Sección 2

BIOQUIMICA
Y
BIOFISICA

AUTOR

Dr. JESUS IGNACIO DOMINGUEZ CALVO

Residente de Cardiología
Hospital Clínico Universitario San Carlos
Madrid

Jefe de Servicio: Dr. L. Sánchez Harguindey Pimentel

INDICE
BIOQ UIMICA Y BIOFISICA
BIOQUIMICA
Capítulo I. CARBOHIDRATOS.
COMPOSICION ESTRUCTURAL Y
FUNCIONES METABOLICAS
Composición estructural
Catabolismo de los hidratos de
carbono
Capítulo II. PROTEINAS.
AMINOACIDOS CONSTITUYENTES
Y PROPIEDADES DE LOS PÉPTIDOS
Proteínas: estructura y funciones
Aminoácidos: composición y
propiedades
Capítulo III. NUCLEOTIDOS.
METABOLISMO Y VIAS DE SINTESIS
Definición, nomenclatura,
propiedades y funciones
Biosíntesis
Degradación de las purinas
Capítulo IV. LIPIDOS.
PROPIEDADES METABOLICAS.
HORMONAS ESTEROIDEAS
Composición y propiedades
Clasificación
Capítulo V. ENZIMAS. CINÉTICA Y
PROPIEDADES
Definición y propiedades
Cinética enzimática
Inhibición enzimática
Capítulo VI. VITAMINAS
Conceptos generales
Clasificación
Capítulo VII. METABOLISMO DE
GLUCOSA Y GLUCOGENO
Glucólisis. Esquema y características
Destinos metabólicos del piruvato
Gluconeogénesis
Ciclo de Cory
Glucogenogénesis
Capítulo VIII. CICLO DE KREBS.
VIA DE LAS PENTOSAS FOSFATO
CADENA RESPIRATORIA.
Ciclo del ácido cítrico
Vía de las pentosas fosfato
Cadena de transporte electrónico
Capítulo IX. METABOLISMO DEL
COLESTEROL. HORMONAS ESTEROIDEAS.
SINTESIS Y BETAOXIDACION DE ACIDOS
GRASOS. CETOGENESIS
Síntesis del colesterol
Compuestos derivados del
colesterol
Síntesis de ácidos grasos
Betaoxidación de ácidos grasos
Cetogénesis
Capítulo X. DEGRADACION OXIDATIVA
DE LOS AMINOACIDOS
Digestión proteica
Desaminación oxidativa de los amino-
ácidos
Capítulo XI. REPLICACION
TRANSCRIPCION Y TRADUCCION DE LOS
ACIDOS NUCLÉICOS
Introducción
Replicación
Transcripción
Traducción
 INDICE

BIOFISICA
Capítulo XII. BIOFISICA DE LAS
RADIACIONES
Concepto y parámetros
Enfoque biomédico
Conceptos importantes
Aplicaciones

Capítulo XIII. BIOFISICA DEL

APARATO LOCOMOTOR
Conceptos
Palancas en el cuerpo humano
Componentes rígidos y deformables
en el cuerpo humano

Capítulo XIV. TERMODINAMICA Y

BIOENERGÉTICA
Definición y conceptos
Leyes de la termodinámica
Bioenergética animal
Control de la disipación de calor

Capítulo XV. POTENCIALES

BIOELÉCTRICOS
Introducción a las membrranas bio-
lógicas
Propiedades eléctricas de las
membranas
Potencial de acción

Capítulo XVI. VISION Y AUDICION

Introducción
Ondas sonoras
Audición
Ondas electromagnéticas
Visión. El ojo como sistema optico
Aplicaciones de luz y sonido
en medicina

Capítulo XVII. MECANICA

CIRCULATORIA

Conceptos y leyes importantes

Organización del sistema
circulatorio

BIBLIOGRAFIA
INDICE DE MATERIAS
 Capítulo I

CARBOHIDRAT OS .
COMPOSICION
ESTRUCTURAL Y
FUNCIONES METABOLICAS
Indice
Composición estructural Catabolismo de los hidratos de carbono

COMPOSICION ESTRUCTURAL
Los Carbohidratos son Polihidroxialdehídos o Polihidroxice-
tonas, o sustancias que rinden estos compuestos por hidrólisis.
Son compuestos que responden generalmente a la fórmula
empírica: C-H2-O.Aunque algunos incorporan también Nitróge-
no, Fósforo o Azufre.
Existen tres clases principales de carbohidratos:
— Monosacáridos: son azúcares simples, están consti-
tuidos por una sola unidad de polihidroxialdehído o
polihidroxicetona.
El monosacárido más abundante en la naturaleza es la
D-Glucosa.
— Oligosacáridos:
Están constituidos por cadenas cortas de unidades de
monosacáridos unidas entre sí por enlaces covalen-
tes. Los más abundantes son los Disacáridos, que po-
seen dos unidades de monosacárido. Ej., Sacarosa o
azúcar de caña, está constituida por D-Glucosa y D-
Fructosa.
— Polisacáridos:
Están constituidos por cadenas largas que poseen
centenares o millares de unidades de monosacárido.
Los polisacáridos más abundantes son el Almidón y la
Celulosa, ambos constituidos por unidades de D-glu-
cosa que se repiten.
Monosacáridos
Son sólidos, incoloros, cristalinos muy solubles en agua e
insolubles en disolventes polares. Sabor dulce.
El esqueleto de los monosacáridos es una cadena carbona-
da sencilla, con los carbonos unidos por enlace simple y que
no posee ramificaciones.

61
CARBOHIDRATOS. COMPOSICION ESTRUCTURAL. FUNCIONES METABOLICAS.

MONOSACARIDOS
H H

C=O H — C — OH

H — C — OH C=O

H — C — OH C

H H
Gliceraldehído: Aldosa Dihidroxiacetona: Cetosa

ESTEREO ISOMEROS

CHO CHO

H — C — OH HO — C*— H C*= Carbono quiral.

21= 2 Estereoisómeros.
CH2OH CH2OH

D- Gliceraldehído L-Gliceraldehído

EPIMEROS FORMULA CICLICA:

CHO CHO
6CH2OH
H — C2 — OH OH — C2 — H H 5 O H
H
OH — C — OH OH — C — OH 1
4 OH H OH
OH
H — C — OH H — C — OH
2
3
H OH
H — C — OH H — C — OH

CH2OH CH2OH
D-Glucosa D-Manosa D-glucosa

ANOMEROS

CH2OH CH2OH
H O H O
H OH
H H
1 1
OH H OH OH H H
OH OH

H OH H OH
α-D-Glucosa β-D-Glucosa

Fig. 1. Monosacáridos.

62
 BIOQUIMICA
Y BIOFISICA

2
Uno de los átomos de Carbono está unido por enlace doble
a un átomo de Oxígeno para formar un grupo carbonilo, el res- 1
to de los carbonos posee un grupo hidroxilo. Los carbohidratos al hacerse cíclicos presentan un átomo de carbono que
Si el grupo Carbonilo se encuentra en el extremo de la cade- no era simétrico en la fórmula lineal y que se hace asimétrico en la
na hidrocarbonada, el monosacárido es un Aldehído y se llama cíclica. Este carbono se llama:
Aldosa.
1. Carbono Anfipático.
Si el grupo Carbonilo se encuentra en cualquier otra posi- 2. Carbono Epimérico.
ción, el monosacárido es una Cetona y se llama Cetosa. 3. Carbono Anómerico.
Monosacáridos de tres carbonos son las Triosas, las más 4. Carbono Alostérico.
importantes: Gliceraldehído y Dihidroxiacetona. 5. No existe ningún átomo de carbono que se comporte así.
Monosacáridos de 4, 5, 6 y 7 carbonos son las Tetrosas,
Pentosas, Hexosas y Heptosas respectivamente.
Las hexosas, entre las que se encuentra la D-Glucosa y la D- 2
Fructosa, son los monosacáridos más abundantes de la natura- Denominamos Isómero Dextrorrotatorio:
leza.
Las pentosas: D-Ribosa y 2 Desoxirribosa son los azúcares 1 Aquel esteroisómero que hace girar el plano de la luz polarizada
hacia la izquierda, contrario a las agujas del reloj.
que componen los ácidos nucleicos. 2 Carbono quiral más distal cuyo grupo hidroxilo se proyecta hacia
Todos los monosacáridos, a excepción de la dihidroxiaceto- la derecha.
na, contienen uno o más átomos de carbono asimétricos o qui- 3 Carbono quiral más distal cuyo grupo hidroxilo se proyecta hacia
rales (carbono quiral es el que está unido a cuatro grupos fun- la izquierda.
cionales distintos) y poseen por tanto formas isómeras óptica- 4 Esteroisómero que hace girar el plano de la luz polarizada hacia
la derecha, sentido de las agujas del reloj.
mente activas que son imágenes especulares no superponibles
5 Isómero que aparece sólo en las fórmulas cíclicas.
entre sí. Capaces de desviar el plano de la luz polarizada en
una u otra dirección. Estas formas se llaman isómerosopticas,
enantiomeros o esteroisómeros. 3
Existen tantos estereoisómeros como 2 elevado al número
de carbonos quirales que existen en la molécula. ¿Cuántos esteroisómeros tiene un monosacárido de 3 carbonos quirales?:
Así el Gliceraldehído, que posee un único carbono quiral, 1. 2*2*2*2.
posee dos estereoisómeros. 2 elevado a 1 es igual a 2. (fig. 1) 2. 2*2+1.
Una disolución de un esteroisomero que haga girar el plano 3. 2.
4. 8.
de la luz polarizada hacia la izquierda (sentido contrario a las
5. 16.
agujas del reloj) es el isómero Levorrotatorio.
El esteoisómero que hace girar el plano de la luz polarizada
hacia la derecha (sentido de giro de las agujas del reloj. es el 4
isómero dextrorrotatario. La Hidroxiacetona tiene:
La configuración absoluta D o L se emplea para referirse a
1. 1 carbono quiral.
la configuración del átomo de carbono quiral, más distante del 2. Ningún carbono quiral.
átomo de carbono carbonílico. 3. 2 carbonos quirales.
Cuando el grupo hidroxilo del carbono quiral más distante 4. 3 carbonos quirales.
se proyecta hacia la derecha de la fórmula de proyección el 5. 4 carbonos quirales.
azucar se designa como D.
Si se proyecta hacia la izquierda, el azucar se designa como L.
Epímeros: son isómeros ópticos que sólo difieren en la con- 5
figuración alrededor de un átomo de carbono. Glucosa y Manosa son epímeros, esto significa:
Ej.D-Glucosa y D-Manosa son Epímeros en el carbono 2.
Enantiomeros: Esteroisómeros cuyas estructuras no son su- 1. La estructura de una es el espejo de la otra.
perponibles en el espacio, por ser imágenes especulares. 2. Son esteroisómeros levorrotatorios.
3. Uno es el isómero L y el otro el D.
4. Se diferencian en la configuración de un átomo de carbono.
Formas cíclicas 5. Son anómeros.
Los monosacáridos con más de 5 átomos de carbono que
son Aldosas y los de más de 6 carbonos que son Cetosas en di-
solución aparecen en formas cíclicas al formarse un enlace co- RESPUESTAS:1: 3. 2: 4; 3: 4; 4: 2; 5: 4;
valente intramolecular entre el grupo carbonilo aldehído de la

63
CARBOHIDRATOS. COMPOSICION ESTRUCTURAL. FUNCIONES METABOLICAS.
aldosa originando un hemiacetal, o el grupo carbonilo ceto de
una cetosa originándose un hemicetal.
El carbono carbonílico que no era asimétrico en las formulas
lineales se hace asimétrico en la estructura cíclica. A este car-
bono se le llama Carbono Anomérico o Hemiacetálico y da lu-
gar a dos formas isoméricas o Anómeros. Ej. alfa-D-Glucosa y
Beta-D-Glucosa.
Disacáridos
Son dos monosacáridos unidos por un enlace covalente en-
tre el carbono anomérico de uno de los residuos del azúcar y
un grupo hidroxilo del otro residuo de azúcar.
Principales disacáridos
Maltosa
Formada por dos unidades de D-Glucosa unidas por un enla-
ce glucosídico, alfa-1-4.
Lactosa
Formada por D-Galactosa y D-Glucosa unidas por un enlace,
beta-1-4. Es el azúcar de la leche.
Sacarosa
Es el azúcar de caña, está formado por D-Glucosa y D-Fruc-
tosa unidas por enlace glucosídico, beta-2-1.
64
CATABOLISMO DE LOS HIDRATOS DE
CARBONO
La mayor parte de los hidratos de carbono que se ingieren
están en forma de almidón, polisacárido complejo, formado por
muchas unidades de hexosa, unidas por enlaces 1,4 ó 1,6.
Enzimas que intervienen en la degradación de los hidratos
de carbono:
Amilasas
Salival y pancreática, hidrolizan el almidón dando lugar pri-
mero a oligosacáridos y después a disacáridos, sobre todo a
maltosa.
Los disacáridos son divididos enzimáticamente por las:
Disacaridasas
Localizadas sobre las microvellosidades de las células intes-
tinales. Existen dos tipos de Disacaridasas:
— Galactos idasas: como la Lactasa, descompone la lac-
tosa en glucosa y galactosa.
— Glucosidasas: Sacarasa y Maltasa. Sacarasa, descom-
pone la sacarosa en fructosa y glucosa, y Maltasa,
descompone la maltosa en dos moléculas de glucosa.
A continuación, estos monosacáridos son transportados
a través de las células hacia la circulación portal, de
aquí pasan al hígado, que se encarga de mantener unos
niveles fijos de glucosa en sangre, unos 80-100 mg./ml.
 Capítulo II

PROTEINAS .
AMINOACIDOS
CONSTITUYENTES Y
PROPIEDADES DE
LOS PEPTIDOS
Indice
Proteínas: estructura y funciones Aminoácidos: composición y propiedades

Dra. MARTA MATEO MORALES

PROTEINAS. ESTRUCTURA Y FUNCIONES Niveles estructurales de las proteínas

Cualquier miembro de un grupo de compuestos orgánicos
complejos que contienen carbono, hidrógeno, oxígeno, nitróge-
no y, por lo general, azufre. En ellos el elemento característico
es el nitrógeno y se encuentran ampliamente distribuidos en
las plantas y los animales. Las proteínas están formadas por
combinaciones de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
Existen 20 aminoácidos diferentes, y cada proteína tiene una
secuencia única y genéticamente definida de aminoácidos de
la que dependen su forma y su función específicas. Sirven co-
mo enzimas, elementos estructurales, hormonas, inmunoglobu-
linas, participan en el transporte de oxígeno, la contracción
muscular, el transporte de electrones y otras funciones corpo-
rales.
Estructura primaria
Secuencia de residuos aminoácidos que la forman, nos per-
mite clasificar las proteínas en fibrosas y globulares. Determi-
na conformación y función.
Estructura secundaria
Se refiere a la conformación de los residuos aminoácidos
adyacentes en las cadenas polipeptídicas, es decir, su ordena-
ción en el espacio. Así, la hélice alfa es la estructura secunda-
ria de las alfa queratinas.
Estructura terciaria
Es la conformación tridimensional de las proteínas; plega-

65
PROTEINAS. AMINOACIDOS CONSTITUYENTES Y PROPIEDADES DE LOS PEPTIDOS

COOH COOH COOH

H2N— C— CH3 H3N+— C— H H3N+— C— H

H CH CH2

CH3 CH3 CH

H3C CH3

ALANINA VALINA LEUCINA

COOH

H3N— C— H COOH COOH

CH2 H3N— C— H H3N— C— H

CH2 CH2

SH COO-

FENILALANINA CISTEINA ACIDO ASPARTICO

Fig. 2. Estructura de los aminoácidos.

mientos mediante los cuales residuos muy alejados en la es-
tructura primaria pueden aparecer juntos. Es propia de las pro-
teínas globulares.
Se estabiliza mediante enlaces de hidrógeno, acciones ióni-
cas o interacciones hidrofóbicas entre los radicales de los ami-
noácidos constituyentes de las cadenas peptídicas.
Estructura cuaternaria
Es la unión de dos o más cadenas polipeptídicas separadas
por enlaces no covalentes o entrecruzamientos covalentes.
Conjugadas o Compuestas
Son aquellas en las que la molécula proteínica se encuentra
unida a otra no proteínica o varias de ellas (grupo prostético).
Entre ellas están nucleoproteínas, mucoproteínas, lipoproteí-
nas, fosfoproteínas.
Según su forma se clasifican en:
Globulares
Forma compacta y esférica, solubles en sistemas acuosos
que desempeñan funciones que exigen movilidad. Ej. hemoglo-
bina, anticuerpos.

Clasificación
Las proteínas se pueden clasificar como:
Simples
Sólo compuestas por aminoácidos. Constituyen la mayoría
de las proteínas del cuerpo, generalmente solubles en agua o
solución salina; a este grupo pertenecen albúminas, globuli-
nas, histonas y protaminas.
Fibrosas
Alargadas y finas, insolubles en agua, con funciones estáti-
cas, estructurales o protectoras como el colágeno, la querati-
na, actina, miosina. Existen dos tipos: Disposición de la hélice
Alfa y disposicion de hélice Beta.
Hélice-Alfa
Ejemplo alfa-Queratinas: forman parte del pelo, piel y uñas.
Son insolubles en agua. Pueden estirarse longitudinalmente.

