Qu tcnicas existen para determinar la estructura tridimensional de biomolculas a nivel
atmico? Rayos X, Microscopa electrnica y RMN.
2. Use las herramientas de bsqueda y seleccione una protena.
3. Respecto a la protena elegida Cul es su cdigo de identificacin? 1G62 4. Cmo se llama? Factor de iniciacion de traduccin Eucariotica 6 (TIF6)
5. De que organismo proviene esa protena? Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c)
6. Cul es su funcin en la biologa? Se une a la subunidad 60S y previene la asociacion con la subunidad 40S ribosomal para fomar complejo de iniciacin 80S en el citoplasma. Adems est involucrado en la biogenesis ribosomal. Se asocial con las subunidades pre-60S en el ncleo y est involucrado con su expornte nuclear. La liberacin en el citoplasma de TIF6 de la suubidad 60S y la relocalizacin nuclear es promovida por GTPasa RIA1/EFL1 y por SDO1. Adems se require para el procesamiento de pre-rRNA.
7. Qu mtodo experimental se emple para resolverla? Se colect un nico set de datos nativos fueron colectados a temperatura ambiente con un nodo giratorio de CuK con una fuente de 2.5 . La estructura fue determinada por reemplazo molecular con AmoRe usando un modelo de bsqueda que consiste en la esrcutra aIF6 con cadenas laterals convertidas a Alanina y una -hlice de H2A y las asas conectadas a una -hlice de H2C al resto de la estructura removida.
8. Qu masa molecular tiene? 24156.30 Da.
9. Se trata de una protena con estructura cuaternaria o no? No, es un monmero.
10. Pose ms de un dominio? Si, un dominio de plegamiento de pentena.
11. Si son varias subunidades, son iguales o son diferentes? No tiene subunidades; tiene 5 subdominios / casi idnticos.
12. Cul es la longitud de la cadena de aminocidos que tienen la o las subunidades? Cada subdominio consta aproximadamente de 45 residuos de aminocidos.
13. Cuntas hlices y cuntas hojas se pueden identificar en cada subunidad? Cada subdominio consta de: 2 helices y 3 hojas .
14. Posee ligandos? Cuntos y de que tipo? No posee ligantes
Referencias. Crystal structures of ribosome anti-association factor IF6. Caroline M. Groft 1 , Roland Beckmann 2, 3 , Andrej Sali 1 & Stephen K. Burley 1, 4 Nature Structural Biology 7, 1156 - 1164 (2000) doi:10.1038/82017