1

Concepto de protenas
La palabra protena viene del griego protos que significa "lo ms
antiguo, lo primero.
Las protenas son biopolmeros (macromolculas orgnicas) de
elevado peso molecular; compuestos qumicos muy complejos que
se encuentran en todas las clulas vivas.
Hay ciertos elementos qumicos que todas ellas poseen, pero los
diversos tipos de protenas los contienen en diferentes cantidades.
Estn constituidas bsicamente por carbono (C), hidrgeno (H),
oxgeno (O) y nitrgeno (N); aunque pueden contener tambin
azufre (S) y fsforo (P) y, en menor proporcin, hierro (Fe), cobre
(Cu), magnesio (Mg), yodo (Y).
2
Las protenas son las molculas orgnicas ms abundantes en las clulas;
constituyen alrededor del 50% de su peso seco o ms en algunos casos.
Una bacteria puede tener cerca de 1000 protenas diferentes, pero en una
clula humana puede haber 10.000 clases de protenas distintas.
Qumicamente, las protenas estn formadas por la unin de muchas
molculas relativamente sencillas y no hidrolizables, denominadas
Aminocidos (Aa).
Los aminocidos se unen entre s originando pptidos. Segn su tamao
molecular, pueden ser oligopptidos, formados por no ms de 10 Aa y
polipptidos, constituidos por ms de 10 Aa.
Cuando el nmero de Aa supera los 50 y el polipptido tiene una
estructura tridimensional especfica, entonces se habla propiamente de
protenas.
3
PROTENAS
Holoprotenas
Protenas filamentosas
Protenas globulares
Heteroprotenas
Cromo protenas
Glucoprotenas
Lipoprotenas
Nucleoprotenas
Fosfoprotenas
Clasificacin de las protenas
4
Los aminocidos son compuestos orgnicos de bajo peso molecular.
Estn compuestos siempre de C, H, O y N y adems pueden
presentar otros elementos.
Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (COOH) y un grupo
amino (NH2) que se unen al mismo carbono (carbono ).
5
Las otras dos valencias del carbono se
saturan con un tomo de H y con un
grupo variable denominado radical R.
Este radical es el que determina las
propiedades qumicas y biolgicas de
cada aminocido. Segn ste se
distinguen 20 tipos de aminocidos.
Aminocidos: Unidades estructurales de las Protenas
6
Aminocidos
Segn la polaridad
del radical
Hidrfobos
Hidrfilos
cidos
Bsicos
Segn la estructura
del radical
Alifticos
cidos
Bsicos
Neutros Aromticos
Heterocclicos
Clasificacin de aminocidos
1. Aminocidos alifticos. Son los aminocidos en los que el radical R
es una cadena hidrocarbonada abierta, que puede tener, adems,
grupos COOH y NH2. Los aminocidos alifticos se clasifican en
neutros, cidos y bsicos.
1. Neutros. Si el radical R no posee grupos carboxilo ni amino.
2. cidos. Si el radical R presenta grupos carboxilo, pero no
amino.
3. Bsicos. Si el radical R tiene grupos amino, pero no grupos
carboxilo
2. Aminocidos aromticos. Son aquellos cuyo radical R es una cadena
cerrada, generalmente relacionada con el benceno.
3. Aminocidos heterocclicos. Aquellos cuyo radical R es una cadena
cerrada, generalmente compleja y con algunos tomos distintos del
carbono y del hidrgeno.
7
Clasificacin de aminocidos
8
1. Aminocidos con R no polar, hidrfobo
2. Aminocidos con R polar sin carga, hidrfilos y por tanto ms
solubles que los anteriores.
3. Aminocidos cidos. Presentan carboxilos en el radical R, que
normalmente est ionizado.
4. Aminocidos bsicos. Presentan un radical R que se carga
positivamente a pH neutro.