66
 BIOQUIMICA
Y BIOFISICA

2
Están formadas por cadenas que se disponen paralelas.
Presentan puentes de hidrógeno intracatenarios. 6
Son ricas en residuos de cisteína, pudiendo formar enlaces
¿Cuál de los siguientes aminoácidos no es un aminoácido esencial?:
covalentes de cisteína entre cadenas vecinas.
1. Valina.
Hélice-Beta 2. Aspártico.
3. Metionina.
Ejemplo: beta-Queratinas: fibroína de la seda. 4. Histidina.
Son insolubles en agua. 5. Treonina.
Son flexibles y blandas pero no se estiran.
Están dispuestas en hoja plegada o zig-zag.
No poseen enlaces de hidrógeno intracatenarios pero sí in-
tercatenarios. 7
No existen enlaces de cisteína intercatenarios. ¿Cuál de las siguientes opciones sobre la hélice beta es falsa?:
Las cadenas corren antiparalelas.
1. Las cadenas corren antiparalelas.
Colágeno 2. Existen puentes de hidrógeno intercatenarios.
3. No existen puentes de hidrógeno intracatenarios.
Proteína más abundante del cuerpo humano, su estructura 4. Son insolubles en agua.
básica es el tropocolágeno, molécula compuesta por una triple 5. Pueden estirarse longitudinalmente.
hélice en la que cada cadena polipeptídica constituyente se
arrolla sobre sí misma sin seguir una disposición de alfa o beta
hélice sino una configuración específica del colágeno. Entre
cadenas se unen por enlaces de hidrógeno y por la unión de 8
restos de lisina, enlace muy específico del colágeno. En la naturaleza los aminoácidos se unen por enlaces peptídicos tipo:
1. Cis.
AMINOACIDOS. COMPOSICION Y
2. Cis o Trans indistintamente.
PROPIEDADES 3. Trans.
4. Sólo los aminoácidos esenciales se unen en disposición cis.
Los sillares primarios de todas las proteínas son un grupo de 5. Tanto los aminoácidos esenciales como los no esenciales se
20 aminoácidos diferentes, cada uno de los cuales posee la si- unen en disposición Cis.
guiente estructura (fig. 2):

Carbono alfa, grupo amino (NH2), grupo carboxilo (COOH) y 9

cadena lateral (R ) que confiere individualidad química.
¿Qué aminoácido posee un grupo Imidazol en su molécula?:
Todos los aminoácidos, excepto la glicina, tienen un carbo-
no asimétrico o quiral, pues se halla unido a cuatro grupos- 1. Histidina.
constituyentes diferentes, por esta razón existen dos isómeros 2. Prolina.
especulares, estereoisómeros, enantiómeros o isómeros ópti- 3. Alanina.
4. Triptófano, fenilalanina y Tirosina.
cos (ver configuración L y D en capítulo de carbohidratos), se-
5. Leucina.
gún hacen girar el plano de la luz polarizada hacia la derecha
(dextrorrotatorio) o hacia la izquierda (levorotatorio). Los ami-
noácidos de las proteínas humanas son L-estereoisómeros. 10
Isómeros Geométricos: difieren en la organización de sus
grupos alrededor de un doble enlace. Pueden aparecer en dis- ¿Qué es el PH Isoeléctrico?:
posición Cis o en disposición Trans; en la naturaleza los amino- 1. Es igual a la suma de los PH de los aminoácidos ácidos que for-
ácidos se unen por enlaces peptídicos en disposición Trans (ta- man la proteína.
bla I). 2. Tiene el mismo valor para todas las proteínas, sólo depende del
medio en que se solubilicen.
Clasificación de los aminoácidos según sus 3. Es el PH al cual un aminoácido es neutro eléctricamente.
propiedades 4. En la igualdad: ph= pk + log. A/B. Se cumple cuando A/B= 0.
5. Es el valor del ph al cual un aminoácido tiene la mínima capaci-
No Polares dad tampón.
Por la naturaleza hidrocarbonada de su grupo R, son hidrófo-
bos o insolubles en agua: alanina, leucina, valina, isoleucina, RESPUESTAS: 6: 2; 7: 5; 8: 3; 9: 1; 10: 3.
metionina, fenilalanina, trptófano y prolina.

67
PROTEINAS. AMINOACIDOS CONSTITUYENTES Y PROPIEDADES DE LOS PEPTIDOS

dieta, son: arginina, lisina, histidina, fenilalanina, triptófano,

metionina, leucina, isoleucina, valina y treonina.
TABLA I
Aminoácidos esenciales
Aminoácidos especiales
Hidroxiprolina e hidroxilisina, son los principales componen-
tes del colágeno.
— Arginina.
Acido carboxiglutámico: forma parte de la protrombina y de-
— Histidina.
sempeña un importante papel en la coagulación, gracias a su
— Lisina.
— Fenilalanina. capacidad de ligar calcio.
— Triptófano. Desmosina, aminoácido formado a su vez por lisinas , forma
— Metionina. parte de la elastina.
— Leucina. N-Metil lisina: es un componente importante de las fibras
— Isoleucina. musculares de miosina.
— Valina.
— Treonina. PH Isoeléctrico o punto isoeléctrico
Antes de definir este concepto es preciso conocer el con-
cepto de constante de disociación de una reacción:
Polares o hidrófilos Los compuestos eléctricamente se clasifican como ácidos o
bases. Los ácidos son sustancias capaces de ceder protones,
Son solubles en agua, ya que contienen diferentes grupos mientras que las bases son compuestos capaces de aceptar
funcionales que forman puentes de hidrógeno con el agua; se-
gún su polaridad pueden ser: neutros, ácidos o básicos. protones o lo que es lo mismo capaces de liberar un grupo hi-
droxilo.
Polares Neutros Un dador de protones y el correspondiente aceptor de proto-
nes constituyen un par ácido-base conjugado y existe un pará-
— Glicina: único aminoácido cuyo átomo de carbono no
es quiral, pues su grupo R es un átomo de hidrógeno. metro específico, conocido como la constante de disociación;
— Serina, Treonina y Tirosina: su grupo R es un grupo hi- que es la constante de equilibrio de la reacción:
droxilo.
AB <————> A- + B.
— Glutamina y Asparragina: su grupo R es un grupo ami-
do.
— Cisteína : su grupo R es un grupo Sulfhidrilo. El valor de la constante de equilibrio es:
K = (A-) + (B+) / (AB).
Polares con carga negativa o ácidos Como sabemos, el pH es el logaritmo de la inversa de la
— Aspártico y Glutámico: su grupo R es un grupo carbo- concentración de protones: ph = log. 1/ (H+).
xilo, COOH.
Del mismo modo el PK = log. 1/K
Polares con carga positiva o Básicos PH = PK + log (A-)/(B+).
— Histidina, Arginina y Lisina.

Otras características
— El único aminoácido cetogénico puro es la Leucina.
— Aminoácidos con grupo aromático: Fenilalanina, Trip-
tófano y Tirosina.
— Aminoácido con grupo imidazol: Histidina.
— Aminoácido con grupo R cíclico: Prolina.
Aminoácidos Esenciales
Son aquellos aminoácidos que nuestro organismo no es ca-
paz de sintetizar y que por tanto deben ser aportados con la
Esta igualdad se cumple para aquel valor en que (A-) =(B+),
ya que entonces el cociente es 1 y log 1 = 0. Así pues el PK es
el valor del PH en el cual una sustancia se halla disociada en
un 50%.
El PH isoeléctrico o punto isoeléctrico. Equivale a la media
aritmética de los PK de cada uno de los grupos funcionales que
constituyen ese aminoácido, es por tanto el pH, al cual un ami-
noácido es neutro eléctricamente y no se desplazaría eléctrica-
mente en un campo eléctrico. En este valor del PH la capaci-
dad tampón del aminoácido es máxima.

68
 Capítulo III

NUCLEOTIDOS .
METABOLISMO Y VIAS
DE SINTESIS
Indice
Definición, nomenclatura, propiedades y funciones Degradación de las purinas
Biosíntesis

DEFINICION, NOMENCLATURA, Los ácidos nucleicos son largos polímeros de nucleótidos

PROPIEDADES Y FUNCIONES
Un nucleótido resulta de la fosforilación de un nucleósido.
Un nucleósido resulta de la unión de una base nitrogenada y
un azúcar de 5 carbonos (una pentosa) mediante un enlace N-
O-Beta-glicosídico con pérdida de una molécula de agua. La
pentosa puede ser ribosa (en el RNA) o desoxirribosa (en el
DNA).
Las bases nitrogenadas son de dos tipos: purinas (doble
anillo): adenina y guanina, y pirimidínicas: citosina, timina y
uracilo.
Los nucleósidos correspondientes son respectivamente ade-
nosina (A), guanosina (G), citidina (C), timidina (T) y uridina (U).
Los nucleótidos correspondientes son respectivamente AMP
(adenosín monofosfato), GMP, CMP, UMP, dTMP (desoxitimi-
din monofosfato) y sus formas di- y trifosfato.
Los nucleótidos tienen carga negativa y carácter ácido a pH
fisiológico por su grupo fosfato.
unidos por enlaces fosfodiéster (covalentes, pues) entre el hi-
droxilo 3’ de un azúcar de un nucleótido y el fosfato 5’del nu-
cleótido siguiente.
En el DNA el azúcar es la desoxirribosa y las bases son A,
G, C, T.
En el RNA el azúcar es la ribosa y las bases son A, G, C, U.
Funciones de los nucleótidos
— Transportadores de energía química (ATP).
— Componentes de los ácidos nucleicos (la más caracte-
rística).
— Componentes de coenzimas (NAD,FAD) y efectores
alostéricos por sí mismos.
— Mediadores fisiológicos (AMPc).

69
NUCLEOTIDOS. METABOLISMO Y VIAS DE SINTESIS

BIOSINTESIS
11
Nucleótidos de purina
Los nucleótidos:
Sobre la ribosa-5-fosfato se construye el doble anillo de pu- 1. Tienen cargar positiva.
rina en el que intervienen glicina, aspartato, un CO2, el formia- 2. Se unen por enlaces covalentes 3'----5' para formar los ácidos
to y la amida de la glutamina. nucleicos.
5-fosfato de ribosa (PR)→pirofosfato de PR (PRPP)→1--- 3. Resultan de la fosforilación de las bases nitrogenadas.
PRA (fosforribosilamina)→ácido inosínico (IMP) 4. Se unen por enlaces glucosídicos para formar los ácidos nuclei-
IMP—-2—-AMP (ácido adenílico) cos.
5. De pirimidina participan todos en el DNA.
IMP—-3—-GMP (ácido guanílico)
El AMP inhibe los pasos 1y 2. El GMP inhibe los pasos 1 y 3.
12
Pirimidinas Con respecto a los nucleótidos de pirimidina no es cierto que:
El anillo se sintetiza a partir de aspartato y carbamilfosfato, 1. El anillo se sintetiza a partir de aspartato y carbamilfosfato.
unión catalizada por la aspartato transcarbamilasa. El carba- 2. El enzima regulador de la síntesis es la carbamilfosfato sinteta-
milfosfato, a diferencia del necesario para el ciclo de la urea, sa.
se sintetiza en el citosol y no en la mitocondria. El primero en 3. En el DNA no hay uracilo.
sintetizarse es el UMP—-UTP—-CTP. El CTP, último producto 4. El carbamilfosfato proviene del citosol.
5. Uno de los principales inhibidores alostéricos en la síntesis es
de esta cadena, es el inhibidor alostérico de la enzima regula- el CTP.
dora de esta ruta, la aspartatotranscarbamilasa.

DEGRADACION DE LAS PURINAS 13

En la composición de los ácidos nucleicos es cierto que:
En humanos conduce al ácido úrico. 1. Son largos polímeros de nucleótidos unidos por enlaces gluco-
AMP→adenosina→inosina→hipoxantina (base purínica del sídicos.
nucleósido inosina). 2. En el DNA el azúcar es una hexosa.
GMP→guanosina→-guanina→xantina. 3. El ácido guanílico es un nucleósido de purina.
HIPOXANTINA—-(A)→-XANTINA—-(B)→ACIDO URICO. 4. Los nucleótidos por sus componentes nitrogenados tiene pH
Los pasos A y B están catalizados por la xantín-oxidasa, en- básico.
zima que se inhibe por el alopurinol, de eficacia clínica en el 5. DNA y RNA están compuestos por pentosas.
tratamiento de la hiperuricemia.
Tanto la guanina como la hipoxantina pueden recuperarse 14
para la síntesis de AMP y GMP gracias a la enzima HGPRT (hi- Con respecto a los nucleótidos de purina no es cierto que:
poxantina-guanina-fosforribosiltransferasa), que les une la ribo-
sa fosfato del PRPP. Esta es la vía de recuperación de los nucle- 1. Son necesariospara su sintesis glicina, aspartato, glutamina y
ótidos de purina. El déficit de esta enzima condiciona el síndro- formiato.
2. AMP y GMP son los principales inhibidores altéricos de su sín-
me de Lesch-Nyhan, con retraso mental y automutilaciones. tesis.
3. El síndrome de Lesch-Nyhan esta causado por un defecto enzi-
mático en la degradación de las purinas.
4. El uracilo no interviene en su composición.
5. El ácido úrico es el producto final de su degradación.

15
Con respecto a la composición de los ácidos nucleicos es cierto que:
1 El ácuido adenílico es un nucleósido.
2 Citosina es un nucleótido.
3 Timidina interviene en la composición del RNA.
4 UMP es un nucleótido de pirimidina.
5 Citosina es una base de doble anillo.

RESPUESTAS: 11: 2; 12: 2; 13: 5; 14: 3; 15: 4.

70
 Capítulo IV

LIPIDOS . PROPIEDADES
METABOLICAS .
HORMONAS
ESTEROIDEAS
Indice
Composición y propiedades Clasificación

Dra. MARTA MATEO MORALES

COMPOSICION Y PROPIEDADES Difieren unos de otros en la longitud de la cadena y en la

Los lípidos son sustancias orgánicas insolubles en agua,
grasa o aceitosas que pueden extraerse de los tejidos y de las
células mediante disolventes no polares, como el éter o el clo-
roformo.
Existen cinco tipos principales de lípidos: Triacilglicéridos,
Ceras, Fosfolípidos, Esfingolípidos y Esteroles.
Así como los aminoácidos son los componentes básicos de
las proteínas, los ácidos grasos son los sillares principales de
la mayoría de los lípidos. Son ácidos orgánicos de cadena lar-
ga, que poseen entre 4 y 22 átomos de carbono, tienen un solo
grupo carboxilo y una cola no polar hidrocarbonada que hace
que la mayoría de los lípidos sean insolubles en agua.
Los ácidos grasos no aparecen en forma libre en las células
o los tejidos, sino que se encuentran unidos de forma covalen-
te formando parte de los distintos lípidos de los que pueden li-
berarse por hidrólisis química o enzimática.
presencia y el número de dobles enlaces que presentan.
Podemos encontrar dos tipos de ácidos grasos:
Saturados
Sólo poseen enlaces simples, no dobles enlaces; son sus-
tancias sólidas de consistencia cérea; son moléculas flexibles,
con gran libertad de rotación alrededor de los enlaces simples.
Principales ácidos grasos saturados: láurico, palmítico, esteári-
co, araquínico.
Insaturados
Poseen uno o más dobles enlaces en su cadena, son líqui-
dos a temperatura ambiente; son moléculas rígidas con poca
libertad de rotación por la existencia de dobles enlaces.

71
LIPIDOS. PROPIEDADES METABOLICAS. HORMONAS ESTEROIDEAS

ACIDOS GRASOS

OLEICO: CH3(CH2)7CH= CH(CH2)7COOH

LINOLEICO: CH3(CH2)4CH= CHCH2CH= CH(CH2)7COOH

TRIGLICERIDOS

H H H

H C C C H GLICERINA

O O O

C=O C=O C=O

CH2 CH2 CH2 RESIDUOS DE PALMITOILO

CH2 CH2 CH2

TRIPALMITINA

FOSFOGLICERIDOS

NH3
ALCOHOL
CH2

CH2

O P O- AC. FOSFORICO

H CH2
GLICERINA
H C C H

O O

C=O C=O AC. GRASOS

CH2 CH2

Fig. 3. Lípidos.

72
 BIOQUIMICA
Y BIOFISICA

2
Principales ácidos grasos insaturados: palmitoleico, oleico,
linoleico, linolénico y araquidónico. 16
Los dobles enlaces de la mayoría de los ácidos grasos insa- Respecto a los ácidos grasos, qué es falso:
turados que existen se encuentran en configuración geométri-
ca cis. 1. Son solubles en disolventes polares.
2. No aparecen en forma libre sino unidos por puentes de hidróge-
Los ácidos grasos diluidos en KOH o en NaOH se transfor- no formando parte de los distintos lípidos.
man en jabones en el proceso conocido como saponificación 3. Son ácidos orgánicos con grupo carboxilo y cola no polar hidro-
del que se obtienen jabones, que son las sales de los ácidos carbonada.
grasos y glicerina. 4. Forman parte de triglicéridos, fosfolípidos y esfingolípidos.
5. Diluídos en KOH se transforman en jabones.
CLASIFICACION

Triacilglicéridos 17
También conocidos como grasas neutras. Son ésteres del al- ¿Cuál de los siguientes ácidos grasos son saturados?:
cohol glicerina con tres moléculas de ácido graso. Existen mu-
chas clases de triglicéridos, dependiendo de la identidad y de la 1. Palmítico y Láurico.
2. Araquidónico.
posición de los tres ácidos grasos que esterifican la glicerina. 3. Palmítico y Araquidónico.
4. Linoleico y Oleico.
Triacilglicéridos simples 5. Linoleico y Linolénico.
Contienen una sola clase de ácido graso en las tres posicio-
nes de la glicerina. Ej. triestearoglicerina, formada por ácido
esteárico, o tripalmitoilglicerina, formada por ácido palmítico.
18
Triacilglicéridos mixtos ¿Qué es cierto sobre los lípidos polares?:

Contienen dos o más ácidos grasos diferentes. 1.
2.
Los triacilglicéridos o triglicéridos son los componentes prin- 3.
cipales del depósito graso en las células animales y en las 4.
plantas y normalmente no se encuentran en las membranas. 5.
Son moléculas no polares, hidrofóbicas que no contienen
grupos funcionales con carga o de polaridad elevada.
Son: triglicéridos, fosfolípidos y esfingolípidos.
Siempre forman micelas en un medio acuoso.
Son las ceras y los triglicéridos.
Son los fosfolípidos, esfingolípidos y esteroides.
Sólo son los esteroides.

Ceras 19
Son ésteres de ácidos grasos y alcoholes de cadena larga. El ácido fosfatídico está formado por:
Son segregadas por las glándulas de la piel como recubrimien- 1. Alcohol + ATP.
to protector para mantener la piel flexible, lubricada e imper- 2. Glicerina + ATP + 2 ácidos grasos.
meable. 3. Glicerina + Ac. Fosfórico + 2 ác. grasos.
4. Esfingomielina + ác. Fosfórico.
Fosfolípidos 5. ADN + Ac. graso + ac. fosfórico.

