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USMP-FMH-FN-2014-I

H. Lezama
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UNIVERSIDAD DE SAN MARTIN DE PORRES


FACULTAD DE MEDICINA HUMANA

FILIAL NORTE

QUIMICA MEDICA


2014-I




PROFESOR: HELMER LEZAMA

PROTEINAS
AMINOACIDOS
ESTRUCTURA
PROPIEDADES
CLASIFICACION

PROTEINAS
ENLACE PEPTIDICO
NIVELES ESTRUCTURALES
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA


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PROTEINAS

Macromolculas biolgicas ms abundantes

Gran variedad de clases y tamaos

Diversidad de funciones biolgicas

Instrumento a travs de los cuales se expresa la
informacin gentica

Estructura: con 20 aminocidos covalentemente unidos en
secuencias lineales caractersticas
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AMINOCIDOS

Productos de la hidrlisis de las protenas

Asparagina (1806) Treonina (1910)

Nombres comunes, en muchos casos derivan de la
fuente de la cual fueron aislados.
Asparagina de esprrago
Glutamato de gluten
Tirosina de queso (gr. Tyros = queso)
Glicina (gr. Glycos azucarado).
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CARACTERSTICAS COMUNES


Todos son aminocidos



Difieren en el grupo R lateral (estructura, tamao,
carga, solubilidad )

Otros menos comunes , son modificaciones post-
traduccionales. Otros no forman parte de las
protenas


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Convencin para
designar carbonos
en aminocidos:
1 2
3
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lisina
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El carbono es un centro quiral. Excepto G

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Clasificacin de aminocidos
Segn formen parte de las protenas
Aminocidos proticos
codificables o universales: 20 aa
modificados o particulares: (hidroxilacin,
carboxilacin, fosforilacin, glicosilacin,
condensacin, yodacin) Modificacin pos-
traduccional de aminocidos
Aminocidos no proticos
D-aminocidos
-aminocidos no proticos
- aminocidos


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Clasificacin de aminocidos
Segn polaridad
aa apolares
alifticos: glicina, alanina, valina, leucina,
isoleucina, prolina, metionina.
aromticos: fenilalanina, triptofano.
aa polares neutros
serina, treonina, cisteina, asparagina,
glutamina, tirosina.
aa polares cargados
cidos: cido asprtico, cido glutmico.
bsicos: lisina, arginina, histidina.
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Clasificacin nutricional
Esenciales:
TRIPTFANO
TREONINA
ISOLEUCINA
LEUCINA
LISINA
METIONINA
FENILALANINA
VALINA

No esenciales:
glicina - alanina
tirosina - serina
glutamina - prolina
glutamato
histidina
cistena
arginina
asparagina
aspartato
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taurina, carnitina, hidroxiprolina,etc
CLASIFICACIN
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Los aminocidos son anfteros

En solucin existen como iones o como formas
zwiterion
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PUNTO ISOELECTRICO

pH al que el aminocido est como zwiterin.


pH al que el aminocido tiene carga neta 0.
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Compuestos de importancia biolgica derivados de aa
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Aminocido Compuesto Funcin
Lisina
Gly, Arg
Tirosina
Tirosina
Glutamato
Histidina
Tirosina
Triptfano
Arginina
Tirosina
Triptfano
Tirosina

Carnitina
Fosfocreatina
Dopamina
Epinefrina
GABA
Histamina
Melanina
Melatonina
xido ntrico
Norepinefrina
Serotonina
Tiroxina
Transprtador AG
Reserva energtic
Neurotransmisor
Hormona
Neurotransmisor
Vasodilatador
Pigmento
Hormona
Vasodilatador, NT
Neurotransmisor
Vasoconstrictor
Hormona





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ENLACE PEPTIDICO
Enlace formado entre el grupo carboxilo de un aminocido y el
grupo amino del siguiente.
Tiene direccionalidad. La cadena presenta inicio (amino libre) y fin
(carboxilo libre)
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PROTEINAS
proteios = lo primero, ms
importante, de primera clase.
Propuesto por Berzelius en
1838.
18% de la masa celular.

