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PROTEINAS

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INTEGRANTES

Karina Álvarez Quintero Mevis Bayuelo Franco Karime Carmona Canedo Licena Oñoro Ramírez Catherine Payares Martínez Kelly Pereira Lora

INTRODUCCIÓN

La asparagina fue el primer aminoácido que descubrieron(1806).  la treoninna fu el ultimo.  existen 20 aminoácidos diferentes.  todos son L-α-aminoácidos y constan de: * un grupo amino * un grupo carboxilo * un grupo hidrogeno * un grupo distinto llamado R  los aminoácidos que están en las proteínas son configuración L.

Carboxilo

COOH
amino

H2N

C R

H

Cadena lateral

 Aminoácidos no proteicos Aminoácidos proteicos Se dividen en dos grupos:  Aminoácidos codificables o universales  Aminoácidos modificados o particulares..

Son 20: Alanina (Ala,A) Fenilalanina (phe,F) Lisina (Lys, K) Prolina (Pro, P) Treonina (Thr, T) Cisteina (Cys, C) Glicina (Gly, G) Leucina (Leu, L) Glutamina (Gln, Q) Valina (Val, V) Aspartico (Asp, D) histidina (His, H) Metionina (Met, M) arginina (Arg, R) triptofano (Trp, w) glutamico (Glu, E) isoleucina (lle,l) asparagina (Asn, N) Serina (Ser, S) tirosina (Tyr, Y)

Los aa esenciales: his, val, lle, leu, lys, met, trp, thr y phe.

Clasificación en función de la naturaleza y de la polaridad de La cadena lateral R.
Aminoácidos neutros no polares: Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Fenilalanina, Triptófano Metionina, Cisteína , prolina. Neutros polares: Serina, treonina, tirosina, asparagina, glutamina Ácidos: Aspartato, glutamato Básicos: Lisina, arginina, histidina.

Las modificaciones mas frecuentes son:          Hidroxilación. Carboxilación. Adición de iodo. Formación de puentes disulfuro. Glicosilación. Fosforilación. Acetilación. Metilación. Acilación.

ENLACE PEPTÍDICO Y PÉPTIDOS

 El esqueleto de toda proteína esta

constituido por una repetición de N-C-&-C. Ésta unidad de repetición esta enlazada mediante enlaces peptídicos.

 Se conoce como grupo peptídico al N y C

unidos por el enlace peptídico y sus cuatro sustituyentes, el Oxigeno del Carbonilo, el Hidrogeno del Amino y los Carbonos alfa unidos al N y C.
 La unión de dos o mas aminoácidos

mediante enlaces amida originan los péptidos.

 En los péptidos y en las proteínas, estos

enlaces amida reciben el nombre de enlaces peptídicos y son el resultado de la reacción de un grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua.

CLASIFICACION  cuando son pocos los aminoácidos que forman el péptido (menos de 10) se trata de un oligopéptido (dipéptido, tripéptido, tetrapéptido, etc.).  cuando el numero de aminoácidos esta comprendido entre 10 y 100 se trata de un polipéptido.  si el numero de aminoácidos es mayor de 100, se habla de proteínas.

NOMENCLATURA por convención, los péptidos se nombran leyendo secuencialmente los radicales de los aminoácidos que lo integran a partir del extremo N.
 se denomina secuencia de un péptido al

orden de los aminoácidos que lo integran.

FUNCIONES BIOLOGICAS - Agentes vasoactivos: Angiotensina II. Tiene actividad vasopresora. Es un octapéptido que se origina mediante la hidrólisis de una proteína precursora llamada Angiotensinógeno, y que no tiene actividad vasopresora. Otros tienen actividad vasodilatadora: la Bradiquinina, nonapéptido. Proteína precursora: quininógeno.

-Hormonas: Oxitocina: nonapéptido que provoca la contracción uterina y la secreción de leche por las glándulas mamarias. Vasopresina: nonapéptido que induce la reabsorción de agua en el riñón. Somatostatina: tetradecapéptido que inhibe la liberación de la hormona del crecimiento.

- Neurotransmisores: Las encefalinas (pentapéptido), las endorfinas (pentapéptido).
- Antibióticos:

La valinomicina y la gramicidina son dos péptidos con acción antibiótica. La valinomicina es un inóforo: es capaz de transportar iones potasio a través de las membranas biológicas.

GENERALIDADES

DEFINICION
Son Biomoléculas Formadas básicamente Por C, H,N Y O. Además, pueden contener azufre y en algunos tipos de proteínas H, Mg y Cu entre otros elementos. La estructura de las proteínas se estabiliza por diferentes tipos de enlaces como los covalentes, puentes de H, en laces salinos y fuerzas de Van Der Waals.

