crecimiento, directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y msculos y en el
mantenimiento y reparacin del sistema inmunolgico.
3. L - Asparagina: Funcin: Interviene especficamente en los procesos metablicos del
Sistema Nervioso Central (SNC).
4. Acido L- Asprtico: Funcin: Es muy importante para la desintoxicacin del Hgado y su
correcto funcionamiento. El cido L- Asprtico se combina con otros aminocidos formando
molculas capaces de absorber toxinas del torrente sanguneo.
5. L - Citrulina: Funcin: Interviene especficamente en la eliminacin del amonaco.
6. L - Cistina: Funcin: Tambin interviene en la desintoxicacin, en combinacin con los
aminocidos anteriores. La L - Cistina es muy importante en la sntesis de la insulina y
tambin en las reacciones de ciertas molculas a la insulina.
7. L - Cisteina: Funcin: Junto con la L- cistina, la L- Cisteina est implicada en la
desintoxicacin, principalmente como antagonista de los radicales libres. Tambin contribuye
a mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre.
8. L - Glutamina: Funcin: Nutriente cerebral e interviene especficamente en la utilizacin
de la glucosa por el cerebro.
9. Acido L - Glutamnico: Funcin: Tiene gran importancia en el funcionamiento del Sistema
Nervioso Central y acta como estimulante del sistema inmunolgico.
10.
L - Glicina: Funcin: En combinacin con muchos otros aminocidos, es un
componente de numerosos tejidos del organismo.
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11.
L - Histidina: Funcin: En combinacin con la hormona de crecimiento (HGH) y
algunos aminocidos asociados, contribuyen al crecimiento y reparacin de los tejidos con un
papel especficamente relacionado con el sistema cardio-vascular.
12.
L - Serina: Funcin: Junto con algunos aminocidos mencionados, interviene en la
desintoxicacin del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de grasas y cidos
grasos.
13.
L - Taurina: Funcin: Estimula la Hormona del Crecimiento (HGH) en asociacin
con otros aminocidos, esta implicada en la regulacin de la presin sangunea, fortalece el
msculo cardiaco y vigoriza el sistema nervioso.
14.
L - Tirosina: Funcin: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en el
tratamiento de la depresin, en combinacin con otros aminocidos necesarios.
15.
L - Ornitina: Funcin: Es especfico para la hormona del Crecimiento (HGH) en
asociacin con otros aminocidos ya mencionados. Al combinarse con la L-Arginina y con
carnitina (que se sintetiza en el organismo, la L-Ornitina tiene una importante funcin en el
metabolismo del exceso de grasa corporal.
16.
L - Prolina: Funcin: Est involucrada tambin en la produccin de colgeno y tiene
gran importancia en la reparacin y mantenimiento del msculo y huesos.
Los Ocho (8) Esenciales
17.
L - Isoleucina: Funcin: Junto con la L-Leucina y la Hormona del Crecimiento
intervienen en la formacin y reparacin del tejido muscular.
18.
L - Leucina: Funcin: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento (HGH)
interviene con la formacin y reparacin del tejido muscular.
19.
L - Lisina: Funcin: Es uno de los ms importantes aminocidos porque, en
asociacin con varios aminocidos ms, interviene en diversas funciones, incluyendo el
crecimiento, reparacin de tejidos, anticuerpos del sistema inmunolgico y sntesis de
hormonas.
20.
L - Metionina: Funcin: Colabora en la sntesis de protenas y constituye el principal
limitante en las protenas de la dieta. El aminocido limitante determina el porcentaje de
alimento que va a utilizarse a nivel celular.
21.
L - Fenilalanina: Funcin: Interviene en la produccin del Colgeno,
fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido conectivo, y tambin en la formacin
de diversas neurohormonas.
22.
L - Triptfano: Funcin: Est implicado en el crecimiento y en la produccin
hormonal, especialmente en la funcin de las glndulas de secrecin adrenal. Tambin
interviene en la sntesis de la serotonina, neurohormona involucrada en la relajacin y el
sueo.
23.
L - Treonina: Funcin: Junto con la con la L-Metionina y el cido L- Asprtico ayuda
al hgado en sus funciones generales de desintoxicacin.
24.
L - Valina: Funcin: Estimula el crecimiento y reparacin de los tejidos, el
mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrgeno.
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EL ENLACE PEPTDICO
Los pptidos estn formados por la unin de aminocidos mediante un enlace peptdico. Es
un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aa. y el grupo amino del
siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molcula de agua.
El enlace peptdico tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es decir, presenta