Existe otra clasificacin basada en funcin de la carga del radical R
(es la que viene en el libro de texto):
De los 20 aminocidos proteicos (hay otros 150 que no forman parte
de las protenas), hay 8 que son esenciales para la especie humana y
que deben ser incorporados en la dieta. Slo los vegetales y las
bacterias pueden sintetizarlos, aunque todos los seres vivos los
necesitan para fabricar sus protenas.

9
Clasificacin de aminocidos
10
11
12
Son aquellos que los
organismos hetertrofos deben
tomar de su dieta ya que no
pueden sintetizarlos en su
cuerpo (los auttrofos pueden
sintetizarlos todos)

Las rutas metablicas para su
obtencin suelen ser largas y
energticamente costosas, por
lo que los vertebrados las han
ido perdiendo a lo largo de la
evolucin (resulta menos
costoso obtenerlos en los
alimentos).
EN ADULTOS: 8
Fenilalanina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Treonina
Triptfano
Valina

EN NIOS los anteriores y:
Arginina
Histidina
Aminocidos Esenciales
14
En un aminocido, un carbono central () se une a:
Un grupo amino NH
2
Un grupo carboxilo COOH
Un hidrgeno
Un cadena lateral R que difiere en los 20 aminocidos existentes.
C
H
2
N COOH
H
CH
3
Monmero
AMINOCIDO
Estructura de los aminocidos
1. Los aminocidos son compuestos
slidos.
2. compuestos cristalinos
3. Presentan un elevado punto de
fusin.
4. Son solubles en agua.
5. Tienen actividad ptica
15
6. Presentan un comportamiento qumico anftero. Esto se debe a que a
pH=7 presentan una ionizacin dipolar, llamada zwitterion, que
permanece en equilibrio con la forma no inica. Este estado vara con
el pH. A pH alcalino, el grupo carboxilo est ionizado (-COO-) y el
grupo amino no. A pH cido, el grupo amino est ionizado (NH3+) y el
grupo carboxilo no.
Propiedades de los aminocidos

Todos los aminocidos, salvo la glicocola o glicina, presentan el carbono
asimtrico, ya que est enlazado a cuatro radicales diferentes: un grupo
amino, un grupo carboxilo. un radical R y un hidrgeno.

Debido a esta caracterstica, los aminocidos presentan actividad ptica,
es decir, son capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa
una disolucin de aminocidos.

Si un aminocido desva el plano de luz polarizada hacia la derecha, se
denomina dextrgiro (+), y si lo hace hacia la izquierda, levgiro ().

16
Actividad ptica de los aminocidos

Debido a la presencia del carbono asimtrico, los aminocidos pueden
presentar dos configuraciones espaciales.

Un aminocido tendr una configuracin D si al disponerlo en el espacio, de
forma que el grupo carboxilo quede arriba, el grupo NH2 queda situado a la
derecha, mientras que, si se encuentra a la izquierda, poseer una
configuracin L.

17
Estereoisomera de los aminocidos
La disposicin L o D es
independiente de la actividad
ptica. Por ello, un L-
aminocido podr ser
levgiro o dextrgiro, e igual
ocurrir con la configuracin
D.

En la naturaleza, la forma L es la ms
abundante, y todas las protenas estn
formadas por aminocidos L

En disolucin acuosa, los aminocidos
muestran un comportamiento anftero,
es decir, pueden ionizarse, dependiendo
del pH, como un cido (los grupos -COOH
liberan protones, quedando como -COO
-
),
como una base (los grupos -NH
2
captan
protones, quedando como -NH
3+
) o como
un cido y una base a la vez.

En el ltimo caso los aminocidos se
ionizan doblemente, apareciendo una forma
dipolar inica llamada zwitterion.
18
Comportamiento qumico: propiedades cido-bsicas
La forma dipolar, en un medio
cido, capta protones y se
comporta como una base y en un
medio bsico libera protones y se
comporta como un cido.

El pH en el cual el aminocido
tiende a adoptar una forma dipolar
neutra, con tantas cargas positivas
como negativas, se denomina
punto isoelctrico.