A diferencia de los triglicéridos, son lípidos polares. Su pa-

pel fundamental es el de elementos estructurales de las mem-
branas. 20
Están constituidos por dos moléculas de ácido graso, una ¿Cuál de los siguientes no es un fosfolípido:
molécula de glicerina, que es esterificada por los dos ácidos
grasos en los grupos hidroxilo 1 y 2, y por el ácido fosfórico en 1. Cardiolipina.
su 3.er grupo hidroxilo: formando el Acido Fosfatídico, y una 2. Fosfatidilcolina.
3. Fosfatidilserina.
segunda molécula de alcohol que queda localizado en la cabe-
4. Gangliósidos.
za polar del fosfotípido. 5. Fosfatidilinisitol.
Los distintos tipos de fosfolípidos se designan según el al-
cohol situado en la cabeza polar, así tenemos: fosfoglicéridos,
fosfatidiletanolamina o fosfatidilcolina que presentan los alco- RESPUESTAS: 16:2; 17:1; 18: 4; 19: 3; 20: 4.
holes: glicerina, etanolamina y colina respectivamente (fig. 3).

73
LIPIDOS. PROPIEDADES METABOLICAS. HORMONAS ESTEROIDEAS
Esfingolípidos
Lípidos componentes de membrana, compuestos por una
molécula de ácido graso de cadena larga, una molécula de es-
fingosina (aminoalcohol de cadena larga) y un alcohol.
Existen tres tipos de esfingolípidos:
Esfingomielinas
Contienen fosfocolina o fosfoetanolamina, pueden incluirse
dentro de los fosfolípidos, pues contienen fósforo en su molé-
cula. Función, constituyen la cubierta de mielina de las células
nerviosas.
Cerebrósidos
El grupo polar de su cabeza está formado por una o más uni-
dades de azúcar. Los cerebrósidos también son llamados glu-
coesfingolípidos; ejemplos de los mismos son:
— Glucocerebrósidos, se encuentran profusamente ex-
tendidos en la capa externa de las membranas celula-
res.
— Galactocerebrósidos, presentes en las membranas de
las células cerebrales.
Gangliósidos
Poseen como cabeza polar oligosacáridos muy completos
que contienen por lo menos un residuo de N-Acetil neuramíni-
co (ácido siálico), son especialmente abundantes en las termi-
naciones nerviosas y en los receptores hormonales de las su-
perficies celulares.
Esteroides
Moléculas liposolubles, con cuatro anillos condensados, la
molécula recibe el nombre de ciclopentanoperhidrofenantreno.
74
Cuando contienen un grupo alcohol se llaman esteroles; el
principal de ellos es el colesterol, su molécula posee una parte
polar constituida por un grupo hidroxilo en posición 3 y una
parte no polar constituida por el resto de la molécula.
Más adelante se describe su metabolismo, funciones y vías
de síntesis.
Lípidos polares y no polares
— No polares: triglicéridos y ceras.
— Polares: fosfolípidos, esfingolípidos y esteroides.
Los lípidos polares en medio acuoso se dispersan espontá-
neamente formando:
Micelas
Estructura en la que las colas hidrocarbonadas de los lípidos
quedan ocultas al entorno acuoso y las cabezas hidrofílicas
quedan expuestas al mismo.
Monocapas
Estructura en la que las colas hidrófobas quedan expuestas
al aire, evitando de esta manera el contacto con el agua, las
cabezas hidrofílicas se extienden en la fase acuosa.
Bicapa
Separan dos compartimientos acuosos, las estructuras hi-
drocarbonadas se extienden hacia el interior desde las dos su-
perficies para formar un núcleo hidrocarbonado interno y las
cabezas hidrofílicas se encaran hacia el exterior y se extienden
hacia la fase acuosa.
Cuando la bicapa es continua se forma una vesícula cerrada
llamada liposoma.
 Capítulo V
ENZIMAS . CINETICA Y
PROPIEDADES
Indice
Definición y propiedades
Cinética enzimática
DEFINICION Y PROPIEDADES
Conceptos generales
Son macromoléculas de carácter proteico, el 99% son pro-
teínas globulares y el resto RNAs catalíticos, capaces de cata-
lizar una reacción química aumentando la velocidad de la reac-
ción, sin modificar la Ke (constante de equilibrio), dotadas de
una gran especificidad respecto a su sustrato, que actúan sin
degradarse ni producir subproductos y que son eficaces a con-
centraciones muy pequeñas comparadas con las de los reac-
cionantes.
Composición
Algunas enzimas están compuestas sólo por polipéptidos,
otros requieren un componente no proteico llamado Cofactor,
que puede ser de naturaleza:
Orgánica
En cuyo caso se denomina coenzima, que a su vez puede es-
tar unido covalentemente a la enzima y se le denomina Grupo
prostético. O puede estar unido no covalentemente la enzima y
Inhibición enzimática
Dra. MARTA MATEO MORALES
se llama simplemente Coenzima; muchas vitaminas desempe-
ñan esta función.
Inorgánica
Iones metálicos como el Zn, Fe. También pueden unirse co-
valentemente llamándose Metaloenzimas, o no covalentemen-
te y se llaman Activadores metálicos.
Isoenzima
Diferentes formas estructurales de una enzima que catalizan
una misma reacción.
Se originan en diferentes tejidos y tienen distinta secuencia
de aminoácidos. Se diferencian por las distintas propiedades
cinéticas (pH, Km, Vmáx ) y electroforéticas.
CINETICA ENZIMATICA (fig. 4)
Se encarga del estudio de la velocidad de una reacción enzi-
mática y de los factores que la modifican; éstos son:
— La propia concentración de la enzima.
75
ENZIMAS. CINETICA Y PROPIEDADES

Km
1 Pendiente =
Y= Vmax
Vo

1
Vmax

1
1 X=
(S)
Km

1,0 Vmax

ORDEN 0
Vo

ORDEN MIXTO
0,5

ORDEN 1

(S)

Fig. 4. Cinética enzimática.

— La presencia de inhibidores, ya sean competitivos o La relación que existe entre la velocidad de una reacción y
no competitivos. la concentración de sustrato viene representada por una curva
— La concentración de sustrato. hiperbólica cuya expresión algebraica es la ecuación de Mi-
— La temperatura y el pH óptimos de esa enzima. chaelis -Menten: Vo = Vmáx * (Sustr) / Km + (Sust).

76
 BIOQUIMICA
Y BIOFISICA

2
En la que Vo es la velocidad inicial de la reacción, Km es la
concentración de sustrato con la que obtenemos la mitad de 21
la velocidad máxima y Vmáx es la velocidad hacia la que se
Señalar la opción correcta sobre los Isoenzimas:
tiende cuando la concentración de sustrato es infinitamente
elevada. 1. Son enzimas que catalizan exclusivamente reacciones irreversi-
bles.
En esta curva podemos distinguir tres tramos: 2. Siempre tienen un ión metálico en su molécula.
3. Son enzimas con propiedades diferentes que catalizan la misma
Tramo de Orden 1 reacción.
4. Son enzimas iguales que catalizan distintas reacciones.
Corresponde a la primera parte de la curva, a pequeñas con- 5. Conjunto de enzimas con el ph isoeléctrico.
centraciones de sustrato, la velocidad de la reacción es direc-
tamente proporcional a la concentración de sustrato
22
Tramo de Orden Mixto
En una reacción enzimática, un inhibidor competitivo:
Es el tramo siguiente, aquí la velocidad de la reacción de-
1. Aumenta la Vmax.
pende de la concentración del complejo enzima-sustrato. 2. Disminuye la Vmax.
3. Disminuye la Km.
Tramo de Orden 0 4. Aumenta la Km y disminuye la Vmax.
5. Aumenta la Km.
A concentraciones altas de sustrato se obtiene un valor má-
ximo de la velocidad que es constante e independiente de la
concentración de sustrato, pues corresponde a la fase de satu-
23
ración de la enzima.
Transformación lineal de la ecuación de Michaelis-Menten, ¿Qué es falso sobre los inhibidores no competitivos?:
es la ecuación de Lineweaver-Bur, o ecuación de los dobles re- 1. No modifican la Km.
cíprocos: 1/Vo = Km/Vmáx * 1/(S) + 1/Vmáx. 2. Disminuyen la Vmax de la reacción.
Es la ecuación de una recta del tipo: y = ax + b, donde la 3. Se unen a la enzima en el mismo sitio al qu se une el sustrato.
pendiente de la recta, es decir : a = Km/Vmáx. b = 1/Vmáx. y el 4. Su efecto no se aminora aumentando la concentración de sus-
valor de x =1/(S). trato.
5. Todas son falsas.
INHIBICION ENZIMATICA (fig. 5)

Las enzimas tienen un sitio activo o catalítico, lugar donde 24

se unen con el sustrato cuya reacción química van a catalizar. Señalar la opción correcta acerca de los grupos prostéticos:
Las enzimas pueden ser inhibidas por unos compuestos llama-
dos inhibidores que pueden ser de dos tipos: 1. Porción no proteica de una enzima de naturaleza inorgánica.
2. Porción proteica de una proteína globular.
3. Porción no proteica de una proteína conjugada.
Reversibles 4. Sinónimo de Isoenzima.
A su vez se subdividen en dos grupos: 5. Sinónimo de Coenzima.

Competitivo
Compite con el sustrato por la unión en el sitio activo, no 25
modifica la velocidad máxima de la reacción pero aumentan su
¿Qué es falso sobre los enzimas?:
Km. Su efecto puede aminorarse aumentando la cantidad de
sustrato. 1. La mayoría son proteínas globulares.
2. Aumentan la velocidad de la reacción.
3. No se degradan.
No Competitivo 4. Tienen especificidad respecto al sustrato.
5. Modifican la Ke, constante de equilibrio de la reacción.
Se une a la enzima en un sitio distinto al que se une el sus-
trato, al unirse a la enzima altera su conformación e inactiva el
sitio catalítico; a diferencia del anterior, éste no modifica la RESPUESTAS: 21: 3; 22: 5; 23: 3; 24: 3; 25: 5.
Km pero disminuye la velocidad máxima de la reacción.

77
ENZIMAS. CINETICA Y PROPIEDADES

Vmax

Sin Inh.

I. Comp.
0,5
Vmax

Km
0 (S)
INHIBIDOR COMPETITIVO

Vmax
Sin Inh.

I. no comp.

0,5
Vmax

0 Km (S)

INHIBIDOR NO COMPETITIVO
Fig. 5. Inhibición enzimática.

Irreversibles que a este tipo de inhibición se le llame algunas veces inacti-

vación.
La enzima y el inhibidor están unidos covalentemente o
permanentemente; estas enzimas quedan inactivadas, de ahí

78
 Capítulo VI
VITAMINAS
Indice
Conceptos generales
CONCEPTOS GENERALES
Las vitaminas son micronutrientes, es decir, sustancias que
se necesitan en la dieta humana en cantidades de miligramos
o microgramos por día. Este término sirve para diferenciarlos
de los macronutrientes, como los carbohidratos, las proteínas y
las grasas, que se necesitan en cantidades de centenares o al
menos docenas de gramos al día. En la actualidad se conocen
13 vitaminas diferentes, que se necesitan en la dieta humana y
de muchas especies de animales para un desarrollo normal.
Las vitaminas se dividen en dos clases: hidrosolubles y lipo-
solubles. Las vitaminas hidrosolubles incluyen a la tiamina, la
riboflavina, el ácido nicotínico, el ácido pantoténico, la pirido-
xina, la biotina, el ácido fólico, la vitamina B12 y el ácido as-
córbico. Se conoce la función de coenzima de casi todas ellas.
Se entiende por coenzima toda sustancia orgánica que forma
parte del componente no proteico de una enzima.
Las vitaminas liposolubles son las vitaminas: A, D, K y E.
Son sustancias aceitosas que no se disuelven bien en agua
y cuyas funciones no están bien comprendidas.
Además de estas vitaminas bien establecidas, existen otras
sustancias que se necesitan por unas pocas especies pero que
no se consideran generalmente como vitaminas. Se hallan en-
tre ellas la carnitina, el inositol y el ácido lipoico
Clasificación
Dr. MARTA MATEO MORALES
CLASIFICACION
Vitamina B1 o Tiamina
Función: decarboxilación de cetoácidos, ej. piruvato deshi-
drogenasa. Patogenia: incapacidad para oxidar el piruvato en
el cerebro. Su déficit produce el beriberi: que afecta al SNC
con un síndrome de Wernicke-Korsakoff y polineuropatía.
Vitamina B2 o Riboflavina
Interviene en reacciones de oxidación reducción, en forma
de FAD o FMN. Suele disminuir en embarazadas y durante pe-
ríodos de crecimiento. Su déficit cursa con edema e hiperemia
de mucosa faríngea y oral, dermatitis seborreica y anemia nor-
mocítica y normocrómica.
Acido nicotínico o Niacina
Interviene en reacciones de oxidación reducción como NAD
o NADP. Su déficit produce pelagra, que cursa con diarrea, de-
mencia, dermatitis y en último extremo muerte. Es una enfer-
medad muy frecuente en países que sólo toman maíz.
Acido Pantoténico
Es el coenzima A. Transporta grupos acilos mediante enla-
ces tioéster.
79
VITAMINAS

Vitamina B6 o piridoxina
Interviene en la transferencia de grupos amino, papel impor- 26
tante en el metabolismo de los aminoácidos (recordar las tran-
saminasas), el fosfato de piridoxal actúa como transportador ¿Qué proteína interviene en procesos de Carboxilación, como el catali-
transitorio intermedio del grupo amino. zado por la Piruvato Carboxilasa?:
1. Biotina.
Biotina 2. Vitamina K.
Interviene en reacciones de carboxilación, como en el paso 3. Vitamina B12.
catalizado por la piruvato carboxilasa. La avidina, sustancia 4. Acido Fólico.
presente en la clara de huevo, puede ligar biotina e impedir su 5. Vitamina A.
absorción.

Acido Fólico y vitamina B12

27
Acido Fólico
¿Cuál de las siguientes vitaminas no es hidrosoluble?:
Interviene en la síntesis de novo de los folatos. Su forma co-
enzimática es el tetrahidrofolato, al cual llegamos tras el paso 1. Riboflavina.
de dihidrofolato a tetrahidrofolato, que es catalizado por la 2. La vitamina que carboxila al ácido glutámico.
dihidrofolato reductasa. Esta enzima es inhibida por el metotre- 3. Piridoxina.
xate, que de esta forma impide la síntesis de DNA. 4. Tiamina.
5. Acido Fólico.
Vitamina B12
Interviene en la síntesis de purinas, en el paso de dUMP a
dTMP. Su forma activa es la metilcobalamina, que como su 28
nombre indica es necesaria para transferir grupos metilo. Se
necesita en la vía de síntesis de novo de folatos. El enzima Piruvato Deshidrogenasa tiene como Coenzima:
El déficit de cualquiera de ellas produce: anemia megalo-
blástica, alteraciones digestivas como queilosis, glositis y dia- 1. Riboflavina.
rrea. Las alteraciones digestivas son más graves en el déficit 2. Niacina.
de ácido fólico. 3. Tiamina.
La disminución de vitamina B12 produce además alteracio- 4. Ac. Pantoténico.
nes neurológicas, como degeneración medular de cordones 5. Biotina.
posteriores y laterales.

Vitamina C
29
Interviene en reacciones de oxidación reducción.
Hidroxila la prolina, que pasa a hidroxiprolina: proteína que El Metotrexate, inhibe la síntesis de DNA, al inhibir la enzima:
se encuentra sobre todo en el colágeno. Su déficit produce Es- 1. Piruvato Cobalaminasa.
corbuto: caracterizado por rotura de capilares, caída del pelo, 2. Lactato Deshidrogenasa.
equimosis, hematomas, insuficiente cicatrización de las heri- 3. Dihidrofolato Kinasa.
das y alteraciones óseas. 4. Piruvato Carboxilasa.
5. Dihidrofolato Reductasa.
Vitamina E
Actúa como antioxidante, evita la oxidación de los lípidos de
membrana y otras estructuras.
30
Vitamina K En la enfermedad de las tres D, se sabe a un déficit de la enzima:
Carboxila el ácido glutámico y el grupo carboxilo que incor- 1 Coenzima A.
pora se encarga de fijar calcio, de ahí su importancia en proce- 2 Piridoxina, pues no se transfieren los grupos amino.
sos como la coagulación. 3 Niacina.
4. Ac. Fólico.
Vitamina A 5. Vit. A.

Interviene en funciones como la visión, el crecimiento o la

reproducción. Su déficit produce: xerolftalmía, xerostomía, de- RESPUESTAS: 26: 1; 27: 2; 28: 3; 29: 5; 30: 3.
generación retiniana, e hiperqueratosis y sequedad de piel.

80
 Capítulo VII
METABOLISMO DE
GLUCOSA Y GLUCOGENO
Indice
Glucólisis. esquema y características
Destinos metabólicos del piruvato
Gluconeogénesis
GLUCOLISIS: ESQUEMA Y CARACTERISTICAS
Proceso mediante el cual la molécula de glucosa se degrada
enzimáticamente a través de una secuencia de 10 reacciones
para dar lugar a 2 moléculas de piruvato, que poseen cada una
3 átomos de carbono. Durante la glucólisis gran parte de la
energía libre de la glucosa se conserva en forma de ATP.
La glucólisis es anaerobia, en ella no se consume oxígeno.
Se realiza, bien cuando escasea el oxígeno, como en el ejer-
cicio intenso; o bien como paso intermedio para entrar des-
pués en el ciclo de Krebs desde el Piruvato (tabla II).
Localización: Intracelular, el citosol.
Las Fases 1, 2, 3 son preparatorias, reúnen todos los azúca-
res sencillos y los convierten en moléculas de Gliceraldehído.
Constituyen la primera parte.
Reacciones Irreversibles
De las 10 reacciones descritas en la tabla II, 3 son irreversi-
bles y corresponden a las reacciones catalizadas por las si-
guientes enzimas:
Ciclo de Cory
Glucogenogénesis
Dra. MARTA MATEO MORALES
Glucoquinasa y Hexoquinasa
Son dos enzimas capaces de fosforilar la glucosa a 6P Glucosa.
Glucoquinasa
Sólo actúa cuando la concentración en sangre de glucosa es
bastante elevada, es exclusiva del hígado, es específica de la
D Glucosa, no se inhibe por el 6P de glucosa y posee una Km
para la glucosa mayor que el de la Hexoquinasa.
Hexoquinasa
Está en numerosos tejidos, no es específica para la glucosa,
es inhibida por el 6p de glucosa y tiene una Km menor que el
de la Glucoquinasa.
Fosfofructoquinasa
Segundo punto de control de la Glucólisis, es una enzima re-
guladora que se acelera cuando disminuye el ATP o cuando
existen en exceso AMP o ADP, se inhibe con el citrato o los
ácidos grasos.
81
METABOLISMO DE GLUCOSA Y GLUCOGENO

TABLA II
Reacciones de la Glucólisis

I. D. Glucosa
ATP
ADP Glucoquinasa
Hexoquinasa Irreversible
II. 6P de Glucosa
Fosfoglucoisomerasa
III. 6P de D Fructosa
ATP
ADP Fosfofructoquinasa Irreversible
IV. 1.6 Difosfato de D Fructosa
Aldolasa
V. 2 x 3. Fosfato de Gliceraldehído
NAD+
NADH+ Deshidrogenasa
VI. 2 x 1,3 Difosfoglicerato.
ADP
ATP Fosfoglicerato quinasa
VII. 2 x 3 Fosfoglicerato
Mutasa
VIII. 2 x 2 Fosfoglicerato
Enolasa
IX. 2 x Fosfoenolpiruvato
ADP
ATP Piruvato quinasa Irreversible
X. 2 x Piruvato.

