Bioqumica

Las reacciones bioqumicas son las reacciones que ocurren en los organismos vivos, y son
distintas de las del mundo de la qumica (inanimado).Constan de las siguientes caractersticas:
Ocurren a temperaturas constantes, en los seres humanos, por ejemplo, es de 37 (con una
pequea variacin), fuera de la cual se genera una incompatibilidad con la vida.
La presin tambin debe ser constante.
Los reactantes del mundo de la bioqumica son, en general, exclusivos, como protenas, cidos
grasos, glsidos (glucosa), nucletidos, etc., todas las cuales se denominan biomolculas. Hay
excepciones, como el agua.
Las molculas de la bioqumica son de gran peso molecular, por lo que se denominan
macromolculas, lo que tambin las diferencia de las molculas de la qumica.
Las reacciones bioqumicas ocurren a alta velocidad, condicin para una compatibilidad con la
vida. Esto es posible gracias a las enzimas.
Las reacciones bioqumicas son reguladas y regulables de acuerdo a ciertas circunstancias. Se
puede regular, por ejemplo, la cantidad y velocidad de produccin de insulina de acuerdo a la
cantidad de glucosa presente en la sangre.
Toda reaccin bioqumica implica un cambio. Al organismo llegan una serie de sustancias
(nutricin), como sales, agua, glcidos, etc.; y salen de l (excrecin) otras distintas: urea, CO 2,
cido rico. Esto evidencia la presencia de cambios. Estos cambios se involucran en el concepto de
metabolismo.
En el metabolismo se distinguen 2 conceptos:
Sntesis o anabolismo.
Degradacin o catabolismo, donde se obtiene energa para la sntesis.
Las biomolculas son caractersticas de cada organismo. As, las protenas de un ratn son
distintas a las humanas. Lo importante son los elementos que las forman, en el caso de las protenas,
los aminocidos.

MACROMOLCULAS
Generalmente son biomolculas, aunque no todas. Las biomolculas son: glcidos, protenas, lpidos
y cidos nucleicos, todas ellas formadas de pequeas molculas que se juntan, o sea, son polmeros
de unidades fundamentales (llamadas tambin sillares o ladrillos de construccin).
GLCIDOS
Los fundamentales son: glicgeno, almidn y celulosa.
Estos son macromolculas, pero tambin hay micromolculas, como la lactosa. La unidades
fundamental que los forma es la glucosa. La lactosa est formada por una unidad de glucosa y otra
de galactosa (es un disacrido). El glicgeno y las dems macromolculas tienen miles de miles de
molculas de glucosa (polisacrido). El glucgeno est en los animales; el almidn y la celulosa, en
los vegetales.
Son molculas necesarias y se recurre a ellas a travs de la nutricin. En toda dieta debe ir glicgeno
y almidn (la celulosa se ingiere pero no nutre, s tiene fibras).

Esteban Arriagada

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La glucosa se une a otra molcula de glucosa a travs de los carbonos 1-4, liberando una molcula
de agua, llamadas uniones glucosdicas. Tambin puede haber una unin en los carbonos 1-6 y las
siguientes de esa rama, en 1-4. De esta forma se crea un polmiero ramificado.
El hombre necesita en la dieta almidn, glicgeno y disacridos. Estos elementos entran al
organismo en sus unidades de glucosa. La degradacin en glucosa se llama digestin. En el caso de
los glcidos esto ocurre en el intestino delgado gracias a las encimas digestivas, una de las cuales se
denomina amilasa pancretica.
La glucosa es una molcula necesaria. Una vez en el LEC, pasa la membrana celular (ver esquema).
Para ser utilizada la molcula de glucosa, debe transformarse a travs de muchas vas, o sea, se va a
metabolizar.

La primera transformacin que le ocurre es transformarse en glucosa-6-fosfato,

gracias a la adicin de fosfato de un ATP, que queda como ADP. Esta transformacin se llama
activacin de la molcula de glucosa, para transformarse en una molcula reactiva (la glucosa es
poco reactiva).

La glucosa-6-fosfato se polimeriza y transforma en glicgeno. Esto ocurre cuando no

se necesita la glucosa, entonces se guarda. Pero no se puede guardar glucosa ni glucosa-6fosfato. La glicgenognesis implica guardar glucosa y liberar grupos fosfato.

Cuando se necesita glucosa, se degrada glicgeno en glucosa (glicogenolisis), la

glucosa hay que degradarla, formndose 2 triosas, hasta 2 piruvatos (ver esquema). Degradar
glucosa-6-fosfato implica liberar energa. Todos los procesos biolgicos cuestan energa. La
degradacin hasta piruvato se llama glucolisis.