El carcter anftero de los
aminocidos permite la regulacin
del pH, ya que se comporta como
un cido o como una base segn le
convenga al organismo.
19
20
El punto isoelctrico es el valor de pH al
que el aminocido presenta una carga
neta igual al cero
Unin de los aminocidos.

Los enlaces qumicos entre aminocidos se denominan enlaces
peptdicos y a las cadenas formadas, pptidos.
Si el nmero de aminocidos que forma un pptido es dos, se
denomina dipptido, si es tres, tripptido. etc.
Si es inferior a 50 (10 segn que textos) se habla de oligopptido, y
si es superior a 50 se denomina polipptido.
Slo cuando un polipptido se halla constituido por ms de
cincuenta molculas de aminocidos o si el valor de su peso
molecular excede de 5 000 se habla de protena.
21
22
Los aminocidos se unen entre s mediante uniones peptdicas para
formar cadenas lineales no ramificadas.
C
H
R
C
O
OH
N
H
H
C
H
R
C
O
OH
N
H
H
C N
=

O
H
C
H
R
N
H
H
C
H
R
C
O
OH
+ H
2
O
Unin Peptdica
Unin Peptdica entre Aminocidos
CONDENSACIN
23
1. En un enlace peptdico, los tomos del grupo carboxilo y del grupo
amino se sitan en un mismo plano, con distancias y ngulos fijos.

2. Los grupos de aminocidos unidos por este enlace se denominan
residuos para resaltar la prdida de una molcula de agua en cada
enlace.

3. El amino libre de un extremo y el carboxilo libre del otro extremo de la
cadena reciben el nombre de N-terminal y C-terminal respectivamente.
Por convenio, los aminocidos se numeran desde el N-terminal.


Enlace peptdico
24
4. El enlace peptdico tiene un comportamiento similar al de un enlace
doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano
los tomos que lo forman.

5. Adems es un enlace ms corto que otros enlaces C-N. Esto le impide
girar libremente, los nicos enlaces que pueden girar son los C-C y los
C-N que no corresponden al enlace peptdico.
Enlace peptdico
25
26
27
Pptidos y oligopptidos de inters biolgico
Existen algunos pptidos cortos con funcin
biolgica.

Entre ellos podemos citar:

El tripptido glutatin (que acta como
transportador de hidrgeno en algunas
reacciones metablicas).

Los nanopptidos oxitocina y vasopresina (con
actividad hormonal), la insulina y el glucagn
que regulan la concentracin de glucosa en
sangre.

Los decapptidos tirocidina, gramicidina y
valinomicina (antibiticos).
28
Estructura de una
Protena?
La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles
estructurales ( o cuatro niveles de organizacin) denominados:

1. ESTRUCTURA PRIMARIA
2. ESTRUCTURA SECUNDARIA
3. ESTRUCTURA TERCIARIA
4. ESTRUCTURA CUATERNARIA

Cada una de estas estructuras informa de la disposicin de la anterior en
el espacio.
Estructura de las protenas
29

La estructura primaria es la secuencia de aminocidos de la protena.

Nos indica qu aminocidos componen la cadena polipeptdica y el
orden en que dichos aminocidos se encuentran.

La secuencia de una protena se escribe enumerando los aminocidos
desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal.
30
Estructura primaria


La funcin de una protena depende de su secuencia de aminocidos y
de la forma que sta adopte. El cambio de un solo aa de la secuencia de
la protena puede tener efectos muy importantes, como el cambio de un
solo aa en la hemoglobina humana que provoca la anemia falciforme.

31
Estructura primaria
32



Serina Glicina Tirosina Alanina Leucina
Estructura primaria
33
Estructura primaria

La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de
aminocidos o estructura primaria en el espacio.

Los aminocidos, a medida que van siendo enlazados durante la
sntesis de las protenas, y gracias a la capacidad de giro de sus
enlaces, adquieren una disposicin espacial estable, la estructura
secundaria.