Piruvato Quinasa ción 6 y 2 ATP en la reacción 9.

Es inhibida por el ATP, Acetil CoA, ácidos grasos de cadena
larga y la Piruvato Deshidrogenasa para evitar que se sobre-
cargue el ciclo de Krebs.
Reacciones de Fosforilación a Nivel de Sustrato
Están implicadas las reacciones: 5 (oxidación de Gliceralde-
hído a 1,3 Difosfoglicerato. Y la 6, en la cual se recoge la ener-
gía de activación en forma de ATP.
Con la reacción número 5 se inicia la segunda parte de la
glucólisis, que termina con la formación de dos moléculas de
Piruvato.
Balance de ATP
En la primera parte se consumen 2 ATP.
En la segunda parte se producen 4 ATP: 2 ATP en la reac-
Balance de NADH+
Se producen 2 moléculas en la reacción 5.
Balance Global de la Glucólisis
Glucosa + 2pi + 2 ADP + 2 NAD+ ——- 2 Piruvato + 2 ATP +
2 NADH + 2 H + 2 H2O.
DESTINOS METABOLICOS DEL PIRUVATO
Fermentación a Acido Láctico
En el músculo esquelético, que se contrae vigorosamente,
llega un momento en que el piruvato formado a partir de la
glucosa no puede oxidarse más por falta de oxígeno. En estas
condiciones el Piruvato formado en la glucólisis se reduce a
Lactato. Este proceso es la llamada glucólisis anaerobia y

82
 BIOQUIMICA
Y BIOFISICA

2
constituye una importante fuente de ATP cuando se registra
una actividad física intensa. 31
En el proceso se producen 2 moléculas de ATP por cada glu- ¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre el metabolismo de los car-
cosa que se degrada. La ecuación sería: bohidratos es correcta?:
Glucosa + pi + 2 ADP ——— 2 Lactato + 2 ATP + 2 H2O
1. La degradación glucolítica de la glucosa a piruvato es un pro-
ceso aerobio.
Entrada en el ciclo del Acido Cítrico
2. El producto final de la glucogenolisis en el músculo es la glu-
El Piruvato formado en la Glucólisis se oxida, a continuación cosa libre.
pierde su grupo carboxilo en forma de C02 y origina el grupo 3. El principal sustrato para la gluconeogénesis en los tejidos
acetilo del Acetil-CoA, que entra en el ciclo de Krebs: animales es el Acetil-CoA.
4. El lactato formado en la glucolisis se utiliza como sustrato en
2 Piruvato + O2 ————— 2 Acetil-CoA + 2 CO2 la síntesis de glucosa.
5. Todas las afirmaciones anteriores son correctas.
Proceso catalizado por la Piruvato Deshidrogenasa. 32
Fermentación Alcohólica Respecto a la Glucokinasa, ¿qué es cierto?:

En esta tercera vía el piruvato conduce a etanol, es caracte- 1. Se encuentra en numerosos tejidos.
2. Cataliza una de las reacciones reversibles de la glucólisis, el
rístico de algunos microorganismos como las levaduras.
paso de D. Glucosa a 6PD. Fructosa.
3. Es inhibida por al Glucosa 6 Fosfato.
GLUCONEOGENESIS 4. Es específica de la D. Glucosa.
5. Es una enzima mitocondrial.
Formación de carbohidratos a partir de precursores distintos
33
a los carbohidratos.
— Localización: parte en la mitocondria, parte en el cito- ¿Cúal de las siguientes enzimas cataliza una reacción reversible?:
sol. 1. Glucokinasa.
— Organos principales donde se produce: Hígado 90%; 2. Fosfofructokinasa.
Riñón el 10%. 3. Fosfogliceratokinasa.
4. Piruvatokinasa.
Sustratos 5. Hexokinasa.
En hígado 34
Lactato, piruvato, glicerol, alanina y la mayoría de los pre- El Piruvato obtenido en la glucolisis puede seguir los siguientes desti-
cursores del ciclo de Krebs. nos, excepto:
1. Fermentar a etanol mediante levaduras.
Corteza renal 2. Incorporarse al ciclo de Krebs, oxidándose y decarboxilándose
Lactato, piruvato, glicerol y glutamina. para dar AcetilCoA, reacción mediada por la Piruvato Carboxi-
lasa.
Aunque la mayoría de los precursores del ciclo de Krebs sir-
3. Pasar a Lactato, produciendo 2 moléwculas de ATP.
ven como sustrato para la gluconeogénesis, conviene destacar 4. Incorporarse a la gluconeogénesis, tanto en hígado como en
que no puede sintetizarse Glucosa a partir de Acetil CoA. ya corteza suprarrenal.
que el paso regulado por la Piruvato Deshidrogenasa es irre- 5. Incorporarse al ciclo de Krebs, oxidándose y descarboxilándo-
versible. La reacción es: Piruvato ———- Acetil-CoA. se para dar AcetilCoA, reacción mediada por la Piruvato Deshi-
Existe un importante paralelismo entre la Glucólisis y la Glu- drogenasa.
coneogénesis, de hecho siete reacciones enzimáticas de la 35
Glucólisis intervienen también en la Gluconeogénesis, pues
En la Gluconeogénesis es cierto:
son reversibles con facilidad. Pero tres de las etapas de la Glu-
cólisis son esencialmente irreversibles (como se vio en el apar- 1. El órgano donde tiene lugar fundamentalmente es el músculo.
tado anterior) y deben ser sustituidas por un conjunto alternati- 2. Es un proceso exclusivamente mitocondrial.
vo de reacciones cuyas enzimas son (fig. 6): 3. El principal sustrato es el AcetilCoA.
4. El coenzima de la Piruvato Carboxilasa es la Biotina.
5. La Fructosa 1,6 Bifosfatasa regula el paso de Piruvato a Oxala-
Enzimas propias de la gluconeogénesis cetato.
Piruvato Carboxilasa
Regula el paso de Piruvato a Oxalacetato. Esta reaccion tie- RESPUESTAS: 31: 4; 32: 4; 33 3; 34: 2; 35: 4.
ne lugar en la mitocondria.

83
METABOLISMO DE GLUCOSA Y GLUCOGENO

CICLO DE CORY

HIGADO SANGRE MUSCULO

Glucosa Glucosa Glucosa

Glucosa GP Glucógeno
Gluconeogénesis
Glucólisis
Piruvato
Piruvato

Lactato Lactato Lactato

GLUCONEOGENESIS

1 2. Piruvato Fosfoenol piruvato

Piruvato carboxilasa
2 2. Fosfoenolpiruvato 2.2 fosfoglicerato
Enolasa
3 2.2 Fosfoglicerato 2.3 Fosfoglicerato
Mutasa
4 2.3 Fosfoglicerato 2.1.3. Difosfoglicerato
Fosfoglicerato quinasa
5 2.1.3.Difosfoglicerato 2.3 Fosfato de gliceraldehído
Deshidrogenasa
6 2.3 Fosfato de gliceraldehído 1.6 Difosfato de D. fructosa
Aldolasa
7 1.6 Difosfato de D. fructosa 6 P de D. fructosa
Fructosa 1.6 bifosfatasa
8 6 P de D. fructosa 6 P de glucosa
Fosfoglucoisomerasa

9 6 P de glucosa D. glucosa
Glucosa 6 fosfatasa

Fig. 6. Ciclo de Cory y gluconeogénesis.

El Oxalacetato formado sale al citosol y por acción de la
Fosfoenolpiruvato Carboxiquinasa se transforma en Fosfoenol-
piruvato.
Requiere: ATP, GTP y el coenzima Biotina.
El Acetil CoA es su modulador positivo.
Piruvato —- Oxalacetato —- Fosfoenolpiruvato
Piruv. Carboxilasa. Fosfpir. Carbox.Quinasa
De este modo se supera el primer paso irreversible de la
Glucólisis, donde es catalizado por la Piruvato Quinasa, que
controla el paso de Fosfoenolpiruvato a Piruvato.
Fructosa 1,6 Bifosfatasa
Regula la segunda reacción irreversible permite el paso de:
- 1,6 Fructosa Bifosfato a ———- Fructosa 6 Fosfato.

84
 BIOQUIMICA
Y BIOFISICA

2
Este paso se corresponde con el paso catalizado por la Fos-
fofructoquinasa en la Glucólisis. 36
El Citrato es su modulador positivo, el AMP y la Fructosa 2,6 Respecto al glucógeno del músculo, qué es cierto:
Bifosfato son los moduladores negativos.
1. Es una fuente inmediata de glucosa para la sangre.
2. Se sintetiza en el propio tejido a partir de lactato y otros sustra-
Glucosa 6 Fosfatasa tos glucogenéticos.
3. No puede transformarse en glucosa libre por falta de Glucosa 6
Esta enzima se encuentra principalmente en el hígado y en fosfatasa en este tejido.
menor proporción en el riñón. Es importante señalar que está 4. Todo lo anterior es falso.
5. Todo lo anterior es verdadero.
ausente en tejidos como el músculo o los eritrocitos, pues la
ausencia de esta enzima hace que el producto final de la Glu-
cogenólisis en estos tejidos sea Glucosa 6 Fosfato y no Gluco- 37
sa libre.
¿Cuál de los siguientes compuestos es un buen sustrato para la gluconeo-
La reacción es la siguiente:
génesis en el hígado humano?:
Glucosa 6 Fosfato ————- Glucosa 1. Lactato.
2. Acidos grasos libres.
Sus moduladores son los mismos de la enzima anterior . 3. Acetoacetato.
4. Betahidroxibutirato.
En la glucólisis la reacción en sentido contrario es cataliza- 5. Acetilcoa.
da por las enzimas: Glucoquinasa y Hexoquinasa.

Balance Energético 38

2 Piruvatos + 4 ATP + 2 GTP + 2 NADH + 2 H+ + 2 H2O En la síntesis del glucógeno el donador de las unidades de glucosa al glu-
cógeno cebador es:
Glucosa + 4 ADP + 2 GDP + 6 Pi + 2 NAD+ .
1. Glucosa-1-P.
2. Glucosa-6-P.
CICLO DE CORY (fig. 6) 3. Maltosa-1-P.
4. GMP-glucosa.
Este ciclo consiste en un reciclaje continuo de carbonos de 5. UDP-glucosa.
glucosa entre el músculo (y otros órganos formadores de lacta-
to) y el hígado. 39
El Lactato, formado en el músculo en condiciones anaeróbi-
¿Qué es falso sobre la Gluconeogénesis?:
cas, pasa a la sangre, de aquí al hígado, donde pasa a piruvato
y éste a través de la gluconeogénesis pasa a glucosa. Ya he- 1. Su actividad aumenta en situaciones como el ayuno o la diabe-
tes.
mos comentado antes que el músculo no forma glucosa desde 2. Es inhibida por la Insulina.
glucógeno por carecer de la enzima Fosfatasa de la Glucosa 3. Es activada por el glucagón y las catecolaminas.
(tabla II)I (fig. 6). 4. No es funcionante en la etapa fetal.
5. Tiene lugar unicamente en el hígado.
GLUCOGENOGENESIS
40
Reacciones: La intolerancia a la fructosa produce hipoglucemia uando se ingiere fruc-
tosa, porque:
— Glucosa ——— Glucosa 6 Fosfato. Enzima: Hexoqui-
nasa o Glucoquinasa. 1. Se inhibe la gluconeogénesisa nivel de la Fructosa 1-6 bifosfato
aldolasa.
— Glucosa 6 Fosfato ——— Glucosa 1 Fosfato. Enzima: 2. Se inhibe la Glucosa 6 fosfatasa.
Fosfoglucomutasa. 3. Se inhibe la síntesis de glucógeno.
— Glucosa 1 Fosfato + UTP ——— UDP Glucosa + PPi. 4. La fructosa no llega a fosforilarse.
Enzima: Transferasa Uridil 1 Fosfato. 5. Disminuye la disponibilidad de sustratos gluconeogenéticos.
— La Sintetasa del Glucógeno une residuos y crea enla-
ces 1,4. RESPUESTAS: 36: 3; 37: 1; 38: 5; 39: 5; 40: 1.
— La Transferasa del Glucógeno crea enlaces 1,6.

85
METABOLISMO DE GLUCOSA Y GLUCOGENO

TABLA III
Gluconeogénesis

— Se produce glucosa desde:

Lactato.
Piruvato.
Aminoácidos.
Glicerina.
Intermediarios ciclo Krebs.

— No se produce glucosa desde:

Acetil-CoA→etapa irreversible, paso previo
al ciclo de Krebs: Piruvato → Acetil CoA. Enz.= piruv. deshidrog.

No confundir:
— Piruvato quinasa: Enzim. de la glucólisis. Reacc.: Fosfenolpiruv→Piruvato.
— Piruvato carboxilasa: Enz. de la gluconeogénesis. Reacc. Piruvato →
Oxalacetato.
— Piruvato deshidrogenasa: Etapa previa al ciclo de Krebs. Reacc: Piruvato→
- Acetil CoA.

Enzimas limitantes:
Glucólisis: Fosfofructoquinasa.
C. Krebs: Citrato sintetasa.
Oxidación ac. grasos: Carnitin aciltransferasa I.
Biosíntesis colesterol: Hidroximetilglutaril CoA reductasa.
Ciclo de la urea: carbamil fosfato sintetasa.

86
 Capítulo VIII
CICLO DE KREBS . VIA DE
LAS PENT OSAS FOSFAT O .
CADENA RESPIRAT ORIA
Indice
CIiclo del ácido cítrico
Vía de las pentosas fosfato
CICLO DEL ACIDO CITRICO (fig. 7)
Mecanismo metabólico cíclico en virtud del cual se logra la
oxidación completa de la función acetilo del Acetil-Coa que
rinde CO2 y átomos de hidrógeno ricos en energía que pasarán
a la cadena respiratoria, y se unirán con el O2 formando H2O y
liberando ATP en este transporte electrónico.
En el capítulo correspondiente a catabolismo de carbohidra-
tos hemos estudiado la descarboxilación oxidativa del Piruva-
to, que consiste en la formación de Acetil-CoA desde el piruva-
to formado principalmente en la degradación de carbohidratos
y a partir de ciertos aminoácidos.
Esta descarboxilación del Piruvato constituye un eslabón en-
tre la glicólisis y el ciclo de Krebs sin formar parte de ninguno
de ellos. Aunque sí supone un elemento de control en el ciclo
por ser la vía de abastecimiento de Acetil-CoA del mismo.
El ATP, el NADH, los ácidos grasos de cadena larga y el
Acetil-CoA inhiben esta reacción y el calcio la estimula.
Cadena de transporte electrónico
Dra. MARTA MATEO MORALES
El ciclo del ácido cítrico se lleva a cabo en la mitocondria,
donde las enzimas se encuentran de forma ordenada y próxi-
mas a las de la cadena respiratoria, lo que favorece el acopla-
miento entre el ciclo y la cadena.
Algunas enzimas son extramitocondriales: aconitasa, fuma-
rasa y malato deshidrogenasa.
Objetivos:
— Producir CO2.
— Producir NADH y FADH2 (coenzimas reducidas) que
pasarán a la cadena respiratoria.
— Producir precursores para biosíntesis metabólica.
El ciclo del ácido cítrico es un sistema enzimático circular, a
diferencia de la glucólisis, que se produce mediante una se-
cuencia lineal de etapas catalizadas por enzimas.
En cada vuelta del ciclo, una molécula de Acetil-CoA cede
su grupo acetilo al Oxalacetato, compuesto de 4 carbonos, pa-
ra formar el Citrato de 6 carbonos. El Citrato se transforma a
87
CICLO DE KREBS. VIA DE LAS PENTOSAS FOSFATO. CADENA RESPIRATORIA

Piruvato

E. Piruvato Deshidrogenasa

Acetil CoA CO2

E. ditrato suitetasa

E. ditrato suitetasa Citrato

Oxalacetato

E. Aconitasa
E. L. Malato
deshidrogenasa

Isocitrato
Malato

E. Fumarasa
E. Isoatrato
Deshidrogenasa
Fumarato

α-oxoglutarato
E. Succinato
Deshidrogenasa E. α cetoglutarato
Deshidrogenasa
Succinato Succinil-CoA

E. Succinil CoA Sintetasa

Fig. 7. Ciclo de Krebs.

continuación en Isocitrato, que es también una molécula de 6
carbonos, la cual se deshidrogena con pérdida de CO 2 y se
transforma en α-Oxoglutarato, compuesto de 5 carbonos. Este
último pierde, a continuación, CO2 y rinde después Succinato,
con 4 carbonos, que después de tres reacciones, en las que pa-
sa primero a Fumarato y después a L-Malato, pasa a Oxalace-
tato, con el que comenzó el ciclo.
La reacción global quedaría como sigue:
Acetil-CoA + 3NAD + FAD + GDP + Pi + H2O ——->
HSCoA + 3NADH + FADH2 + GTP + CO2.
Del ciclo se obtienen 3 moléculas de NADH, cada una de las
cuales formará 3 ATP al entrar en la cadena respiratoria.
Del mismo modo se obtiene una molécula de FADH2, que
por fosforilación oxidativa producirá 2 ATP.
Por último se produce una molécula de GTP, que rinde 1
ATP.
El balance total es: 3 * 3ATP + 1 * 2ATP + 1ATP = 12 ATP.
A continuación se detallan los pasos en los que se producen
las moléculas de NADH, FADH2 y GTP:
— Reacciones en que se producen NADH : Las mediadas
por las enzimas: Piruvato Deshidrogenasa, Isocitrato
Deshidrogenasa, α-Cetoglutarato Deshidrogenasa y
Malato Deshidrogenasa.
— Reacción en que se produce FADH2: Mediada por la
enzima Succinato Deshidrogenasa.