El piruvato entra a la mitocondria, degradndose hasta 2 molculas, que son CO 2 y

agua. As la glucosa se ha degradado completamente. Este proceso ha dado como resultado la
formacin de varias molculas de ATP, lo que significa la aparicin de energa.
Todos los procesos biolgicas implican consumo de energa. El cerebro es un gran consumidor de
energa, tanto que las clulas cerebrales no transforman glucosa en glicgeno. Uno de los procesos
cerebrales ms consumidores de energa es el sentido de la vista, por lo que se dice que es
endergnico (necesita de mucha energa). En cambio, la degradacin de glucosa es exergnica.
(La glicognesis y la glicolisis son llamadas vas metablicas.)
Desde el ciclo ctrico sale el CO2, y el piruvato se transforma en Acetil-CoA.
LIPIDOS
Son macromolculas formadas por una unidad fundamental que se repite: cido graso. Adems de
este denominador comn, existen otros elementos ms.
Mientras ms dobles enlaces tenga, el material lipdico se va haciendo ms lquido, y viceversa. El
aceite, por ejemplo, tiene abundancia de cidos grasos con dobles enlaces; en las grasa slidas hay
abundancia de cidos grasos sin dobles enlaces, por tanto, con ms hidrgeno.
En la glicerina (3 carbonos) se unen 3 cidos grasos. Esto se llama trialcilglicrido (TAG). Si tiene 2
cidos grasos, DAG, y si tiene 1, MAG. Lo ms abundante en la dieta son los TAG.
Otro lpido es un colesterol unido a un cido graso.
Otro lpido es cuando la glicerina tiene 2 cidos grasos y un fosforo y un nitrgeno, lo que se llama
fosfolpido.
La digestin est a cargo de las lipasas, producto del pncreas. Una vez dentro de la clula,
reacciona con ATP y con Acil-CoA (Acil coenzima A). Esto es para activarlo, porque el cido graso
no es reactivo. Luego se puede formar TAG o fosfolpido. Esta sntesis ocurre cuando no se necesita
energa. Esto puede volver a ser Acil-CoA, y ste entra a la mitocondria, donde se va a degradar en
el ciclo ctrico, con la formacin de ATP. Este mecanismo se llama lipolisis, es exergnico y se
Esteban Arriagada

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producir cuando se necesita liberar energa. El mecanismo en que la mitocondria sintetiza Acido
graso (ver esquema) se realiza cuando se est en reposo; es endergnico porque requiere de energa,
pero en una magnitud muy inferior a la obtenida cuando se degrada.

Glcidos
Lpidos
Protenas
Acidos nucleicos

Unidades que se repiten

Funciones
glucosa
energtica
cidos grasos
energtica, estructural (en las membranas estn
presentes los fosfolpidos)
aminocidos
multifuncionales (enzimas, membranas, transporte)
nucletidos
informacin: contenerla, preservarla y trasladarla.

Cada una de estas molculas generalmente las sintetiza el organismo. Por ejemplo, la necesidad de
glcidos se satisface en la dieta a partir de las fuentes nutricionales; el organismo toma estos
polmeros de glucosa los digiere y construye los glcidos propios para el organismo. Lo mismo pasa
con los lpidos, protenas y cidos nucleicos.
Cualquier hepatocito va a tener glucosa, la que puede venir desde la dieta (la mayora) o de la
sntesis de la propia clula. Lo mismo pasa con los lpidos; los fosfolpidos que forman la membrana
pueden venir de la dieta o ser sintetizados por el organismo. Lo mismo para los aminocidos, pero
algunos no los puede hacer el organismo, llamados esenciales (para el hombre, pero no para un pez,
por ejemplo), hay otros inesenciales. En el caso de los nucletidos, la mayora son sintetizados por
el organismo.
Cuando se degrada algo para su uso, hay que restituirlo, lo que justifica el tener que alimentarse
constantemente.
PROTENAS
R
H2N

C
H

R
COOH
1

H2N

C
H

O
C

R
COOH
2

H3N

COO

1. ESTRUCTURA
Estn hechas sobre la base de unas unidades que se denominan aminocidos (1). La variacin del
redical R va a dar origen a los distintos aminocidos, puede ser H, tener un grupo azufrado,
aromtico, un grupo OH, un grupo carboxilo (caso en el que sera dicarboxlico), aminocido
(resultando monocarboxilico diamonado). Tienen la posibilidad de unirse unos (2) con otros gracias
a un grupo cido de uno de ellos y un grupo mino del otro, perdindose una molcula de agua y se
establece una unin entre carbono-nitrgeno, llamada unin peptdica (resistente), semi o casi de
doble enlace (por lo que esa parte no puede rotar). Al unirse 3 aminocidos hablamos de un
tripptido (con 2 uniones peptdicas), y as hasta polipptido. Cuando este polipptido alcanza un
cierto peso molecular de ms o menos 5.000 (promedio PM de aminocidos 100), hablamos de una
protena.
Hay protenas formadas exclusivamente por aminocidos, llamadas simples. Las complejas estn
unidas a otras estructuras:
Esteban Arriagada