Son conocidos tres tipos de estructura secundaria: la -hlice, la hlice
de colgeno y la conformacin o lmina plegada . La estructura
secundaria de la cadena polipeptdica depende de los aminocidos que
la forman.
34
Estructura secundaria
35
Las interacciones no covalentes entre los restos laterales de los
aminocidos dan origen a la estructura secundaria.

Esta conformacin viene dada por puentes de hidrgeno
intercatenarios.

La estructura secundaria puede ser:
Conformacin (Hlice)
Conformacin (Hoja plegada)

Si bien las conformaciones anteriores son las ms usuales, existen
otras menos frecuentes.

Existen sectores de los polipptidos cuya estructura no est bien
definida: los enroscamientos aleatorios o ad-random.



Conformacin
Conformacin
Estructura secundaria
36
Estructura en forma de bastn.

Los restos laterales de los
aminocidos se ubican de forma
perpendicular al eje de la hlice.

Los enlaces puente de hidrgeno se
establecen entre el hidrgeno unido
al nitrgeno y el oxgeno del primitivp
carboxilo.
-hlice

La estructura secundaria en -hlice se forma al enrollarse
helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria.

Esto se debe a la formacin espontnea de enlaces de hidrgeno entre
el CO de un aminocido y el NH del cuarto aminocido que le
sigue.

En la -hlice, los oxgenos de todos los grupos CO quedan
orientados en el mismo sentido, y los hidrgenos de todos los grupos
NH quedan orientados justo en el sentido contrario.

La -hlice presenta 3,6 aminocidos por vuelta y la rotacin es hacia
la derecha.
37
-hlice

El colgeno posee una disposicin
en hlice especial, mas alargada
que la -hlice, debido a la
abundancia de prolina e
hidroxiprolina.








Estos aa poseen una estructura
que dificulta la formacin de
enlaces de hidrgeno, por lo que
se forma una hlice ms
extendida, con slo tres
aminocidos por vuelta.


38
Hlice de colgeno


Su estabilidad viene dada por la asociacin de tres
hlices empaquetadas, para formar la triple hlice o
superhlice que es la responsable de la gran fuerza de
tensin del colgeno.

Las tres hlices se unen mediante enlaces covalentes y
enlaces dbiles de tipo puente de hidrgeno. Las
maromas y cables se construyen de forma semejante a
esta triple hlice.

39
Hlice de colgeno
Hay algunas alteraciones
del colgeno que provocan
sndromes como el de el
hombre de goma o el
sndrome de Marfn que
padeca Paganini y que
explicaba sus dedos largos
e hiperextensibles
40
Hlice de colgeno
41
Son estructuras flexibles que no se pueden estirar.
Los restos laterales se ubican hacia arriba y hacia abajo del plano de las
hojas.
Conformacin-

Los aminocidos forman una cadena en forma de zigzag.

No existen enlaces de hidrgeno entre los aminocidos prximos de la
cadena polipeptdica. Si que existen enlaces de hidrgeno intercatenarios,
en los que participan todos los enlaces peptdicos, dando una gran
estabilidad a la estructura.

Las dos cadenas se pueden unir de dos formas distintas; paralela y
antiparalela. Esta ltima es un poco mas compacta y aparece con mayor
frecuencia en las protenas.

Si la cadena con conformacin se repliega sobre si misma, se pueden
establecer puentes de hidrgeno entre segmentos, antes distantes, que
ahora han quedado prximos. Esto da lugar a una lmina en zigzag muy
estable denominada -lmina plegada. Esta estructura tambin se puede
formar entre dos o mas cadenas polipeptdicas diferentes.