ESTRUCTURACIÓN DE PROTEÍNAS
Podemos distinguir 5 niveles de estructuración en las proteínas; la estructura primaria, la estructura secundaria, estructura terciaria, estructura cuaternaria y estructura quinaria.

ESTRUCTURA PRIMARIA
Los enlaces que determinan la estructura primaria son covalentes. Las posibilidades de estructuras a nivel primario son prácticamente ilimitados. Como en casi todas las proteínas existen 20 aminoácidos diferentes, el numero de estructuras posibles vienen dados por las variaciones por repetición de los 20 elementos tomados de n en n, siendo n el numero de aminoácidos que componen la molécula proteica.

ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de H entre los átomos que forman el enlace peptídico. Se pueden distinguir varios tipos de conformación que determinan la estructura secundaria de una proteína: conformación al azar , hélice α, hoja β, giros β y estructuras supersecundarias.

ESTRUCTURA TERCIARIA
Es una disposición precisa y única en el espacio y surge a medida que se sintetiza la proteína. Esta determinada por la secuencia de aminoácidos y se reconoce 2 tipos de estas estructuras: 2.Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso en las una de las dimensiones es mayor que las otras dos. 3.Proteínas con estructura terciaria de tipo globular mas frecuentes y su forma es esférica.

ESTRUCTURA CUATERNARIA
Cuando una proteína consta de mas de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se trata de una proteína oligomérica, decimos que tiene una estructura cuaternaria. Esta modula la actividad biológica de la proteína y de la separación de las subunidades, y a menudo conduce a la perdida de funcionalidad.

ESTRUCTURA QUINARIA
En algunos casos las proteínas se agrupan entre si, en otros se agrupan con otro grupo de Biomoléculas para formar estructuras supramoleculares de orden superior y que tienen un carácter permanente. Este nivel de asociación recibe el nombre de estructura quinaria, y pueden ser: asociaciones entre proteínas y asociaciones entre proteínas y otras moléculas.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Las proteínas son polímetros de
a-aminoácidos con amplia variabilidad estructural y funciones biológicas diversas.
 Criterios físicos  Criterios químicos  Criterios estructurales  Criterios funcionales

Ej: el colágeno es una proteína simple, fibrosa y oligomerica.

criterio soluble en agua o en físico Albúmina:
disoluciones salinas diluidas Globulinas: requieren concentraciones salinas mas elevadas para mantenerse en disolución. Prolaminas: solubles en alcohol. Glutelinas: se disuelven en disoluciones acidas o básicas. Escleroproteínas: insolubles en la mayoría de los disolventes.

CRITERIO QUIMICO:

existen 2 tipos de

proteínas Proteínas simples: formadas por a-

aminoácidos, como la ubiquitina ( formada por 53 aminoácidos). Proteínas conjugadas: además de la cadena polipeptídica contiene un componente no aminoacidico llamado grupo prostético (azúcar, lípido, ac.nucleico, etc.). Ejemplos: hemoglobina, mioglobina, citocromos, lipoproteínas, etc.

Criterio estructural
Proteínas globulares

(esféricas).

Proteínas fibrosas

(alargadas).

Criterio funcional
Proteínas monomericas: consta de una sola

cadena polipeptídica. EJ: mioglobina

Proteínas oligomericas: consta de varias

cadenas polipeptídicas. Esas distintas cadenas se llaman subunidades, pueden ser igual o diferentes entre si. Ej: la hemoglobina esta formada por 4 subunidades.

Funciones biológicas de las proteínas. Funciones enzimáticas: ferritina, miosina
Función hormonal: insulina, parathormona Función de reconocimiento de señales:

receptores hormonales.
Función de transporte: oxigeno, lípidos.

Función estructural: fibras de colágeno. Función de movimiento: actina, miosina. Función de reserva: la ovoalbumia,

lactoalbúmina, gliadina, etc.
Transducción de señales. Función reguladora. Función de defensa: inmunoglobulinas

COLAGENO
En los tejidos Las células
Malla compleja de proteínas de secreción e hidratos de carbono
Llena el espacio intercelular MATRIZ EXTRACELULAR (MEC)

Matriz extracelular
Diversas Funciones

Fuerza (Tendones)

Filtración (glomérulo renal) Cartílago

Fuerza y flexibilidad MEC que conecta las células musculares lisas que rodean la arteria

Tejido conectivo denso

MEC Tendones fibrosa y pocas MEC esta formadas por fibras decélulas colágeno
Hueso

COLAGENO
Es la proteína fibrosa más abundante de la MEC. Estructura básica TRIPLE HELICE (TROPOCOLAGENO) 3 cadenas polipeptídicas diferente Estructura primaria rica en prolina e hidroxiprolina RIGIDEZ Triple hélice formada por tres hélices a izquierdas • Enlaces de H interhélice formación helicoidal 600 a 3000 aminoácidos Hay al menos 20 estructuras diferentes de colágeno