88
 BIOQUIMICA
Y BIOFISICA

2
— Reacción en la que se que produce GTP: Mediada por
la enzima Sintetasa del Succinil CoA. 41
— Enzimas que necesitan H2O: Citrato Sintetasa e Hidra- La enzima limitante del ciclo de Krebs es:
tasa del Fumarato.
1. SuccinilCoA sintetasa.
2. Piruvato Deshidrogenasa.
Regulación del Ciclo de Krebs 3. Citrato Sintetasa.
4. Fumarasa.
Como antes hemos señalado, la Piruvato Deshidrogenasa 5. Isocitrato Deshidrogenasa.
cataliza una etapa previa del ciclo de Krebs, que permite su re-
gulación, por su localización al inicio del mismo; no obstante,
la enzima limitante es la citrato sintetasa, pues la piruvato
42
deshidrogenasa no es una enzima del ciclo, sino que cataliza
una reacción previa al mismo. ¿En qué etapa del ciclo de Krebs se produce NADH?:
1. Etapa mediada por la Piruvato Deshidrogenasa.
VIA DE LAS PENTOSAS FOSFATO 2. Etapa mediada por Isocitrato Deshidrogenasa.
3. Etapa mediada por alfa cetoglutarato deshidrogenasa.
4. Etapa mediada por Malato Deshidrogenasa.
La reacción global es: 6P Glucosa + 2 NADP + H2O —-> 5P
5. En todas las anteriores.
D-Ribosa + CO2 + 2 NADPH +2H.
Conduce a dos productos en los tejidos animales: el NADPH
y el 5P de Ribosa.
43
El NADPH es un transportador de energía química en forma
de capacidad de reducción. Con él impedimos que los ácidos Vía delas Pentosas Fosfato. ¿Qué es falso?:
grasos no saturados de la membrana celular experimenten re- 1. El déficit de Glucosa 6P, se hereda de forma recesiva, por delec-
acciones anormales con el oxígeno y sufran peroxidaciones ha- ción del brazo corto del cromosoma 7.
ciendo anormal la membrana del hematíe y favoreciendo su 2. El NADPH es un transportador de energía en forma de potencial
destrucción. reductor.
3. Su función es la síntesis de NADPH y Ribosa 5P.
El déficit de cualquiera de las enzimas de la vía (siendo más 4. Las sulfamidas pueden desencadenar crisis hemolíticas en per-
frecuente el déficit de Glucosa 6P Deshidrogenasa, que se he- sonas con déficit de Glucosa 6P deshidrogenasa.
reda ligado al cromosoma X) produce alteraciones en los he- 5. El NADPH impide la peroxidación de los ácidos grasos de la
matíes dando lugar a crisis hemolíticas que pueden desenca- membrana eritrocitaria.
denarse como consecuencia de: infecciones, fármacos (antipa-
lúdicos, primaquina, sulfamidas, analgésicos), alimentos como
las habas (fabismo). 44
La 5 P de Ribosa se utiliza en la síntesis de ácidos nucleicos.
De las siguientes enzimas, una no interviene en el ciclo de Krebs:
Es una vía muy activa en algunos tejidos como el hígado,
donde la NADPH es necesaria para la síntesis de ácidos grasos 1. Isocitrato Deshidrogenasa.
2. Alfacetoglutarato deshidrogenasa.
y de las lipoproteínas VLDL y el tejido adiposo.
3. Malato Deshidrogenasa.
4. Aconitasa.
CADENA DE TRANSPORTE ELECTRONICO 5. Piruvato Fumarasa.

Constituye la fase final de la degradación por oxidación de

los carbohidratos, grasa y proteínas, en la cual los electrones 45
son transportados hasta el oxígeno molecular, al que se unen
En la cadena de Transporte electrónico, en qué orden se produce la cesión
para formar agua, liberándose energía que se conserva en for- de electrones:
ma de ATP.
Está formada por una serie de proteínas que llevan asocia- 1 Ubiquinona, cit. A, cit. B, cit. oxidasa.
2 ubiquinona, cit. B, cit. C1, cit. C, citocromo oxidasa.
dos grupos capaces de transportar electrones (fig. 8). 3. Cit. B, cit. C1, cit. C.
4. Cit. A1, cit. B, cit. B1, cit. C.
1.ª Etapa 5. Citocromo oxidasa, cit. C, cit. C1, cit. B, ubiquinona.
La deshidrogenasa del NADH, acepta electrones desde el
NADH procedente del ciclo de Krebs; en este paso se forma RESPUESTAS: 41: 3; 42: 5; 43: 1; 44: 5; 45: 2.
una molécula de ATP.

89
CICLO DE KREBS. VIA DE LAS PENTOSAS FOSFATO. CADENA RESPIRATORIA

2.ª Etapa
NADH La ubiquinona capta los electrones procedentes de la NADH
ADP+Pi Deshidrogenasa y es capaz de aceptar también los electrones
2e- procedentes de la FADH2. A continuación, esos electrones pa-
san al Citocromo B y de éste al Citocromo C1.
NADH Deshidrogenasa Formándose de esta secuencia otra molécula de ATP. Re-
ATP cordemos que el FADH2 entraría directamente desde la Ubi-
2e- quinona.
Ubiquinona
3.ª Etapa
2e- Los electrones del Citocromo C1 pasan al Citocromo C y de
ADP+Pi aquí a la Citocromo Oxidasa, que reacciona directamente con
Citrocromo b
el oxígeno y se obtiene una molécula de H2O y otra de ATP.
Cada NADH rinde 3 moléculas de ATP.
2e- Cada FADH rinde 2 moléculas de ATP.
Citocromo C1 Las reacciones de transferencia de electrones son reaccio-
ATP nes de óxido reducción, quien cede los electrones es el reduc-
2e- tor y quien los acepta es el oxidante; cada par conjugado rédox
posee un potencial de reducción y por convenio cuando la ten-
Citocromo C dencia es a perder electrones, se dan valores de potencial de
acción cada vez más negativos; así pues los elementos de la
ADP+Pi
2e- cadena de transporte respiratorio se disponen en orden cre-
Citocromo oxidasa ciente de su potencial rédox.

2e-
ATP

H2O
2H++1/2O2

Fig. 8. Cadena respiratoria.

90
 Capítulo IX

METABOLISMO DEL
COLESTEROL. HORMONAS
ESTEROIDEAS . SINTESIS Y
BETAOXIDACION DE
ACIDOS GRASOS .
CET OGENESIS
Indice
Síntesis del colesterol Betaoxidación de ácidos grasos
Compuestos derivados del colesterol Cetogénesis
Síntesis de ácidos grasos

Dra. MARTA MATEO MORALES

SINTESIS DEL COLESTEROL (tabla IV) 1.ª Etapa

Existen tres etapas principales:
— 1.a Etapa: Paso de AcetilCoA a Mevalonato.
— 2.a Etapa: Paso de Mevalonato a Escualeno.
— 3.a Etapa: Paso de Epóxido de Escualeno a Lanosterol.
En una primera fase, tres moléculas de AcetilCoA se unen
para formar 3hidroximetilglutarilCoA, mediante la enzima Hi-
droximetil-glutarilCoA-sintetasa (HMGCoA). Compuesto de 6
átomes de carbono, que se reduce a Mevalonato por la enzima
Hidroximetilglutaril CoA reductasa. Consumiendose 2 molécu-
las de NADPH.

91
METABOLISMO DEL COLESTEROL
TABLA IV
Síntesis del colesterol
1.ª Etapa
Acetil - CoA
HMG - CoA
↓ HMG CoA reductasa
2.ª Etapa
Mevalonato
3.ª Etapa
Escualeno
Lanosterol
Colesterol
Esta fase constituye la etapa limitante de la síntesis de co-
lesterol y es una etapa irreversible.
2.ª Etapa
Mevalonato (6 carb) + 3 ATP ——> Isopentenil PPi (5 carb)
+ Pi + 3 ADP + CO2.
Dos moléculas de Isopentenil (5 carb) se unen para formar
una molécula de Geranil pirofosfato (10 carb).
Geranil PPi + Isopentenil PPi ——-> Farnesil (15 carb).
Dos moléculas de Farnesil PPI forman el Escualeno (30 carb).
3.ª Etapa
Escualeno —-> Epoxiescualeno —-> Lanosterol —-> Colesterol.
Factores reguladores
Los principales reguladores de la vía actúan sobre la enzima
HidroximetilglutarilCoAreductasa, enzima que existe en dos
formas distintas: Fosforilada o Inactiva y Defosforilada o Acti-
va. El paso de una forma a otra está regulado por una fosfata-
sa en el caso de la forma activa y una quinasa en el caso de la
forma inactiva. El paso de una forma a otra depende de la con-
centración de colesterol que existe en el medio.
Estimuladores de la síntesis de colesterol: Tiroxina, Insulina.
Inhibidores de la síntesis de colesterol: Altas concentracio-
nes de colesterol en el medio, igual si existen altas concentra-
ciones de mevalonato. El colesterol aportado con la dieta, ni-
veles elevados de otros esteroides en los tejidos, la unión a
ciertas lipoproteínas plasmáticas transportadoras de colesterol
y ciertos fármacos como la Lovastatina.
92
COMPUESTOS DERIVADOS DEL COLESTEROL
Acidos biliares
Se sintetizan en el hígado a partir del colesterol mediante
una secuencia de cinco reacciones: Tres reacciones de hidroxi-
lación, en distintas posiciones de la molécula de colesterol, a
saber: posición 7, posición 12 y posición 3. Una reacción de
cambio de un grupo hidroxilo por un grupo cetona.
Una última reacción de acortamiento de la cadena lateral de
colesterol, pues este último posee 27 carbonos y los ácidos bi-
liares sólo poseen 24.
Acidos biliares primarios
Son el ácido cólico y el quenodesoxicólico, se conjugan con
taurina y glicina para formar los ácidos biliares conjugados o
sales biliares: glicocólico y taurocólico.
Acidos biliares secundarios
Desoxicolato y litocolato, se forman en el intestino como
consecuencia del metabolismo bacteriano sobre los ácidos bi-
liares primarios, al producirse la desconjugación de los mis-
mos.
Funciones de los ácidos biliares
Facilitan la excreción biliar de colesterol y gracias a su pro-
piedad de formar micelas solubilizadoras producen la emulsión
y de los lípidos facilitando tanto su digestión como su absor-
ción intestinal.
La cantidad total de ácidos grasos es de 2 a 4 gramos apro-
ximadamente, esta cantidad sufre uno o varios ciclos entero-
hepáticos según la cantidad y la composición de los alimentos
ingeridos. La absorción intestinal de ácidos biliares tiene una
eficacia del 95%, así la pérdida fecal es muy pequeña y se
compensa fácilmente por una síntesis equivalente de ácidos
biliares por parte del hígado.
Hormonas esteroideas
Corticosteroides
Hormonas sintetizadas por la corteza suprarrenal que se cla-
sifican en dos grupos:
Glucocorticoides
Se sintetizan en la zona fasciculada de la corteza suprarre-
nal, afectan fundamentalmente al metabolismo de los carbohi-
dratos y grasas.
Mineralocorticoides
Se sintetizan en la zona glomerular de la corteza suprarre-
nal. Intervienen en el balance de los electrólitos y el agua.
 BIOQUIMICA
Y BIOFISICA

2
Hormonas sexuales
46
Andrógenos
El colesterol es el precursor de los siguientes compuestos, excepto:
Se sintetizan en las células de Leydig del testículo, en las
1. Cortisol.
células de la teca ovárica y en la suprarrenal, son responsables
2. Acido quenodesoxicólico.
del desarrollo de los órganos sexuales y de los órganos sexua- 3. Aldosterona.
les secundarios. 4. Estradiol.
5. Glucagón.
Estrógenos 47
Se sintetizan en las células de la granulosa del ovario, cor- Señale la respuesta correcta, en lo referente a la biosíntesis del colesterol:
teza suprarrenal y unidad fetoplacentaria, de ellos depende la
1. La enzima Citratoaconitasa es la enzima limitante del ciclo.
aparición de los órganos sexuales femeninos.
2. El Mevalonato, se une con el ácido acético para formar Isopente-
nil.
Progestágenos 3. Dos moléculas de Farsenil se unen para formar el Geranil Fosfa-
to.
Se producen en cuerpo lúteo del ovario, en suprarrenal y en 4. Geranil e Isopentenil forman el Farnesil, compuesto de 15 áto-
placenta: preparan al útero para la recepción y el desarrollo mos de carbono.
del óvulo fecundado, gracias a la transformación del endome- 5. La tiroxina y la insulina inhiben la síntesis de colesterol.
trio proliferativo a endometrio secretor.
48
Vitamina D Síntesis de Acidos Grasos, señale la opción falsa:

Interviene en el metabolismo del calcio, es necesaria para 1. Es un proceso citosólico.

una correcta mineralización del hueso.
SINTESIS DE ACIDOS GRASOS (tabla V)
Localización en el citosol, a diferencia de la beta oxidación,
que es intramitocondrial.
Fases:
— Transporte del AcetilCoA fuera de la Mitocondria.
— Síntesis del MalonilCoA.
— Síntesis propiamente dicha.
Transporte citosólico del AcetilCoA
Para poder abandonar la mitocondria el AcetilCoA se une a
una molécula de oxalacetato, formándose citrato, en una reac-
ción catalizada por la enzima citrato sintetasa, una vez forma-
do el citrato pasa al citosol utilizando el sistema de transporte
de la lanzadera del citrato, aquí mediante la liasa del citrato
obtenemos de nuevo AcetilCoA y oxalacetato.
Síntesis de MalonilCoA
El MalonilCoA se obtiene de la siguiente reacción:
AcetilCoA + ATP + H2O + CO2 ——-> MalonilCoA + ADP + Pi.
Está catalizada por la Carboxilasa del AcetilCoA, cuyo grupo
prostético es la Biotina o vitamina B1, encargada de la transfe-
rencia de grupos COO-.
Constituye la etapa limitante de la síntesis de ácidos gra-
sos; esta enzima es inhibida por el palmitoilCoA, producto de
la síntesis de ácidos grasos y es estimulada por el citrato.
2. El paso de AcetilCoA a Citrato lo cataliza la Citrato Liasa.
3. La síntesis de MalonilCoA, se inhibe por el PalmitoilCoA y se es-
timula por el citrato.
4. La enzima Carboxilasa del AcetilCoA interviene en el proceso.
5. La síntesis propiamente dicha de los ácidos grasos consta de 6
reacciones catalizadas por el complejo de la Sintetasa de los áci-
dos grasos.
49
Señalar la afirmación correcta sobre la Beta Oxidación de los ácidos grasos:
1. La enzima Sintetasa del AcilCoA es de localización citosólica.
2. La enzima Carnitínaciltransferasa I se localiza en la superficie in-
terna de la membrana mitocondrial interna.
3. La Carnitínaciltransferasa II interviene en la transferencia del
resto acilo desde la carnitina al HSCoA mitocondrial.
4. Puede tener lugar tanto en la itocondria como en el citosol, sólo
depende su localización de la cantidad de Acetil CoA existente.
5. El Malonil CoA es el principal activador de la enzima Carnitínacil-
transferasa I.
50
Señalar la afirmación incorrecta, sobre la Cetogénesis:
1. Los cuerpos cetónicos son acetoacetato, acetona e hidroxibutirato.
2. El exceso de Glucagón favorece la Beta oxidación de los ac. gra-
sosal aumentar el contenido de Malonil CoA.
3. El déficit de Insulina favorece la lipolisis y aumenta la concentra-
ción plasmática de ac. grasos en plasma.
4. En el ayuno, el de´ficit de oxalacetato deriva el acetilCoA a la
formación de cuerpos cetónicos.
5. El acetoacetato se reduce a betahidroxibutirato por la deshidro-
genasa del butirato.
RESPUESTAS: 46: 5; 47: 4; 48: 2; 49: 3; 50: 2.

93
METABOLISMO DEL COLESTEROL

TABLA V
Síntesis de ácidos grasos

Oxidación del piruvato

↓ E: piruvato deshidrogenasa Citrato sintetasa Lanzadera
Acetil CoA + Oxalacetato → Citrato → Citrato
↑ ↓
Oxalacetato Oxalacetato
↑ ↓
Malato ← Malato

Liasa del citrato • Citosol

Citrato → Oxalacetato + Acetil CoA
+
ATP + H2O + CO2
↓ E= Carboxilasa del Acetil CoA
Malonil CoA + ADP + Pi
↓
Síntesis propiamente dicha

Síntesis propiamente dicha BETAOXIDACION DE ACIDOS GRASOS

Consta de seis reacciones catalizadas por el complejo de la
sintetasa de los ácidos grasos. Este complejo posee dos gru-
pos sulfhidrilo (SH) a los cuales se unen los grupos acilo que
se transfieren. En una primera reacción, se transfiere un grupo
acetilo al primer grupo sulfhidrilo; este acetilo procede del
AcetilCo (1 carb.). En una segunda reaccion se transfiere un
grupo Malonil (2 carb.) al segundo grupo sulfhidrilo.
El paso siguiente consiste en una condensación del grupo
acetilo y malonilo, formándose acetoacetilo y liberándose una
molécula de CO2 que es es el dióxido de carbono, que se intro-
dujo inicialmente en el MalonilCoA por la reacción de la carbo-
xilasa del AcetilCoA (explicada anteriormente).
De este modo hemos producido una unidad de dos carbonos
que van constituyendo la cadena del ácido graso, pues la reac-
ción se repite varias veces.
Finalmente se producen una serie de reacciones de: Con-
densación, Reducción con NADPH y Deshidratación, cuyo pro-
ducto final es el ácido graso, que una vez sintetizado se suelta
del complejo de la sintetasa, se elonga y se satura (Ejemplo :
Síntesis del Acido Palmítico:
8 AcetilCoA + 7ATP + 14 NADPH ——> Palmitato (16 carbonos))
(tabla VI)
Los triglicéridos poseen el contenido energético más eleva-
do, entre los principios nutritivos principales, el 95 % de su
energía reside, en sus tres componentes ácidos grasos de cade-
na larga., mientras que la glicerina sólo contribuye con un 5% .
En este capítulo se examinan las rutas metabólicas y el ren-
dimiento energético de las mismas, que se obtiene a través de
la β oxidación.
Se localiza: en la matriz mitocondrial.
Este proceso tiene lugar en dos fases:
— Transporte del ácido graso al interior mitocondrial.
— Beta Oxidación propiamente dicha.
Transporte del ácido graso al interior mitocondrial
Se produce a través de tres pasos catalizados por tres enzi-
mas cuya localización es la siguiente:
— Sintetasa del AcilCoA - Membrana mitocondrial externa.
— Carnitinaciltransferasa I - Superficie Externa de la Mb.
mitocondrial interna.
— Carnitinaciltransferasa II - Superficie Interna de la
Mb. mitocondrial interna.