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unidas a metales, como la hemoblobina que tiene fierro.

glucoprotenas: unidas a glucosa
lipoprotenas
nucleoprotenas, asociadas a estructuras de los cidos nucleicos.
(ver amelogenina?)
En la naturaleza los aminocidos no estn como aparece en el esquema (1), sino de una forma que
tiene cargas elctricas (3), por lo que un aminocido es un in bipolar, porque puede llegar a tener
dos polos. Que el aminocido se presente con dos o una carga depende de:

Si est en agua se presenta como dipolar

Si el medio es cido, por tanto con ms protones, llenarn el grupo carboxilo dejando
slo cargado el grupo amino positivamente.

Si agregamos una solucin bsica (medio alcalino), neutralizan el protn del grupo
amino, dejando el grupo carboxilo cargado negativamente.
Por tanto, el comportamiento de un aminocido va a depender del medio en que se encuentre. Hay
un pH (+7) en que se encontrar con carga neta igual a cero, llamado punto isoelctrico. Bajando el
pH, el aminocido se carga positivamente; sobre el punto isoelctrico los amiocidos se cargan en
forma negativa.
Si un aminocido tiene un radical cargado, por ejemplo, negativamente, no est en su punto
isoelctrico, sino sobre l; para que est en el punto isoelctrico hay que agregar cido. Para este
aminocido el punto isoelctrico est en un pH bajo 7 (cido).
Otro aminocido (lisina) con un segundo grupo amino, est bajo el punto isoelctrico por el
predominio de cargas positivas, para neutralizar una de estas cargas hay que agregar una solucin
bsica. Para este aminocido el punto isoelctrico est a un pH sobre 7 (bsico).
Al tener una mezcla de aminocidos a pH 7 habr aminocidos en el punto isoelctrico, otros con
cargas positivas y otros con cargas negativas.
Esto es lo que se conoce como comportamiento elctrico de los aminocidos.
Trasladando esto a una protena, las uniones peptdicas no se pueden cargar, por lo que las
posibilidades de cargarse estarn en los extremos y en los radicales. Una protena de 100
aminocidos tiene un mximo de 102 grupos cargables (las cargas de los grupos de los extremos y
las de los radicales) y un mnimo de 2 (slo los extremos). Por tanto una protena es un poli-in. La
protena tambin tienen un punto isoelctrico donde se igualen las cargas y un punto bajo el
isoelctrico.
ELECTROFORESIS
Es una manera de separar las protenas aprovechando las cargas elctricas de ellas de acuerdo al
medio en que se encuentren (pH), colocndolas en un campo elctrico que permite su migracin o
no migracin en uno u otro sentido. Despus de un tiempo la corriente se corta y se determina
cuanto han migrado las protenas de la mezcla. La velocidad de migracin depender de cuan lejos
est la protena del punto isoelctrico, mientras ms alejada este, migrar ms.
La electroforesis permite cuantificar la cantidad de protenas que se encuentran en una mezcla. Un
densitograma mide la densidad o concentracin de cada una de las protenas.
Le electroforesis del suero sanguneo tiene un perfil determinado, lo que permite compararla con el
de un paciente determinado. En la sangre hay normalmente una pequea cantidad de enzimas
provenientes, por ejemplo, del hgado, porque las clulas se renuevan permanentemente; pero si esta
Esteban Arriagada

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enzima se encuentra exageradamente en la sangre, significa que las clulas del hgado se estn
destruyendo anormalmente.