42
Conformacin-
43
ANTIPARALELA
PARALELA
Conformacin-

Muchas protenas globulares presentan segmentos con conformacin
alternados con segmentos de estructura en -hlice.
En general, las protenas que se quedan en la estructura secundaria, dan
lugar a protenas filamentosas alargadas.
Son insolubles en agua y soluciones salinas y realizan funciones
esquelticas.
Las ms conocidas son la -queratina del pelo, plumas, uas, cuernos,
etc, la fibrona del hilo de seda y de las telaraas, y la elastina del tejido
conjuntivo, que forma una red deformable por la tensin.
44
Conformacin-
45
46
Caractersticas de la Hoja plegada (beta-lamina):

Los grupos C=O y N-H de los enlaces peptdicos de cadenas
adyacentes (o de segmentos adyacentes de una misma cadena)
estn en el mismo plano apuntando uno hacia el otro, de tal
forma que se hace posible el enlace de hidrogeno entre ellos.

Los puentes de hidrogeno son mas o menos perpendiculares al
eje principal de la estructura en hoja plegada.

Todos los grupos R en cada una de las cadenas alternan,
primero arriba del eje de la lamina, despus abajo del mismo, y
as sucesivamente.
Conformacin-
47


Secuencias de la cadena polipeptdica con
estructura o a menudo estn conectadas
entre s por medio de los llamados giros .
Son secuencias cortas, con una conformacin
caracterstica que impone un brusco giro de
180
o
a la cadena principal de un polipptido.
Giros
AA como Asn, Gly y Pro (que se acomodan mal
en estructuras de tipo o ) aparecen con
frecuencia en este tipo de estructura.

La conformacin de los giros b est estabilizada
generalmente por medio de un puente de
hidrgeno entre los residuos 1 y 4 del giro

Sirven para que la protena adopte estructuras
ms compactas
48
La conformacin terciaria de una
protena globular es la conformacin
tridimensional del polipptido plegado.

Las interacciones que intervienen en el
plegamiento de la estructura
secundaria son:
Interacciones hidrofbicas entre
restos laterales no polares.
Uniones de Van der Waals.
Puentes de Hidrgeno.
Interacciones salinas.
Puentes Disulfuro.

Las funciones de las protenas
dependen del plegamiento particular
que adopten.

Esta estructura est altamente
influenciada por la estructura primaria.
Estructura terciaria

Es disposicin espacial de la estructura secundaria de un polipptido al
plegarse sobre s misma originando una conformacin globular.

La conformacin globular en las protenas facilita su solubilidad en agua y
en disoluciones salinas. Esto les permite realizar funciones de transporte,
enzimticas, hormonales, etc

Las conformaciones globulares se mantienen estables por la existencia de
enlaces entre los radicales R de los aminocidos.

49
Estructura terciaria
Lmina
Hlice
50
Residuos
hidrofbicos
Residuos
polares
S CH
2
R
H
H
HN
N
CH
2
H
C
O
R
H
H
C,M
E,G,N,Q
HO CH
2
HO CH
R
H
N
H
CH
2
H
N
H
C
O
N
H
H
C
NH
2
+
NH
Y
S,T
K
R
N,Q
Aceptores
Donadores
Enlaces de hidrgeno en estructura terciaria
Enlaces salinos o inicos en estructura terciaria
CH
2
NH
3
K
R
CH
2
NH
C
NH
2
NH
2
H
HN
NH
CH
2
OOC CH
2
D,E
Enlaces covalentes en estructura terciaria: disulfuro
S
S
Enlaces covalentes en estructura terciaria: amida
N
C
N
C
N
C
O
N
H
O
H
O
H
R
R
H
N
C
N
C
C
N
O
H
H
O
R
H
O
D,E
K
55
Interacciones que
intervienen en el
plegamiento de la
estructura terciaria
En los tramos rectos, la cadena polipeptdica posee estructura
secundaria de tipo -hlice o -lmina

En los codos o giros presenta secuencias sin estructura precisa.

Existen combinaciones estables, compactas y de aspecto globular de -
hlice y conformacin- que aparecen repetidamente en protenas
distintas.

Reciben el nombre de dominios estructurales y cada dominio se pliega
y se desnaturaliza casi independientemente de los dems.