94
 BIOQUIMICA
Y BIOFISICA

2
Primer paso
Activación del ácido graso con HSCoA. 51
Reacción: Acido Graso + ATP + CoA-SH ——> Acilograso-CoA + En la biosíntesis de ácidos grasos, qué es verdadero:
+ AMP + PPi. Enzima: Sintetasa del AcilCoA. 1. La membrana mitocondrial es impermeable al AcetilcoA.
2. Se transporta acetilcoA desde la mitocondria en forma de acetil
Segundo paso carnitina.
3. El acetilcoA se obtiene a partir de acetato mediante una tioqui-
Transferencia del resto acilo del AcilCoA a la carnitina. nasa.
Reacción: Carnitina + Acilo graso-CoA ——> Acilograso- 4. Actúa una citrato liasa sobre el citrato citoplasmático dando ace-
carnitina + CoASH. Enzima: Carnitinaciltransferasa I. tilcoA.
5. Todas las afirmaciones anteriores son correctas.
Tercer paso
Transferencia del resto acilo desde la carnitina al HSCoA 52
mitocondrial. En la biosíntesis de ácido palmítico se da la secuencia:
Reacción: Acilograso-carnitina + CoASH ——> Acilograso + carniti- 1. Malonilcoa-acetilcoa-palmitilACP.
na. Enzima: Carnitinaciltransferasa II. 2. Acetilcoa-succinilcoa-palmitilcoa.
3. Acetilcoa-malonilcoa-palmitilACP.
Beta Oxidación de los ácidos grasos 4. Malonilcoa-succinilcoa-palmitilcoa.
5. Succinilcoa-acetilcoa-palmitilcoaACP.
Proceso cíclico con un número de vueltas igual a (C/2) - 1.
Siendo C el número de átomos de carbono del ácido graso.
Cada vuelta consta a su vez de cuatro pasos: 53
La enzima que se encarga de esterificar el colesterol en el plasma es:
Primer paso 1. Colesterol esterasa neutra.
Reacción de Oxidación. Se obtiene una molécula de FADH2 2. Proteína transferidora de ésteres de colesterol.
3. Lecitina colesterol aciltransferasa.
que posteriormente pasa a la cadena respiratoria rindiendo 2 4. Acilcolesterolaciltransferasa.
ATP. 5. Lipoisomerasa endotelial.

Segundo paso 54
Es otra reacción de Oxidación. Se obtiene una molécula de Señalar la opción correcta sobre los cuerpos cetónicos:
NADH que rinde 3 ATP en la cadena respiratoria.
1. Durante el ayuno prolongado el cerebro puete utilizar cuerpos ce-
tónicos.
Tercer paso 2. El acetoacetato puede ser utilizado por el músculo cardíaco a
Reacción de hidratación. mayor velocidad incluso que la glucosa.
3. Se sintetizan en las mitocondrias de los hepatocitos.
4. El acetoacetato se descarboxila espontáneamente en sangre pa-
Cuarto paso ra dar acetona.
Reacción de Tiólisis con participación de un grupo CoASH. 5. Todas son correctas.
En cada vuelta lo que obtenemos es una molécula de Acetil-
CoA y un AcilCoA con 2 átomos de carbono menos. 55
Cada molécula de Acetil CoA pasa al ciclo de Krebs y de Respecto a la absorción intestinal de las grasas:
aquí a la cadena respiratoria, donde rendirá 12 moléculas de
ATP. Pues como sabemos, nuestro organismo no puede sinteti- 1. La absorción de la vitamina A se favorece por la hidrólisis de los
zar glucosa a partir de AcetilCoA. ésteres de retinol por la lipasa pancreática.
Se obtienen tantas moléculas de AcetilCoA como el número 2. La lipasa y colipasa pancreáticas se segregan al intestino en for-
ma de precursores no activos.
de carbonos que posee el ácido graso dividido por 2.
3. La capa de agua inmóvil que recubre las vellosidades intestina-
Todo el proceso anteriormente descrito corresponde a la Be- les actúa como una barrera que dificulta la absorción de los tria-
ta oxidación de un ácido graso saturado y con un número par cilgliceroles.
de carbonos. 4. La absorción de los ácidos grasos de cadena larga se hace me-
Si se trata de un ácido graso insaturado, además de las en- diante difusión facilitada con gasto energético.
zimas anteriormente descritas se necesita la colaboración de 5. Ninguna afirmación es correcta.
una Isomerasa y de una Epimerasa.
Si se trata de un ácido graso con un número impar de carbo-
nos, en la última tiólisis obtendremos una molécula de Propionil- RESPUESTAS: 51: 5; 52: 3; 53: 3; 54: 5; 55: 3.
CoA que sufrirá una carboxilación transformándose en un este-

95
METABOLISMO DEL COLESTEROL
TABLA VII
β-oxidación de ácidos grasos
Acido Graso Acil carnitina
+ ↑ E= Carnitin aciltransf I
CoA Carnitina
↓ E= Sintetasa del
Acil CoA + +
Acilo Graso Acilo graso
Citosol Zona intermembrana
reoisómero del MetilmalonilCoA por intervención de la enzima
Carboxilasa del PropionilCoA cuyo cofactor es la vitamina B1.
Reacción: PropionilCoA + ATP + CO2 ——> D-Metilmalonil-
CoA + AMP + PPi.
Este producto experimenta una reordenación molecular
transformándose en SuccinilCoA, en una reacción catalizada
por la enzima: Mutasa del MetilmalonilCoA.
El Succinil CoA es un intermediario del ciclo de Krebs y con-
duce en último término a Oxalacetato.
Regulación de la beta oxidación de ácidos grasos
La etapa limitante es la correspondiente a la enzima carniti-
naciltransferasa I, que permite el paso del AcetilCoA al interior
de la mitocondria. Su principal inhibidor es el MalonilCoA.
CETOGENESIS
Proceso que tiene lugar en el parénquima hepático cuyo
sustrato es el AcetilCoA resultante de la oxidación de los áci-
dos grasos. Este AcetilCoA puede seguir dos vías principales:
— Incorporación al Ciclo del Acido cítrico.
— Síntesis de cuerpos cetónicos.
La incorporación a una u otra vía viene determinada por la
concentración de Oxalacetato, que al unirse con el acetilCoA
produce citrato, que es uno de los intermediarios del ciclo de
Krebs. En el caso de que exista un déficit de Oxalacetato, co-
mo sucede en el ayuno o en las dietas pobres en hidratos de
carbono, el AcetilCoA se deriva a la formación de cuerpos ce-
tónicos.
Síntesis de cuerpos cetónicos
Son tres. Acetoacetato, Beta Hidroxibutirato y Acetona.
96
→ Acil carnitina
↓ E= Carnitin aciltransfer II
Carnitina
Acilo Graso
↓ Beta oxidación
Matriz mitocondrial
El proceso se produce en dos etapas en el caso del Acetoa-
cetato, los otros dos derivan de este último.
1.a Etapa
Condensación enzimática de dos moléculas de AcetilCoA.
Enzima: Tiolasa.
Reacción: AcetilCoA + AcetilCoA —-> Acetoacetil-S-CoA + CoA-SH.
2.a Etapa
El AcetoacetilCoA experimenta la pérdida del CoA, quedan-
do Acetoacetato, que es el primer cuerpo cetónico.
El Acetoacetato se reduce reversiblemente por la Deshidro-
genasa del Butirato produciendo Beta Hidroxibutirato en la si-
guiente Reacción:
Acetoacetato + NADH+ H+ ——> B.Hidroxibutirato + NAD+.
Este es el segundo cuerpo cetónico.
El acetoacetato es también precursor de la acetona al per-
der un grupo Carboxilo de su molécula bien espontáneamente
o bien por acción de la Descarboxilasa del Acetoacetato.
Reacción: Acetoacetato + H+ ——> Acetona + CO2.
La síntesis de cuerpos Cetónicos se encuentra aumentada
en determinados estados metabólicos, como el ayuno, y es un
cuadro típico de la Diabetes Mellitus. Esto se debe a que por
un lado el déficit de Insulina favorece la lipólisis, con lo que
aumenta la concentración plasmática de Acidos Grasos, y por
otro lado el exceso de Glucagón favorece la Beta Oxidación de
los ácidos grasos, pues actúa disminuyendo el contenido de
MalonilCoA (principal inhibidor de la Oxidación de los ácidos
grasos), con lo que eliminado éste último la Beta Oxidación se
ve favorecida y el Acetil CoA resultante se deriva hacia la sín-
tesis de cuerpos cetónicos, pues la diabetes es un estado de
déficit de carbohidratos a nivel celular.
 Capítulo X
DEGRADACION
OXIDATIVA DE
LOS AMINOACIDOS
Indice
Digestión proteica
DIGESTION PROTEICA
Las proteínas de la dieta son digeridas por las enzimas pro-
teolíticas, que comprenden: las endopeptidasas y las exopepti-
dasas.
Endopeptidasas: tripsina y quimiotripsina, actúan sobre los
enlaces peptídicos internos de las proteínas y polipéptidos.
Exopeptidasas: carboxipeptidasas y aminopeptidasas, actúan
sobre el extremo terminal libre, bien carboxilo o amino.
Las enzimas proteolíticas se excretan en forma de precurso-
res inactivos o cimógenos, éstos son activados por la tripsina
que a su vez es activada por la enteroquinasa (secretada por la
mucosa duodenal), que rompe el enlace lisina-isoleucina del
tripsinógeno para formar tripsina.
DESAMINACION OXIDATIVA DE LOS
AMINOACIDOS (fig. 9)
Cada aminoácido va a ser descompuesto en dos partes:
Desaminación oxidativa de los aminoacidos
Dra. MARTA MATEO MORALES
El grupo amino, que en forma de ion amonio será transfor-
mado por el hígado en urea.
Y el grupo carbonado o cetoácido, que se trata del aminoá-
cido sin el grupo amonio y que se va a transformar en glucosa
o en Acetil-Coa.
Las rutas de degradación son las siguientes:
Ruta del Nitrógeno
Consta de cuatro fases:
Recogida de grupos amino
Consiste en la recogida de los grupos amino en forma de un
aminoácido único, el glutamato, por Transaminación.
Es llevada a cabo por las transaminasas, enzimas que tienen
como grupo prostético al Fosfato de Piridoxal, derivado de la
vitamina B6, y como aceptor al Cetoglutarato: Cetoglutarato +
NH3 —-> Glutamato.
97
DEGRADACION OXIDATIVA DE LOS AMINOACIDOS

Vía de la Alanina
Aminoácido Cetoglutarato Es la vía utilizada por el amoniaco que procede de la degra-
dación de las proteínas musculares. Se transporta al hígado
como Alanina a través del ciclo de la Glucosa-Alanina.
Músculo: Glutamato + Piruvato ——-> Alanina + Cetogluta-
rato (Enzima: Alanín Sintetasa).
La Alanina pasa a sangre y de aquí llega al hígado, donde:
Alanina + Cetoglutarato ——-> Glutamato + Piruvato (Enzima:
Cetoácido Glutamato Alanín Transaminasa).
El Glutamato por Desaminación Oxidativa libera el NH4, que
pasará al ciclo de la Urea.
Transaminasas El Piruvato puede incorporarse a la Gluconeogénesis, sumi-
nistrando Glucosa de procedencia hepática, que es la otra fun-
ción de este ciclo.
Glutamato + NAD + H2O
Vía de la Glutamina
Es la forma de transporte de amoniaco desde la mayoría de
los tejidos periféricos hacia el hígado.
Glutamato deshidrogenasa Tej. Perif: Glutamato + NH4 + ATP ——-> Glutamina (Enzi-
ma: Glutamina Sintetasa).
La Glutamina pasa a la sangre y de aquí llega al hígado,
donde:
Cetoglutarato + NH4 Glutamina ——-> Glutamato + NH3 (Enzima: Glutaminasa).
El NH3, pasa al ciclo de la Urea.
Ciclo de la urea
Ciclo de la Urea (fig. 10)
Tiene lugar en el hígado, las enzimas son citosólicas, excep-
Fig. 9. Desaminación oxidativa. to la Transcarbamilasa de Ornitina y la Deshidrogenasa del
Glutamato, que son enzimas mitocondriales.
Ejemplos de las transaminasas más importantes, se nom- El ciclo tiene lugar a partir de la entrada de dos grupos amino:
bran por el dador del grupo amino. El primer grupo amino procede de la desaminación oxidativa
del glutamato. Este amino se une al Fosfato de Carnitina y a la
GPT o ALT ornitina y forman la Citrulina (enzima: Transcarbamilasa de la
ornitina) que abandona la mitocondria.
Alanina + Cetoglutarato ——-> Piruvato + Glutamato. El segundo grupo amino lo aporta el Aspartato.
La Citrulina se une al Aspartato para formar Arginosuccina-
GOT o AST to; éste se escinde en Fumarato y Arginina. La Arginina, por hi-
Aspartato + Cetoglutarato —-> Oxalacetato + Glutamato. drólisis, libera urea y Ornitina.
La Urea es un producto soluble y no es tóxica, en su forma-
Desaminación Oxidativa ción se consumen 4 moléculas de ATP.

Consiste en la liberación del grupo amino transferido al Glu-
tamato. Se produce gracias a una reacción mitocondrial catali-
zada por la Deshidrogenasa del glutamato:
Glutamato + NAD + H2O ——-> Cetoglutarato + NH4+ + NADH.
Esta enzima se activa por el ADP y se inactiva por el GTP.
Transporte del Grupo Amino
EL ion Amonio: NH4+, procedente de la desaminación oxida-
tiva del Glutamato, es muy tóxico, sobre todo para el cerebro,
es necesario por tanto su rápida eliminación, que tiene lugar
en el hígado, donde llega a través de dos vías:
Ruta del Carbono (fig. 10)
Los esqueletos hidrocarbonados de los 20 aminoácidos dife-
rentes se canalizan hacia siete moléculas:
— Piruvato: Cisteína, alanina y serina.
— AcetoacetilCoA: Triptófano, fenilalanina, tirosina, leu-
cina y lisina (estos dos últimos son cetogénicos puros).
— AcetilCoa: cetogénicos puros, y los que se canalizan a
Piruvato.
— Oxalacetato: asparragina y aspartato.
— Cetoglutarato: prolina, histidina, glutamina, arginina.
— SuccinilCoA: Isoleucina, valina y metionina.
— Fumarato: succinato.

98
 BIOQUIMICA
Y BIOFISICA

2
56
¿Cuál de los siguientes aminoácidos no interviene en el ciclo de la urea?:

Notas 1.
2.
3.
4.
Arginina.
Citrulina.
Arginosuccinato.
Lisina.
5. Fumarato.

57
¿Cuál es el aceptor de los grupos amino en las reacciones de transamina-
ción?:
1. Glutamato.
2. Cetoglutarato.
3. Hidroxibutirato.
4. Piruvato.
5. Oxalacetato.

58
Señalar la opción correcta en lo que respect al ciclo de la urea:
1. Todas las enzimas son citosólicas.
2. La deshidrogenasa del glutamato es la enzima limitante.
3. La citrulina se une al aspartato para formar fumarato.
4. La arginina por hidrólisis libera urea y ornitina.
5. Todas son correctas.

59
Se catalizan a Oxalacetato los esqueletos hidrocarbonados de los si-
guientes aminoácidos:
1. Asparraginasa y aspartato.
2. Prolina e histidina.
3. Cisteína, alanina y serina.
4. Triptófano y fenilalanina.
5. Succinato.

60
El 5hidroxiindol3acetato se forma en el catabolismo del aminoácido:
1. Alanina.
2. Triptófano.
3. Valina.
4. Aspártico.
5. Fenilalanina.

RESPUESTAS: 56: 4; 57: 2; 58: 4; 59: 1;60: 2.

99
DEGRADACION OXIDATIVA DE LOS AMINOACIDOS

Glutamato

E= Glutamato deshidrogenasa

Glutamato+NAD NH4+NADH+α cetoglutarato

+ + H2O Urea

Fosfato Ornitina Ornitina

de carbamoilo

Citrulina Arginina
Ciclo de la urea Fumarato

Mitocondria Citrulina Arginosuccinato

Aspartato + Cetoglutarato

Glutamato+Oxalacetato

Fig. 10. Ciclo de la urea.