Hélice triple de tropocolá

Aminoácidos Especiales en el Colágeno
El anillo de pirrolidina de la prolina e hidroxiprolina esta en el lado exterior de la triple hélice. Hay 3 hidroxilasas a los residuos de prolina y lisina • Catalizada por una prolilhidroxilasa (o lisilhidroxilasa) que requiere ascorbato (vitamina C) como antioxidante

COLAGENO
ESPACIO EXTRACELULAR
ENZIMA

LISIL OXIDASA

DESAMINACIÓN OXIDATIVA

GRUPO AMINO ENTRECRUZAMIENTOS COVALENTES

GRUPO ALDHEIDO GRAN FUERZA TENSIL A FIBRILLA

ENTRECRUZAMIENTOS LATIRISMO Deformaciones de la columna vertebral Desmineralización de los huesos Aneurisma aórtico

COLAGENO
SE SINTETIZAN COMO

PROCOLAGENO

PROCOLAGENO tiene aminoácidos adicionales en los extremos N y C Terminal llamados PROPEPTIDOS. Estos PROPEPTIDOS son separados por enzimas proteoliticas
Procolageno

Colágeno maduro

Fibrillas de colágeno

Los colágenos son una familia de proteínas de la matriz cuyos miembros comparten una estructura de triple hélice. Los dominios no helicoidales le confieren al colágeno sus estructuras variadas.

Enfermedades del colágeno
OSTEGENESIS IMPERFECTA
Desorden del tejido conectivo causado por un defecto del colágeno tipo I, causando múltiples fracturas en el hueso, por el cambio de glicina por cisteína.

ENFERMEDAD DE EHLERS DANLOS
Articulaciones hipermoviles y piel muy extensibles por grandes cantidades de procolageno en extractos de piel y tendones. Si recordamos el escorbuto se produce por deficiencia de vitamina C, producido porque las enzimas que hidrolizan la prolina son defectuosas ya que necesitan de vitamina C para permanecer activas.

Al no poder hidrolizar la prolina,

frágil

El colágeno es muy

ELASTINA
 Proteína no colagenosa de la MEC  Predominante en fibras elasticas  Flexibilidad de nuestros vasos sanguineos, ligamentos,

pulmones y la piel.  Hay 1 solo gen para la elastina, proteina de 750 aa.  Escasa hidroxiprolina, no hidroxilisina ni carbohidratos. ESTRUCTURA BASICA Consta de dominios hidrofilicos e hidrofobicos ricos en lisina y valina. Forma estructuras heterocíclicas llamadas desmocina o isodesmocina. Debido al modo de entrecruzamiento la elastina se puede estirar en 2 dimensiones

FIBRONECTINA
Es una glucoproteína que esta presente en

la MEC y en el plasma = soluble. Adhesión, migración y morfología celular, diferenciación embrionaria y organización citoesqueletica. Mantiene unidos los colágenos, proteoglicanos y superficie celular. Presenta 20 isoformas Se fija a proteínas de la superficie celular y proporciona un mecanismo de comunicación entre los ambientes intra y extracelulares.

LAMININAS
Se conecta el colágeno tipo IV por una

proteína monocatenaria la nidogen/ entactina que tiene un sitio de unión para el colágeno tipo IV . Genera un anclaje de la MEC en las membranas basales

HEMOGLOBINA
consiste en 4 cadenas polipeptídicas, 2 de clase α y 2 de clase β. Esta es una proteina alosterica que puede fijar hasta cuatro moleculas de oxigeno (oxihemoglobina). La afinidad de fijacion de oxigeno por la hemoglobina esta influenciada positivamente por el oxigeno, pero tambien por diversos efectores alostericos quimicamente distintos, como H, co2, 2-3bpg o aumento de la temperatura.

Curva de disociación

HEMOGLOBINOPATIAS
Drepatositosis:

La drepanocitosis o anemia de hematíes falciformes es un padecimiento hereditario, ampliamente distribuido en todo el mundo como gen autosómico codominante. Los sujetos heterocigotos (AS) se designan como portadores, o que tiene el rasgo drepanocítico. Los homocigotos (SS) sufren de anemia drepanocítica.

FUNCIONES: •TRANSPORTE DE COMPUESTOS ENDOGENOS/EXOGENOS POCO SOLUBLES. •REGULACION DE LAPRESION ONCOTICA Y EL BALANCE INTRA/EXTRAVASAL. •RESPUESTA INFLAMATORIA Y CONTROL DE LA INFECCION.

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS PLASMATICAS
Prealbumina y proteína transportadora de

retinol Albúmina Alfa 1-glicoproteina acida Alfa 2-macroglobulina Ceruplasmina Transferrina Beta 2-microglobulina Proteína c reactiva inmunoglobulinas

Análisis de las proteínas

Patrones de alteración del proteinograma

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