Esteban Arriagada

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ESTRUCTURA PRIMARIA:
Se conforman de acuerdo a un orden de aminocidos, unindose a travs de uniones peptdicas. El
orden en que se encuentren los aminocidos es fundamental, y est comandado por el material
gentico. As la estructura de la hemoglobina est informada en un gen, para trasladar esa
informacin al lugar de la sntesis proteica se crea un mRNA que va al ribosoma. Esto es tan estricto
que si est daado el material gentico y se altera un aminocido se crea una hemoglobina anormal
que no funciona, mutacin que a veces no es compatible con la vida (albinismo, hemofilia).
ESTRUCTURA SECUNDARIA:
Enrollamiento denominado alfa hlice (resorte)
Pliegue sobre s mismo denominado estructura B plegada.
Hay enlaces especficos que estabilizan la formacin de estas estructuras: los puentes de hidrgeno.
Se establece entre las molculas de carbono y oxgeno, ambas molculas tienen afinidad con el
hidrgeno del oxgeno, compartindolo sin quedarse con l.
ESTRUCTURA TERCIARIA
Plegamientos en las 3 dimensiones del espacio. Se estabiliza a travs de:
Uniones elctricas o salinas: grupos cargados en la cadena que se atrae por tener cargas opuestas.
Uniones hidrofbicas: las protenas estn en estado natural disueltas en agua; el radical
aromtico de ciertos aminocidos tiene repulsin por el agua, por lo que tiende a juntarse con
otro grupo hidrofbico para alejarse del agua.
Fuerzas de Vanderwalls
Uniones que se producen entre 2 aminocidos cuyos radicales tengan grupos SH: puente
disulfuro. Si uno agrega protones, desaparece este puente.
ESTRUCTURA CUATERNARIA.
Una subunidad se junta con otras ms, cada una de las cuales tiene estructura primaria, secundaria y
teriaria. Pero para que la protena funcione bien, necesitan estar las 4 unidas. Las subunidades no
necesariamente deben ser iguales. La hemoglobina est formada por 4 subunidades, dos cadenas alfa
y dos cadenas beta.
Una protena sin estructura cuaternaria no est formada necesariamente por una sola cadena. La
subunidad puede estar formada por dos cadenas, lo que no significa que la molcula tenga estructura
cuaternaria.
DESNATURALIZACIN E HIDROLISIS
Una protena que se encuentra en su naturaleza se dice que est en estado nativo. Si se estira y deja
lineal, el fenmeno se llama denaturalizacin y la protena pierde su funcin biolgica. El agente
denaturalizante puede ser temperatura, cidos, bases, etc.
Lo que se conserva es la estructura primaria, la que puede desaparecer en forma parcial (quedando
pptidos) o total (aminocidos), para ello se rompen uniones peptdicas, lo que se llama hidrlisis
proteica o proteolisis, proceso que es irreversible. Hay agentes de proteolisis: cidos o bases muy
fuertes y muy concentrados, a altas temperaturas, etc; y enzimas (estas usa el organismo).

Esteban Arriagada

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Hay un mtodo para separar las protenas basado en el tamao de ellas. Consiste en colocar mezcla
de protenas en un depsito que contiene un conjunto de molculas llamadas sephadex, material
poroso que sobre una estructura rgida presenta una serie de poros. Las protenas se retienen en los
poros y pueden salir a travs de una corriente. Las que no se retuvieron salen primero, luego, de las
retenidas, salen de la ms grande a las ms chicas. Esto se recolecta en tubos de ensayo.
Tarea: ver Amelogenina.
FUNCIONES
Lo que ms o nico que caracteriza a los seres vivos son las protenas. Por ejemplo, las protenas de
la piel del caballo son distintas de las de la piel del hombre.

ESTRUCTURAL: formando partes de membranas o piel, pelo, etc. Ej: colgeno.

FUNCIONES DE TRANSPORTE: hemoglobina, por la sangre se transportan lpidos
(lipoprotenas), otras protenas transportan metales. Hay protenas de transporte intracelular.
DEFENSA: como los anticuerpos, las protenas de la coagulacin (que nos defienden de una
hemorragia).
ENZIMAS: todas las enzimas son protenas. EJ: exoquinasa.
HORMONAL: algunas hormonas tienen caracter proteico.
NUTRICIN: como las protenas de la leche materna.

Las protenas son, por tanto, especficas, esto es, sirven exclusivamente para una funcin
determinada.

Esteban Arriagada

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FORMAS IONICAS DE LOS AMINOCIDOS
COO_

COOH
H3N+

H3N+

COO_

H2N

COO_

COOH
COO_

H3N+

COOH

H3N+

+
-

+
-

CH2NH2

CH2NH2

CH2NH3+

CH2NH3+

COO_

H2N

COO_

H3N+

COOH

H3N+

+
-

+
+

+
+
-

COO_

COO_

Las formas inicas de los aminocidos son muy variadas y dependen de la estructura y del medio en
que se encuentren.
Cuando las cargas son iguales, est en su punto isoelctrico, lo que es muy poco probable en la
realidad.
Esto ayuda a entender la funcin y estructura de las protenas. La conformacin terciaria y
cuaternaria se debe en gran medida a la presencia de cargas elctricas que se atraen. Esta condicin
es dable en los organismos superiores, donde no se soportan variaciones de pH. Si la funcin de la
protenas es dejar un espacio, ste se puede conseguir de acuerdo a las cargas; si bajamos el pH,
predominan las cargas positivas y se alterar su forma, y con ello su funcin.

Esteban Arriagada