101
 Capítulo XI
REPLICACION ,
TRANSCRIPCION Y
TRADUCCION DE LOS
ACIDOS NUCLEICOS
Indice
Introducción
Replicación
INTRODUCCION
La replicación, transcripción y traducción de los ácidos nu-
cleicos constituyen el dogma central de la biología molecular,
cuyo punto de partida es el DNA. El DNA se estructura en un
modelo de doble hélice con dos cadenas antiparalelas (una en
dirección 3’—5’y otra en 5’—3’) y complementarias, en la que
fosfatos y ribosas, hidrofílicos, quedan al exterior y las bases
hidrofóbicas se internalizan, apareándose las dos cadenas me-
diante puentes de hidrógeno (2 entre A y T, 3 entre G y C) que
junto con las interacciones hidrofóbicas (éstas de manera más
importante) mantienen la estructura del DNA. En procariotas el
DNA es una molécula muy grande, a menudo circular, que se
halla superenrollada sobre sí misma. En eucariotas es lineal y
Transcripción
Traducción
se halla asociado a proteínas básicas llamadas histonas. En
eucariotas se encuentra el DNA mitocondrial, que codifica tan
sólo el 5% de las proteínas mitocondriales. El ácido nucleico
más abundante es el rRNA.
REPLICACION
En ella el DNA se separa en cada una de sus hebras, que se
duplican formando dos moléculas de DNA dúplex, cada una de
las cuales conserva una hebra del DNA paterno (la replicación
es semiconservadora). Las DNA polimerasas se encargan de la
síntesis de la cadena de 5’ a 3’ añadiendo deoxirribonucleóti-
dos nuevos al fosfato restante del extremo 3’ libre de la cade-
na. Necesita una hebra patrón (el DNA que se replica) y una
101
REPLICACION. TRANSCRIPCION Y TRADUCCION DE LOS ACIDOS NUCLEICOS
hebra cebadora (a quien añadir nuevos restos), que es un seg-
mento de RNA sintetizado por la RNA primasa en dirección
5’—3’complementario del DNA patrón. L a replicación es bidi-
reccional. Una de las hebras hija (3’—5’) replica sin dificultad,
pero la otra horquilla que avanza en dirección 5’—3’ se deno-
mina retardada, pues aquí el DNA se replica a trozos disconti-
nuos llamados fragmentos de Okazaki. Cuando la DNA polime-
rasa de un fragmento de Okazaki llega al nivel del cebador de
otro fragmento su actividad exonucleasa 5’—3’deshace el
RNA del cebador poniendo en su lugar DNA. La DNA ligasa
une los fragmentos de Okazaki (presentes en eucariotas y pro-
cariotas). Las helicasas desenrollan segmentos de DNA justo
por delante de la horquilla de replicación con consumo de ATP.
Otras proteínas se unen al DNA impidiendo que se enrolle de
nuevo. La topoisomerasa (en procariotas se llama DNA girasa)
produce rupturas transitorias del DNA que impiden el giro del
cromosoma cuando la helicasa desenrolla la hélice. La DNA
polimerasa de procariotas lee y localiza fallos en la replicación
que elimina gracias a la actividad exonucleásica 3’—5’ (hidro-
liza enlaces fosfodiéster en los extremos).
TRANSCRIPCION
Proceso por el que el DNA se copia en RNA gracias a la
RNA polimerasa que lee el DNA en dirección 3’—5’ sintetizan-
do el RNA en dirección 5’—3’y que no necesita hebra cebado-
ra pero sí Mg y Zn como la DNA polimerasa. La RNA polimera-
sa se une al promotor, un centro de iniciación en el DNA cuyo
primer residuo está trifosforilado, leyendo la cadena hasta la
secuencia de terminación. En procariotas el mRNA no sufre
transformación, pero en eucariotas se sintetizan los RNA nu-
cleares heterogéneos, de los cuales se escinden posteriormen-
te los intrones o secuencias intercaladas, no traducidas, sa-
liendo el mRNA al citoplasma. Los mRNA nucleares pequeños
ayudan a liberar los intrones. La transcriptasa inversa es una
DNA polimerasa RNA dirigida presente en los retrovirus.
TRADUCCION
Definiciones
La traducción de los ácidos nucleicos es la conversión de la
secuencia polinucleotídica de un gen en secuencia aminoacídi-
ca de una proteína, previa copia del DNA en RNA mediante la
transcripción.
Un cistrón es la unidad más pequeña del material genético
capaz de producir una cadena polipeptídica.
Un codon es un triplete de nucleótidos (bases) en una molé-
cula de DNA o RNAm que codifica un aminoácido específico.
Anticodon es el triplete de nucleótidos (bases) en el RNAt
que es complementario del codon en el RNAm que especifica
el aminoácido.
Codon y anticodon se unen siempre de modo complementa-
rio y antiparalelo.
102
Características del código genético que permite la
traducción
Universal: Es igual en todas las especies salvo excepciones.
— Degenerado: La mayoría de los aminoácidos son codi-
ficados por más de un codon (salvo Metionina y Trip-
tófano, que sólo tienen uno). Estos codones se suelen
diferenciar en la tercera base. Esta característica es
lógica si tenemos en cuenta que con 4 bases hay 64
codones posibles y los aminoácidos de las proteínas
son 20. UAG, UAA y UGA son los codones sin sentido
o de terminación.
— No es ambiguo: un codon codifica un solo aminoácido.
— No hay solapamiento ni comas.
Hipótesis del balanceo de Crick
La tercera base de la mayoría de los codones se aparea de
modo muy impreciso con la base correspondiente de sus anti-
codones, es una base que se balancea, y que determina cuán-
tos codones de un aminoácido dado pueden ser reconocidos.
Esto es debido a la presencia de inosina (I) en la primera posi-
ción de un anticodon, ya que puede formar enlaces de hidróge-
no muy débiles con adenosina, citidina y uridina.
Etapas
En procariotas es un proceso citosólico.
Activación de los aminoácidos
El RNAt es una molécula de RNA monohebra en forma de
cruz que en su extremo 3’ lleva la secuencia -C-C-A, donde se
une el aminoácido activado. En otra zona está el anticodon. Las
aminoacil-tRNA sintetasas unen los aminoácidos correctos a
sus tRNA. Cada enzima es específica para cada pareja tRNA-
aminoácido, y consume ATP, liberándose AMP y un pirofosfato.
Formación de un complejo de iniciación
Las cadenas polipeptídicas se inician por su extremo amino-
terminal. En las células procariotas el aminoácido iniciador es
la N-formilmetionina, en las eucariotas la metionina. En ambos
casos el codon iniciador es 5’AUG3’ (en procariotas a veces
GUG). Los ribosomas están formados por rRNA y proteínas. En
procariotas (70S) tienen 2 subunidades de 50 y 30S. En euca-
riotas (80S) tienen 2 subunidades de 60 y 40S.
En una primera etapa la subunidad menor enlaza con el fac-
tor de iniciación 3 (IF3), que impide que ambas subunidades se
recombinen, y con el mRNA por una señal de iniciación en su
extremo 5’.
A lo anterior se unen el IF2, IF1, el formilmetionil-tRNA y
GTP que se hidroliza a GDP, liberándose los factores de inicia-
ción y constituyéndose el complejo de iniciación, formado por
las dos subunidades ribosomales, el mRNA, el tRNA para la
formilmetionina unido al triplete AUG del mRNA.
Los ribosomas tienen dos centros para unir los aminoacil-tR-
 BIOQUIMICA
Y BIOFISICA

2
NA, el centro A o aminoacil, y el centro P o peptidil. Salvo el
formilmetionil-tRNA iniciador, los aminoacil-tRNA se unen al 61
centro A. En el centro P se une el peptidil-tRNA en crecimiento. Los fragmentos de Okazaki:

Prolongación de la cadena polipeptídica 1 Son trozos de DNA que se sintetiza en dirección 3'---5'.
2 Son RNA necesario para iniciar la sintesis de DNA.
Se trata de un proceso repetitivo que requiere GTP, el com- 3 Se unen por la DNA ligasa.
plejo de iniciación y tres factores de elongación (EF) que son 4 Sólo están presentes en procariotas.
proteínas citosólicas. Los aminoacil-tRNA entran al centro A. 5 Se escinden por la RNA primasa.
Se forma un enlace peptídico entre los aminoácidos ocupantes
de los centros A y P catalizado por la peptidiltransferasa, que- 62
dando el peptidil-tRNA en el centro A.
En la transcripción:
Transposición o traslocación 1. Se necesita una hebra cebadora, así como Mn y Zn.
2. El promotor del RNA tiene trifosforilado su primer residuo.
A continuación el mRNA recorre un espacio, trasladándose 3. Los exones de los RNA nucleares heterogéneos darán lugar al
el peptidil-tRNA al centro P y liberándose un tRNA, consumién- mRNA.
dose GTP. 4. Los intrones de procariotas se escinden y no serán traducidos
por tanto.
Terminación 5. Inversa se realiza gracias a enzimas presentes en los adenovirus.
Tiene lugar cuando aparece un codon sin sentido (UAG,
UAA, UGA) que no codifica ningún aminoácido. Entonces tres 63
proteínas o factores de liberación (RF) terminan el proceso y Con respecto a la traducción:
las subunidades del ribosoma quedan separadas.
1. Los codones con inosina en la primera posición codifican tres
aminoácidos.
Balance energético 2. El formilmetionil tRNA iniciador se une al centro A del ribosoma.
El proceso de síntesis consume energía: 3. Codón y anticodon se unen de modo complementario y paralelo.
4. UAA, UAG y UGA son los tres codones sin sentido o de termi-
— 2 enlaces fosfato de alta energía (procedentes del ATP) nación.
5. Son necesarios varios cistrones para producir una cadena poli-
en la activación del aminoácido. peptídica.
— Un GTP en la prolongación y otro en la transposición.
64
Polirribosoma o polisoma
El codon de iniciación es:
Se trata de una única molécula de mRNA que es leída por
varios ribosomas a la vez dirección 5’-3’. 1. UGA.
2. AUA.
Regulación de la síntesis proteica 3. UAG.
4. CUG.
Inhibidores de interés biomédico 5. AUG.
— Cicloheximida: Inhibe la actividad de la peptidil trans-
ferasa de la subunidad 60S de eucariotas. 65
— Eritromicina: Inhibe en procariotas la translocación al En la regulación de la sintesis proteica:
unirse a la subunidad 50S. 1. El inductor se une al promotor permitiendo la síntesis de enzi-
— Tetraciclina: Se une a la subunidad 30S impidiendo la mas inducibles.
fijación del aminoacil-tRNA en procariotas. 2. Cicloheximida y puromicina interfieren sólo con la peptidiltrans-
— Estreptomicina: En procariotas inhibe la iniciación y ferasa de procariotas.
determina una lectura errónea del mRNA. 3. El control en procariotas se efectúa fundamentalmente sobre la
— Cloramfenicol: Inhibe en procariotas la actividad de la traducción.
peptidiltransferasa de la subunidad 50S. 4. La tetraciclina impide la fijación del aminoacil-tRNA al unirse a
— Puromicina: Análogo del aminoacil-tRNA engaña a la la subunidad 30S en procariotas.
peptidiltransferasa tanto en eucariotas como en pro- 5. El gen regulador codifica el inductor que permite la síntesis de
cariotas. enzimas inducibles.

Mecanismos de regulación
RESPUESTAS: 61: 3; 62: 3; 63: 4; 64: 5; 65: 4
En procariotas se ejerce fundamentalmente a través de la

103
REPLICACION. TRANSCRIPCION Y TRADUCCION DE LOS ACIDOS NUCLEICOS

transcripción y algo sobre la traducción. En eucariotas funda- de enzimas que permiten utilizar la lactosa como fuente ener-
mentalmente sobre la traducción. gética cuando es abundante.
Las bacterias poseen enzimas constitutivas (presentes siem- El gen regulador codifica el represor, que en condiciones
pre en una cantidad (p. ej. glucolíticos) y enzimas inducibles, normales se une al operador impidiendo que la RNApolimerasa
que pueden aumentar su concentración. Jacob y Monod formu- se una al promotor. Pero cuando la lactosa (el inductor) abun-
laron la hipótesis del operón para explicar la regulación de la da, se une al represor inactivándolo y desplazándolo (por su
sintesis de enzimas inducibles. El primer operón descrito fue el mayor afinidad) de su unión con el operador, permitiendo la
de la lactosa en E. coli para explicar la activación de la síntesis síntesis de enzimas inducibles.
(DNA) gen regulador—promotor—operador—genes estructurales

104
 Capítulo XII

BIOFISICA DE LAS
RADIACIONES

Indice
Concepto y parámetros Conceptos importantes
Enfoque biomédico Aplicaciones

CONCEPTO Y PARAMETROS La vida media de un elemento es el tiempo en que la activi-

dad se reduce a la mitad. Es inversamente proporcional a la
La emisión de partículas α (núcleos de helio), β-(electrones) constante radiactiva según:
y β+ (positrones) por los núcleos inestables y de fotones (γ) y
neutrones (η) por los estables activados se llama radiactivi- 0,693
dad. T1/2= ; donde T1/2: vida media.
ni λ
λ= * v,
n
ENFOQUE BIOMEDICO
donde : λ= constante radiactiva.; ni= configuraciones inesta-
bles de un núcleo; n= configuraciones posibles de un núcleo; Desde el punto de vista biomédico la distinción más impor-
v= número de cambios por unidad de tiempo. tante es entre radiación ionizante y no ionizante. Un tipo de ra-
diación es ionizante si su energía es suficiente para liberar di-
Actividad es el número de desintegraciones por segundo. La recta o indirectamente electrones de un átomo o molécula
unidad es el Bequerelio. produciendo iones. Ejemplos:
A= λ*N (n.° de núcleos); 1Bequerelio (Bq)= 1 dps; 1Curio (Ci)= Radiaciones no ionizantes: radiación electromagnética de
3,7 x 1010 Bq. Un curio es la actividad de un gramo de radio. longitud de onda menor de 130 nm.
La actividad disminuye con el tiempo según la ecuación A= Radiaciones ionizantes directamente: α,β-.Radiaciones ioni-
A0 X e-λt zantes indirectamente: γ, η.

105
BIOFISICA DE LAS RADIACIONES
CONCEPTOS IMPORTANTES
Dosis
Cantidad de energía absorbida de la radiación por unidad de
masa. La unidad en el sistema internacional es el Gray.
1Gy=1Julio/Kg.; 1rad= 0,01Gy. Lo que importa en biología es la
tasa de dosis o tasa de exposición, es decir, la dosis o exposi-
ción por unidad de tiempo.
Let
Transferencia lineal de energía. Mide la energía liberada
por una partícula (cargada o ionizante) por unidad de longitud
de camino recorrido por dicha partícula, es decir, su capacidad
de penetración.
Alto let (α,β)
Escaso poder de penetración, no pasan de la piel pero depo-
sitan una gran dosis en ella.
Bajo let (fotones)
Más penetrantes, irradian los tejidos profundos, aunque co-
municándoles menores y más uniformes dosis, irradiando ape-
nas la piel. Por el contrario, en caso de irradiación interna (in-
gestión o inhalación de isótopos radiactivos) las partículas de
alto let son mucho más nocivas puesto que originan grandes
dosis a pulmones e intestino, mientras que las de bajo let lle-
gan a emerger del cuerpo con casi toda su energía.
Factor de calidad q
Q Indica la nocividad media de cada radiación. Q= 1 para fo-
tones y β, Q= 10 para neutrones y protones., Q= 20 para α y
nucleones de retroceso.
Equivalente de dosis o dosis biológica
Dosis x Q; la unidad es el Sievert (Sv). Sólo sirve para pe-
106
queñas dosis, para grandes dosis se usa la dosis total en
grays.
Radiosensibilidad
Aumenta con la cantidad de DNA y disminuye con la dota-
ción enzimática, ya que a mayor dotación enzimática mejor po-
drá reparar las lesiones.
Toxicidad
Para el hombre a largo plazo comprende la formación de ca-
taratas, leucemia, tumores pulmonares, óseos y de tiroides, así
como esterilidad y malformaciones congénitas. Se desconoce
si existe un umbral de dosis para estos efectos y si el riesgo se
relaciona linealmente con la dosis.
APLICACIONES
Radiodiagnóstico
Rayos x en TAC, radiografías; los rayos X son radiaciones io-
nizantes producidas al incidir haces de electrones a gran velo-
cidad sobre un blanco de TUNGSTENO. Se pueden detectar
mediante placas fotográficas o pantallas fluorescentes, ocu-
pan el espectro de ondas electromagnéticas entre 3x1017 y
5x1019 HZ, radiaciones γ, de bajo let para el estudio isotópico
de corazón, tiroides o riñones mediante cámaras de Anger.
Radioterapia en tratamiento de tumores
— Externa: Rx de baja energía o electrones en tumor su-
perficial. Rx o γ (gamma) de gran energía en tumor
profundo.
— Interna: La radiación no penetrante (β,α) es la ideal.
Radioinmunoensayo
Util para determinar la concentración en suero de hormonas
peptídicas, esteroideas y fármacos, añadiendo al suero canti-
dades conocidas de la sustancia problema marcadas con un
átomo radiactivo y anticuerpos específicos de dicha sustancia.
 BIOQUIMICA
Y BIOFISICA

2
66
¿Cuáles son radiaciones ionizantes?:

Notas 1.
2.
3.
4.
Rayos X.
Partículas beta.
Partículas gamma.
Psartículas alfa.
5. Todas las anteriores.

67
¿Cuál es la unidad de actividad que equivale a una desintegración por se-
gundo?:
1. Gray.
2. Roentgen.
3. Bequerelio.
4. Curio.
5. Sievert.

68
La radiación gamma está constituida por:
1. Electrones.
2. Fotones.
3. Núcleos de helio.
4. Positrones.
5. Neutrones.

69
Con respecto a los efectos biológicos de la radiación:
1. La radiosensibilidad es menor cuanto mayor es la cantidad de
ADN.
2. El riesgo de secuelas se relaciona linealmente con la dosis.
3. A menor dotación enzimática menor radiosensibilidad.
4. La ingestión de isótopos de alta transferencia lineal de energía
(alto LET) es más nociva que la de isótopos de bajo LET.
5. Existe un umbral de dosis para estos efectos.

70
Con respecto a las aplicaciones médicas de la radiactividad, es falso que:
1. El radioinmunoensayo es útil para medir la concentración en
suero de diferentes sustancias.
2. La radiación alfa y beta es ideal en radioterapia interna.
3. Los rayox X han constituido uno de los mayores impulsos al
diagnóstico médico.
4. La radiación gamma se utiliza para el estudio isotóico de órga-
nos y vísceras internas mediante cámaras de Anger.
5. La radiación gamma se utiliza para la radioterapia externa de
tumores superficiales.

RESPUESTAS: 66: 5; 67: 3; 68: 2;69: 4; 70: 5.