una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los tomos que lo forman.
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COMPORTAMIENTO QUMICO
En disolucin acuosa, los aminocidos muestran un comportamiento anftero, es decir
pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un cido liberando protones y quedando
(-COO'), o como base , los grupos -NH2 captan protones, quedando como (-NH3+ ), o
pueden aparecer como cido y base a la vez. En este caso los aminocidos se ionizan
doblemente, apareciendo una forma dipolar inica llamada zwitterion.
ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria viene determinada por la secuencia de AA en la cadena proteica, es
decir, el nmero de AA presentes y el orden en que estn enlazados. Las posibilidades de
estructuracin a nivel primario son prcticamente ilimitadas. Como en casi todas las
protenas existen 20 AA diferentes, el nmero de estructuras posibles viene dado por las
variaciones con repeticin de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el nmero de AA
que componen la molcula proteica.
Generalmente, el nmero de AA que forman una protena oscila entre 80 y 300. Los enlaces
que participan en la estructura primaria de una protena son covalentes: son los enlaces
peptdicos.
El enlace peptdico es un enlace
amida que se forma entre el grupo
carboxilo de una AA con el grupo
amino de otro, con eliminacin de
una molcula de agua.
Independientemente de la longitud
de la cadena polipeptdica, siempre
hay un extremo amino terminal y un
extremo carboxilo terminal que
permanecen intactos.
Por convencin, la secuencia de
una protena se lee siempre a partir
de su extremo amino.
Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptdicos entre los distintos AA que
forman la protena se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir del cual emergen
las cadenas laterales de los AA. Los tomos que componen la cadena principal de la
protena son el N del grupo amino (condensado con el AA precedente), el C (a partir del
cual emerge la cadena lateral) y el C del grupo carboxilo (que se condensa con el AA
siguiente). Por lo tanto, la unidad repetitiva bsica que aparece en la cadena principal de una
protena es: (-NH-C -CO-).
Como la estructura primaria es la que determina los niveles superiores de organizacin, el
conocimiento de la secuencia de AA es del mayor inters para el estudio de la estructura y
funcin de una protena. Clsicamente, la secuenciacin de una protena se realiza
mediante mtodos qumicos. El mtodo ms utilizado es el de Edman, que utiliza el
fenilisotiocianato para marcar la protena e iniciar una serie de reacciones cclicas que
permiten identificar cada AA de la secuencia empezando por el extremo amino. Hoy en da
esta serie de reacciones las realiza de forma automtica un aparato llamado secuenciador
de AA.
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ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el espacio.
Los aa, a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de protenas y gracias a la
capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin espacial estable, la estructura
secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
1.
La alfa-hlice
2.
La lmina beta.
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ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un
polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cul ser la secundaria y por tanto la
terciaria.
Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar funciones de
transporte , enzimticas , hormonales, etc.
Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R
de los aminocidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
1.
El puente disulfuro entre los radicales de aminocidos que tiene azufre.
2.
Los puentes de hidrgeno
3.
Los puentes elctricos
4.
Las interacciones hifrfobas.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa de la unin , mediante enlaces dbiles ( no covalentes) de varias
cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una
de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero.
El nmero de protmeros vara desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la
hemoglobina, o muchos como la cpsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60
unidades protecas.
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CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS

1. HOLOPROTENAS
Formadas solamente por aminocidos
1. HETEROPROTENAS
Formadas por una fraccin protenica y por un grupo no protenico, que se denomina
"grupo prosttico
HOLOPROTENAS
Globulares
Prolaminas:Zena (maza),gliadina (trigo), hordena (cebada)

Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Albminas:Seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo), lactoalbmina
(leche)
Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.
Fibrosas
Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

Queratinas: En formaciones epidrmicas: pelos, uas, plumas, cuernos.
Elastinas: En tendones y vasos sanguineos
Fibronas: En hilos de seda, (araas, insectos)
HETEROPROTENAS
Glucoprotenas
Lipoprotenas
Ribonucleasa
Mucoprotenas
Anticuerpos
Hormona luteinizante
De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lpidos en la
sangre.
Nucleoprotenas
Nucleosomas de la cromatina
Ribosomas
Cromoprotenas
Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxgeno

Citocromos, que transportan electrones
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FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTENAS
Estructural
Enzimatica
Como las glucoprotenas que forman parte de las membranas.

Las histonas que forman parte de los cromosomas
El colgeno, del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina, del tejido conjuntivo elstico.
La queratina de la epidermis.
Son las ms numerosas y especializadas. Actan como biocatalizadores de las
reacciones qumicas y puedes verlas y estudiarlas con detalle aqu.
Hormonal
Insulina y glucagn
Hormona del crecimiento
Calcitonina
Hormonas tropas
Defensiva
Inmunoglobulina
Trombina y fibringeno
Transporte
Hemoglobina
Hemocianina
Citocromos
Reserva
Ovoalbmina, de la clara de huevo

Gliadina, del grano de trigo
Lactoalbmina, de la leche
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FUNCIONES DE LOS AMINOCIDOS

El enlace peptdico tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es decir, presenta

ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS

Prolaminas:Zena (maza),gliadina (trigo), hordena (cebada)

Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxgeno

FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTENAS

Como las glucoprotenas que forman parte de las membranas.

Ovoalbmina, de la clara de huevo

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