Evolutivamente, se considera que los dominios estructurales han servido
como unidades modulares para constituir diferentes tipos de protenas
globulares.

Los distintos dominios suelen estar unidos por zonas estrechas o
cuellos, lo que posibilita un cierto movimiento rotacional. As, al
separarse dos dominios, permiten la introduccin de la molcula de
sustrato y, al acercarse, la fijan para actuar sobre ella.
56
57
- Enlaza a un pequeo ligando
- Atravesar la membrana plasmtica
- Contiene el sitio cataltico (enzimas)
- Enlazar al DNA (en factores de transcripcin)
- Provee una superficie para enlazarse
especficamente a otra protena.
Funciones de los Dominios:
A menudo un dominio realiza una funcin especifica y separada para la
protena:

1. La estructura cuaternaria es la unin mediante
enlaces dbiles (no covalentes) de varias cadenas
polipeptdicas con estructura terciana, idnticas o
no, para formar un complejo proteico.
2. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe
el nombre de protmero (subunidad o monmero)
3. Segn el nmero de protmeros que se asocian.
las protenas que tienen estructura cuaternaria se
denominan:
Dmeros, como la hexoquinasa.
tetrmero como la hemoglobina.
Pentmeros, como la ARN-polimerasa.
Polmeros, cuando en su composicin
intervienen gran nmero de protmeros.
(cpsida del virus de la poliomielitis, que
consta de 60 subunidades proteicas, los
filamentos de actina y miosina de las clulas
musculares, etc).
58
Estructura cuaternaria
59

Las interacciones que estabilizan esta
estructura son en general uniones dbiles:

Interacciones hidrofbicas.
Puentes de hidrgeno.
Interacciones salinas.
Fuerza de Van der Waals.
En algunas ocasiones puede haber
enlaces fuertes tipo puentes disulfuro,
en el caso de las inmunoglobulinas.

Estructura cuaternaria
60
Reduce la cantidad de informacin gentica necesaria.

El ensamblaje y la disgregacin se controlan fcilmente, ya que las
subunidades se asocian por enlaces dbiles.

Los mecanismos de correccin pueden excluir durante el ensamblaje las
subunidades defectuosas, con lo que disminuyen los errores en la
sntesis de la estructura.

Se pueden distinguir dentro de las estructuras cuaternarias dos tipos:

Homotpicas: Las cadenas polipeptdicas son idnticas o casi idnticas.

Heterotpicas: Las subunidades poseen estructuras muy diferentes.
61
El uso de subunidades menores para construir grandes estructuras
presenta varias ventajas:
62
En resumen, la estructura de una protena.
Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria
Secuencia Conformacin Asociacin
Hlice
Hoja Plegada
Globular
Fibrosa
Subunidades iguales
Subunidades distintas
Combinacin
ilimitada de
aminocidos.
Unin
Peptdica
Puente de
Hidrgeno
Puente de Hidrgeno,
Interacciones hidrofbicas,
salinas, electrostticas.
Fuerzas diversas no
covalentes.
PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

Las propiedades de las protenas dependen sobre todo de los radicales R
libres y de que stos sobresalgan de la molcula y, por tanto, tengan la
posibilidad de reaccionar con otras molculas.

El conjunto de aminocidos de una protena cuyos radicales poseen la
capacidad de unirse a otras molculas y de reaccionar con stas se
denomina centro activo de la protena.
63
64
Propiedades de
las protenas
Solubilidad
Desnaturalizacin
y renaturalizacin
Especificidad
De funcin De especie
Capacidad
amortiguadora

Las protenas globulares poseen un elevado tamao molecular, por lo
que al disolverse, dan lugar a disoluciones coloidales.
La solubilidad de estas molculas se debe a los radicales R que, al
ionizarse, establecen puentes de hidrgeno con las molculas de
agua. As, la protena queda recubierta de una capa de molculas de
agua que impide que se pueda unir a otras protenas, lo que
provocara su precipitacin.
65
Solubilidad
La solubilidad depende del pH,
temperatura, concentracin
inica... A pesar de ser solubles, la
mayora de las membranas
biolgicas son impermeables al
paso de protenas.
Capa de molculas de agua
Consiste en la prdida de todas las estructuras de orden superior
(secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la protena reducida
a un polmero con estructura primaria.