G. Mulder 1839


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PROTEINAS: TAMAO

Unidades:
..... 30 1000 .......

Peso molecular:
..... 12000 1000000 .......

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PROTEINAS: CLASIFICACION
SEGN SUS PROPIEDADES FISICAS

GLOBULARES:
Solubles, frgiles, redondeadas Hemoglobina

FIBROSAS:
Insolubles, estables, estructurales Queratina
alargadas

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PROTEINAS: CLASIFICACION
SEGN SU CONSTITUCION

SIMPLES: Aminocidos Insulina

CONJUGADAS: Aminocidos Hemoglobina
+
Grupo prosttico
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PROTEINAS CONJUGADAS
CLASE GRUPO PROSTETICO EJEMPLO
Glicoprotenas
Lipoprotenas

Nucleoprotenas
Metaloprotenas
Cromoprotenas
Carbohidratos
Lpidos

Acidos nucleicos
Iones metlicos
Grupos cromgenos
Inmunoglobulinas
Lipoprotenas
sanguneas
Cromosomas
Ferritina
Hemoglobina
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PROTEINAS: CLASIFICACION
SEGN SU FUNCION
Enzimticas Alcohol deshidrogenasa
Estructurales Colgeno
Almacenamiento Ferritina
Transporte Hemoglobina
Hormonales Insulina
Contrctiles Actina
Protectivas Inmunoglobulinas
Toxignicas Toxina botulnica

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PEPTIDOS A FORMARSE
a
b

a: Nmero de aminocidos en solucin


b: Nmero de residuos en el pptido
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PROTEINAS: ESTRUCTURAS

ESTRUCTURA PRIMARIA

ESTRUCTURA SECUNDARIA

ESTRUCTURA TERCIARIA

ESTRUCTURA CUATERNARIA
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ESTRUCTURA PRIMARIA
SECUENCIA DE RESIDUOS.

Est dada por el enlace peptdico.

Su ruptura implica hidrlisis.
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ESTRUCTURA SECUNDARIA
FORMA COMO SE DOBLA LA ESTRUCTURA PRIMARIA

Est dada por los puentes de hidrgeno.

Su ruptura implica desnaturalizacin.


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Puede ser:
Alfa hlice

Beta u hoja plegada

Triple hlice.
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ESTRUCTURA TERCIARIA
FORMA COMO SE ARREGLA LA ESTRUCTURA SECUNDARIA EN EL ESPACIO

Est dada por los puentes de hidrgeno, puentes salinos,
enlaces disulfuro, interacciones hidrofbicas.
Su ruptura implica desnaturalizacin.
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ESTRUCTURA CUATERNARIA
FORMA COMO SE UNEN LAS ESTRUCTURAS
TERCIARIAS A SUS GRUPOS PROSTETICOS O LAS
SUBUNIDADES ENTRE ELLAS

Est dada por los puentes de hidrgeno, puentes salinos,
enlaces disulfuro, interacciones hidrofbicas, enlaces
covalentes.

Su ruptura implica desnaturalizacin.

Slo la presentan las protenas conjugadas y las
multimricas
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CONCLUSIONES

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1. LAS PROTEINAS ESTAN CONFORMADAS POR -
AMINOACIDOS

2. LOS AMINOACIDOS SON COMPUESTOS
ANFOTEROS

3. LA BASE DE LAS PROTEINAS COMO POLIMEROS
ES EL ENLACE PEPTIDICO

4. LAS PROTEINAS SON LOS BIOPOLIMEROS MAS
COMPLEJOS Y MAS DIVERSOS

5. LA FUNCIONQLIDAD DE LAS PROTEINAS SE DEBE
A LA COM PLEJIDAD DE SUS NIVELES
ESTRUCTURALES
MAS INFORMACION

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58
- QUIMICA ORGANICA. MORRISON

- QUIMICA ORGANICA. SOLOMONS

- QUIMICA ORGANICA. WADE

- BIOQUIMICA. STRYER

- BIOMOLECULAS. MACARULLA