Consecuencias inmediatas son:

- Disminucin drstica de la solubilidad de la
protena, acompaada frecuentemente de
precipitacin

- Prdida de todas sus funciones biolgicas

- Alteracin de sus propiedades hidrodinmicas
Desnaturalizacin y renaturalizacin
Agentes desnaturalizantes
I. Fsicos

1. Calor. La mayor parte de las protenas experimentan
desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 C; otras se
desnaturalizan tambin cuando se enfran por debajo de los 10 a 15 C.

2. Radiaciones

II. Qumicos: todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la protena:

1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4. Reactivos de grupos -SH
HOCH
2
CH
2
SH
CH
2
SH
HOCH
HCOH
CH
2
SH
C O
NH
2
NH
2
C NH
NH
2
NH
2
O S
O
O
O
-
2-mercaptoetanol
Ditiotreitol (DTT)
Dodecilsulfato sdico (SDS, laurilsulfato)
Urea
Guanidina
Agentes desnaturalizantes
69

La especificidad es doble:
de especie
de funcin.

Especificidad de especie:

En su secuencia de aminocidos, las protenas presentan dos tipos de
sectores:
Sectores estables
Sectores variables: Algunos aminocidos pueden ser sustituidos por
otros distintos sin que se altere la funcionalidad de la molcula.

Ello ha dado lugar, durante la evolucin, a una gran variabilidad de protenas,
lo que permite que cada especie tenga sus protenas especficas y que,
incluso, aparezcan diferencias entre individuos de la misma especie (rechazo
en trasplantes de tejidos).

Las diferencias entre protenas homologas, es decir, con la misma funcin,
son grandes entre especies alejadas evolutivamente y escasas entre especies
emparentadas.
70
Especificidad
Especificidad de funcin.

La especificidad tambin se refiere a la funcin.
Cada protena realiza una determinada funcin exclusivamente, por ejemplo,
catalizar cierta reaccin qumica sobre cierto substrato y no sobre otro.
La especificidad se debe a que su actuacin se realiza mediante
interacciones selectivas con otras molculas, para lo que necesitan una
determinada secuencia de aa y una conformacin concreta.
Un cambio en la secuencia o conformacin puede impedir la unin y por lo
tanto dificultar la funcin.
71
Las protenas, al estar constituidas por aminocidos, tienen un
comportamiento anftero. Tienden a neutralizar las variaciones de pH
del medio, ya que pueden comportarse como un cido o una base y,
por tanto, liberar o retirar protones (H+) del medio
72
Capacidad amortiguadora
CLASIFICACIN DE PROTENAS

Se clasifican en:
Holoprotenas: Formadas solamente por aminocidos.

Heteroprotenas: Formadas por una fraccin protenica y por
un grupo no protenico, que se denomina "grupo prosttico.
Se clasifican segn la naturaleza del grupo prosttico.
73
PROTENAS
Holoprotenas
Protenas filamentosas
Protenas globulares
Heteroprotenas
Cromoprotenas
Glucoprotenas
Lipoprotenas
Nucleoprotenas
Fosfoprotenas


Globulares:







1. Prolaminas: Zena (maza),gliadina (trigo), hordena (cebada)
2. Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
3. Albminas: Seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo),
lactoalbmina (leche)
4. Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,
tirotropina
5. Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas .


74
HOLOPROTENAS
Ms complejas que las fibrosas.
Forman estructuras compactas, casi
esfricas, solubles en agua o
disolventes polares. Son
responsables de la actividad celular


Fibrosas:







1. Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
2. Queratinas: En formaciones epidrmicas: pelos, uas, plumas,
cuernos.
3. Elastinas: En tendones y vasos sanguneos
4. Fibronas: En hilos de seda, (araas, insectos)

75
HOLOPROTENAS
Ms simples que las globulares.
Forman estructuras alargadas,
ordenadas en una sola dimensin,
formando haces paralelos. Son
responsables de funciones
estructurales y protectoras


1. Glucoprotenas: ribonucleasa mucoprotenas, anticuerpos, hormona
luteinizante
2. Lipoprotenas: De alta, baja y muy baja densidad, que transportan
lpidos en la sangre.
3. Nucleoprotenas: Nucleosomas de la cromatina, ribosomas, histonas
y protaminas de eucariotas.
4. Cromoprotenas: Pueden ser de dos tipos:
a) Porfirnicas. Hemoglobina, mioglobina que transportan
oxgeno, citocromos, que transportan electrones
b) No profirnicas como la hemocianina (pigmento respiratorio
de crustceos y moluscos, de color azul y que contiene
cobre)
5. Fosfoprotenas: Tienen PO
4
H
3
en el grupo prosttico. La casena de
la leche.

76
HETEROPROTENAS
77

1. Estructural
2. Enzimtica
3. Hormonal
4. Defensiva
5. Transporte
6. Reserva
7. Funcin
homeosttica
8. Anticongelante
9. Actividad contrctil

FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTENAS:

Es una de las funciones ms caractersticas:

1. Algunas glucoprotenas forman parte de las membranas celulares.
Intervienen en el transporte selectivo de iones (bomba de Na-K)
2. Otras protenas forman el citoesqueleto de las clulas, las fibras del
huso, de los cilios y flagelos.
3. Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas
eucariotas.
4. El colgeno, que mantiene unidos los tejidos animales y forma los
tendones y la matriz de los huesos y cartlagos.
5. La elastina, en el tejido conjuntivo elstico (ligamentos paredes de
vasos sanguneos).
6. La queratina, que se sintetiza en la epidermis y forma parte de pelos,
uas, escamas de reptiles, plumas, etc.
7. La fibrona, que forma la seda y las telas de araas. Es una
disolucin viscosa que solidifica rpidamente al contacto con el aire.

78
Estructural

Es la funcin ms importante.
Las enzimas son las protenas ms numerosas y especializadas y
actan como biocatalizadores de las reacciones que constituyen
el metabolismo celular.
Se diferencian de los catalizadores no biolgicos porque las
enzimas son especficas de la reaccin que catalizan y de los
sustratos que intervienen en ellas.
79

Insulina y glucagn
Hormona del crecimiento segregada por la hipfisis
Calcitonina

Enzimtica
Hormonal

Inmunoglobulina, trombina y fibringeno
Defensiva

Adems de las protenas transportadoras de las membranas, existen
otras extracelulares que transportan sustancias a lugares diferentes
del organismo.
Hemoglobina, la hemocianina y la mioglobina del msculo
estriado.
Los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria
(mitocondrias) y en la fase luminosa de la fotosntesis
(cloroplastos).
La seroalbmina transporta cidos grasos, frmacos y productos
txicos por la sangre.
Las lipoprotenas transportan el colesterol y los triacilglicridos
por la sangre.

80
Transporte
81

En general, las protenas no se utilizan para la obtencin de
energa. No obstante, algunas como la ovoalbmina de la clara
de huevo, la casena de la leche o la gliadina de la semilla de
trigo, son utilizadas por el embrin en desarrollo como
nutrientes.

Las protenas intracelulares y del medio interno intervienen en el
mantenimiento del equilibrio osmtico en coordinacin con los
tampones.
Reserva
Funcin homeosttica

Presentes en el citoplasma de ciertos peces antrticos.


El movimiento y la locomocin en los organismos unicelulares y pluricelulares
dependen de las protenas contrctiles:
la dinena, en cilios y flagelos,
la actina y miosina, responsables de la contraccin muscular.

82
Anticongelante
Funcin contrctil