107
 Capítulo XIII
BIOFISICA DEL APARAT O
LOCOMOT OR
Indice
Conceptos
Palancas en el cuerpo humano.
CONCEPTOS
Los conceptos de mecánica clásica pueden ser usados para
analizar el tamaño, forma, movimientos y fuerza del ser humano.
Para que un cuerpo esté en equilibrio estático se tiene que
cumplir que la sumatoria de fuerzas que actúan sobre ese
cuerpo= 0 (equilibrio translacional) y la suma de momentos de
esas fuerzas= 0 (equilibrio rotacional).
Centro de masas o centro de gravedad de un cuerpo es el
punto en el que se puede considerar que está localizada o con-
centrada toda la masa o peso del cuerpo a efectos de movi-
miento traslacional.
Su localización varía según la posición del cuerpo. En el
cuerpo humano de pie y totalmente erguido el centro de grave-
dad se localiza a nivel de la segunda vértebra sacra, sobre una
línea vertical que toca el suelo a unos tres centímetros por de-
lante de la articulación del tobillo.
PALANCAS EN EL CUERPO HUMANO
— De 1.a clase: Fulcro (punto de apoyo) entre el peso y la
fuerza muscular. Ejemplos: cráneo y columna verte-
bral. Articulación de la cadera.
108
Componentes rígidos y deformables en el cuerpo
humano
— De 2.a clase: Peso entre fulcro y fuerza muscular.
Ejemplo: pie en posición de puntillas.
— De 3.a clase: Fuerza muscular entre fulcro y peso.
Ejemplo: antebrazo cuando soporta un peso.
Ventaja mecánica= momento F. muscular/momento F. resis-
tencia; el momento de una fuerza es el producto de dicha fuer-
za por la distancia perpendicular desde el punto donde se ejer-
ce al eje de rotación; la mayor parte de las palancas del cuerpo
humano son de primera y tercera clase y tienen ventajas mecá-
nicas menores de 1 porque los músculos suelen estar inserta-
dos muy cerca de las articulaciones (punto de apoyo). La venta-
ja mecánica es una medida de la eficiencia de una palanca en
términos de la cantidad de fuerza necesaria para mantener o
mover un determinado peso.
COMPONENTES RIGIDOS Y DEFORMABLES
EN EL CUERPO HUMANO
Sobre cualquier biomaterial se pueden ejercer diferentes ti-
pos de fuerzas que producirían diferentes deformaciones:
— Fuerzas de tracción o tensión ←→
 BIOQUIMICA
Y BIOFISICA

2
— Fuerzas de compresión →←.
— Fuerzas tangenciales o de cizalladura. 71
El centro de gravedad:
Normalmente los huesos se rompen más fácilmente por fle-
xión o torcedura, también por tensión, pero no por compresión. 1. Está situado en la 12.ª vértebra dorsal.
La resistencia de un cuerpo a doblarse cuando se le somete a 2. Es independiente de la posición del cuerpo.
3. Es el punto donde se considera situada toda la masa de ese
fuerzas tangenciales depende de su composición y forma, de
cuerpo a efectos de movimiento rraslacional.
tal manera que una estructura hueca es más resistente que 4. Se encuentra en el apéndice xifoides.
una maciza a igual sección, de ahí que los huesos largos al es- 5. Está situado 2 cm. por encima de la sínfisis del pubis.
tar huecos en su porción central tengan una mayor resistencia
a doblarse.
Por el contrario, en las epífisis, zonas donde el hueso está
72
sometido a fuerzas de compresión principalmente, el hueso es
trabecular, ya que tiene la fuerza suficiente con menos mate- ¿Cuál de las siguientes palancas del cuerpo humano es de 2.ª clase?:
rial que el hueso compacto, y además al ser más flexible ab- 1. Articulación del cráneo con la columna vertebral.
sorbe más energía al correr, saltar, etc., pues durante el creci- 2. Articulación de la cadera.
miento las trabéculas adoptan la dirección de las líneas de 3. Articulación del hombro.
fuerza. 4. Pie en posición de puntillas.
5. Antebrazo cuando soporta un peso.

73
En relación a las palancas del cuerpo humano, es falso que:
1. La mayoría son de 1.ª clase.
2. Tienen ventajas mecánicas bajas.
3. Los músculos están insertados muy cerca de los puntos de apo-
yo.
4. Tienen ventajas mecánicas menores de 1.
5. La mayoría son de 2.ª clase.

74
En las diáfisis los huesos están huecos para presentar:
1. Mayor resistencia a la tracción.
2. Mayor resistencia a la flexión.
3. Mayor resistencia a la tensión.
4. Menor peso total y mayor movilidad.
5. Mayor resistencia a la compresión.

75
Con respecto a las epífisis es falso que:
1. El hueso es trabecular para presentar una mayor resistencia a la
compresión.
2. Las trabéculas durante el crecimiento adoptan la dirección de
las líneas de fuerza.
3. El hueso es trabecular y absorbe más energía al correr o saltar.
4. El hueso es trabecular para presentar más resistencia a las fuer-
zas de cizalladura.
5. Entre las trabéculas se aloja la médula ósea.

RESPUESTAS: 71: 3; 72: 4; 73: 5; 74: 2; 75: 4.

109
 Capítulo XIV

TERMODINAMICA Y
BIOENERGETICA
Indice
Definición y conceptos Bioenergética animal
Leyes de la termodinámica Control de la disipación de calor

DEFINICION Y CONCEPTOS 1.ª Ley

— Termodinámica es una ciencia abstracta que se preo-
cupa sobre el estado y evolución de los sistemas, y en
particular sobre la interconversión de las distintas for-
mas de energía.
— Temperatura es una función de estado relacionada
con la energía cinética de las moléculas.
— Calor es una forma de transferencia de energía. Se
mide en julios y calorías, como toda forma de energía.
1 caloría= 4,18 julios.
— Calor específico: Cantidad de calor necesaria para que
la temperatura de un gramo de una sustancia aumen-
te un grado centígrado. Caloría es el calor específico
del agua de 14,5 a 15,5°C.
LEYES DE LA TERMODINAMICA
Principio Cero de la TD
Cuando dos cuerpos o sistemas se encuentran a la misma
temperatura no existe flujo neto de calor entre ellos.
La energía ni se crea ni se destruye, sólo se transforma. La
suma del valor de las formas de energía permanece constante.
∆H= entalpía= cantidad de calor intercambiada en una
transformación:
— Isobárica: A presión constante, es lo más habitual.
— Isocórica o isostérica: A volumen constante.
— Adiabática: Sin ganancia ni pérdida de calor.
El estudio de los cambios de entalpía que tienen lugar en
las reacciones químicas (probablemente la aplicación bioquí-
mica más importante de la primera ley) suministra información
de la energía almacenada en los enlaces de los compuestos
que intervienen en la reacción.
Las reacciones ocurren con desprendimiento (exotérmicas) o
absorción (endotérmicas) de entalpía.
∆Hreacción= εHproductos-εHreactivos=ε(energía de enla-
ces rotos)-ε(energía de enlaces formados).
2.ª Ley
Describe la dirección del cambio introduciendo una nueva

110
 BIOQUIMICA
Y BIOFISICA

2
función de estado, la entropía (S), que mide el desorden de un
sistema. Todo sistema tiende a pasar espontáneamente a un 76
estado de energía mínima (o mejor de entalpía mínima) y máxi- En una persona con fiebre aumenta mucho la pérdida de calor, por:
mo desorden o entropía máxima.
1. Conducción.
∆S= ∆Ssistema+∆Sentorno≥0 2. Inducción.
3. Evaporación.
Los seres vivos pueden mantener sus estructuras ordenadas 4. Convección.
porque son sistemas abiertos que toman sustratos organizados 5. Radiación.
del medio y excretan al mismo productos degradados.
Existe una magnitud termodinámica que engloba a H y a S,
es la llamada Energía libre de Gibbs G
∆G=∆H-T∆S 77
La transformación que ocurre a volumen constante se llama:
Dado que la tendencia del sistema es a la entalpía mínima
∆H< 0 y el desorden máximo ∆S> 0, podemos concluir que en 1. Isobárica.
un sistema a presión y temperatura constante la energía libre 2. Adiabática.
3. Exoergónica.
disminuye en un proceso espontáneo: 4. Endoergónoca.
— ∆G< 0: exoergónica-espontánea. 5. Isostérica.
— ∆G=0: en equilibrio.
— ∆G>0: endoergónica-espontánea en la otra dirección.

BIOENERGETICA ANIMAL 78
Señale la respuesta falsa:
— Presupuesto energético: C=P+Q+W+U+F, donde: C=
1. El calor es una función de estado.
energía almacenada en los alimentos. P= crecimiento, 2. Caloría es el calor específico del agudo de 14,5 a 15,5°C.
masa asimilada. W= trabajo realizado-contra el entor- 3. La entropía mide el desorden de un sistema.
no. U= energía perdida en orina. F= energía perdida en 4. El metabolismo basal es muy estable para cada individuo.
heces. 5. Las transformaciones isobáricas ocrren a presión contraste.
— Valor calórico de los alimentos: cantidad de calor des-
prendida en la combustión de un gramo de un deter-
minado alimento.
— BMR: metabolismo basal: calor desprendido por una 79
persona en condiciones basales (despierto, en ayuno
de 12 horas, en reposo físico y mental y con tempera- Las reacciones que ocurren de manera espontánea se llaman:
tura ambiental agradable). El valor medio es de 1.760 1. Isocóricas.
kcal./día, es muy estable en un individuo dado. 2. Endoergónicas.
3. Isostéricas.
CONTROL DE LA DISIPACIÓN DE CALOR 4. Exoergónicas.
5. Adiabáticas.
El trabajo contra el entorno (W) es relativamente pequeño
(máximo 500 kcal. en 10 horas) y con una eficacia del 25%. El
75% restante se disipa en forma de calor mediante uno de los
siguientes mecanismos: 80
— Conducción: no implica movimiento del cuerpo que ¿Cuál de los siguientes mecanismos de disipación del calor no necesita
transmite el calor. Poco importante. soporte material?:
— Convección: movimiento físico del fluido que transmi- 1. Conducción.
te el calor. Importante en el hombre, sobre todo si lle- 2. Convección.
va poca ropa (1.000 kcal./día una persona desnuda). 3. Radiación.
— Radiación: no necesita soporte material. El más im- 4. Inducción.
portante desde el punto de vista cuantitativo en el 5. Evaporación.
hombre (1.800 kcal./día).
— Evaporación: importante por ser regulable (fiebre).
RESPUESTAS: 76: 3; 77: 5; 78: 1; 79: 4; 80: 3.

111
 Capítulo XV

POTENCIALES
BIOELECTRICOS
Indice
Introducción a las membrranas biológicas Potencial de acción
Propiedades eléctricas de las membranas

INTRODUCCION A LAS MEMBRANAS Conductancia

BIOLOGICAS
La distribución de partículas cargadas a ambos lados de las
membranas plasmáticas constituye la esencia de numerosos
procesos biológicos, entre ellos la conducción del impulso ner-
vioso.
Los procesos de transporte a través de las membranas bio-
lógicas pueden ser:
— Difusión simple: No presenta saturación.
— Transporte mediado: Sí presenta cinética de satura-
ción. Pueden ser activos, con gasto de energía, o pasi-
vos o difusión facilitada, sin gasto de energía. Otras
propiedades de los sistemas de transporte mediado
además de la saturación son la especificidad y la inhi-
bición.
PROPIEDADES ELECTRICAS DE
LAS MEMBRANAS
Capacitancia
La bicapa lipídica puede separar cargas y por tanto confiere
a la membrana las características de un condensador.
La bicapa lipídica es atravesada por proteínas integrales
(que en su parte extracelular presentan oligosacáridos), cana-
les iónicos que le confieren a la membrana la característica de
Conductancia, que es una medida de la permeabilidad a los di-
ferentes iones.
Ecuación de Nernst
Es la expresión matemática del potencial eléctrico que se
genera a través de una membrana semipermeable por la distri-
bución asimétrica de un ion a ambos lados de la misma.
RT [ ionext]
E=∆γ=γint-γext = ⊗ Ln
zF [ ionint]
Para cada distribución asimétrica de iones siempre existe un
valor de potencial eléctrico que la mantiene en equilibrio.
Papel de los distintos iones
El potasio desempeña un papel fundamental en la génesis

112
 BIOQUIMICA
Y BIOFISICA

2
del potencial de membrana (Em);Em es algo menos negativo que
Ek debido a que el sodio también es algo permeable y penetra 81
en la célula. Las membranas biológicas se encuentran en un Las proteinas integtrales de la bicapa lipídica confieren a las membra-
estado estacionario, fuera del equilibrio y extraordinariamente nas biológicas la propiedad de la:
dinámico, con un alto costo energético, pues precisa una AT-
Pasa que mete potasio y saca sodio para mantener esta situa- 1. Reactancia.
2. Conductancia.
ción en que el potasio es el principal ion intracelular (y princi- 3. Impedancia.
pal responsable de Em por su gran permeabilidad), el sodio ex- 4. Capacitancia.
tracelular (y ligeramente permeable) y el cloro también extra- 5. Inductancia.
celular (pero se distribuye pasivamente de acuerdo al poten-
cial generado por Na y k para mantener la electroneutralidad).
82
POTENCIAL DE ACCION
El principal responsable de la génesis del potencial de membrana es:
Definición 1. E sodio.
Secuencia de depolarización y repolarización que tiene lugar 2. La ATPasa sodio-potasio.
3. El cloro.
de forma espontánea cuando la depolarización de una célula 4. El potasio.
excitable sobrepasa un umbral característico. En él se distin- 5. La ecuación de Nernst.
guen el periodo refractario absoluto (PRA), durante el cual la
célula es inexcitable, y el relativo (PRR), en el cual el umbral de
excitación es mayor y la amplitud de la respuesta menor. El po-
tencial de acción sigue la ley del todo o nada, que consiste en 83
que el PA de una célula es siempre igual independientemente
No es característico del potencial de acción:
del estímulo.
Experimentalmente se puede provocar PA y por tanto estí- 1. La ley de todo o nada.
mulo mediante corriente eléctrica aplicada en un nervio o mús- 2. Estar causado por un cambio lento y sostenido en la conduc-
culo. La mínima intensidad necesaria para ello se denomina tancia del sodio.
3. El PRA.
reobase. 4. El PRR.
La cronaxia es la duración mínima que precisa una corriente 5. Su conducción unidireccional in vivo.
de intensidad doble de la reobase para producir un estimulo.

Génesis
El potencial de acción (PA) está provocado por un cambio 84
selectivo de la permeabilidad de la membrana para el ion Na No está relacionado con los procesos de transporte mediado:
rápido y transitorio y un cambio en la conductancia del k más
1. La difusión facilitada.
lento y sostenido a través de canales específicos sensibles a
2. La falta de especificidad.
potencial. En la repolarización ocurren los fenómenos inversos 3. La saturación.
(salida de Na y entrada de k). 4. El transporte activo.
5. La inhibición.
Conducción del potencial de acción
In vivo la conducción del impulso nervioso es unidireccional,
pues aunque la corriente fluye de un modo pasivo en ambas di- 85
recciones, sólo es capaz de provocar potenciales de acción en
las zonas aún sin excitar, las anteriores están en PRA. La provocación experimental del potencial de acción:
Para favorecer la conducción del impulso nervioso en los in- 1. No sigue la ley del todo o nada.
vertebrados se han desarrollado axones de gran longitud, 2. La mínima intensidad para provocarlo se llama cronaxia.`
mientras que en vertebrados un gran número de neuronas se 3. La reobase es el doble de la cronaxia.
encuentran recubiertas de mielina (lipoproteína), con lo que 4. La reobase es la mitad de la cronaxia.
aumenta la resistencia de la membrana y la conducción longi- 5. La mínima intensdad para provocarlo se llama reobase.
tudinal, con gran aumento de la velocidad de conducción.
RESPUESTAS: 81: 2; 82: 4; 83: 2; 84: 2; 85: 5.

113
 Capítulo XVI

VISION Y AUDICION

Indice
Introducción Ondas electromagnéticas
Ondas sonoras Visión
Audición Aplicaciones de luz y sonido en medicina

INTRODUCCION I0 es el valor que se utiliza como referencia; si I=I0 entonces

Una onda es una distorsión definida en el espacio que se
propaga transportando energía sin que exista propagación ne-
ta de materia. Se pueden dividir en:
— Mecánicas (ej. ondas sonoras): Necesitan un medio
material para propagarse.
— No mecánicas (ej. ondas electromagnéticas): No lo
necesitan.
Y en:
— Transversales (ej. electromagnéticas): Oscilación per-
pendicular a la dirección de propagación.
— Longitudinales (ej. sonoras): Oscilación paralela a la
dirección de propagación.
ONDAS SONORAS
El sonido es una onda mecánica longitudinal cuyo nivel de
intensidad se mide usualmente en la escala decibélica.
I
L (db) =10log I0=10-12watios˙• m-2
I0
L=0 (umbral de audición).
AUDICION
Anatomía
El oído actúa como receptor sensorial con zonas anatómica
y funcionalmente diferenciadas:
— Oído externo: Actúa de caja de resonancia.
— Membrana timpánica: Acopla las vibraciones del aire
(ondas sonoras) a los huesecillos del oído medio. Vi-
bra con una amplitud del orden del diámetro del áto-
mo de hidrógeno.
— Oído medio: La cadena de huesecillos actúa amplifi-
cando la señal (unas 20 veces) mediante un mecanis-
mo similar al de un amplificador de presiones.
— Oído interno (cóclea): En él se encuentran las células
sensoriales, que se encargan de la transducción de
energía mecánica en una señal eléctrica que llegará
al cerebro por los nervios auditivos.
Mecanismo
Las vibraciones transmitidas por los huesecillos a la ventana

114
 BIOQUIMICA
Y BIOFISICA

2
oval originan movimientos en la perilinfa que tienen como con-
secuencia la producción de un patrón de vibraciones caracte- 86
rístico en la membrana coclear, provocando el movimiento de Señale la información cierta acerca de la retina:
los cilios de las células sensoriales ancladas entre la membra-
na basilar y tectorial, de manera que cuando los cilios se des- 1. Los conos son poco sensibles enc omparación con los bastones.
plazan hacia el de mayor longitud se produce depolarización 2. Los bastones, más sensibles, son muy abundantes en la fóvea.
3. Los conos contienen gran cantidad de rodopsina.
(excitación) de las células ciliadas, y al sentido contrario una
4. Los bastones se utilizan en la visión fotópica.
hiperpolarización (inhibición). 5. Los bastones distinguen colores y detalles.
En los mamíferos las frecuencias se seleccionan porque la
zona de la membrana coclear que vibra con una amplitud máxi-
ma es dependiente de la frecuencia, mientras que en tortugas
cada célula responde a una frecuencia determinada. 87

ONDAS ELECTROMAGNETICAS El efecto Doppler permite observar mediante ecografía:

1. Las cámaras cardíacas.
La luz es una onda no mecánica transversal de naturaleza 2. El metabolismo hepático.
electromagnética de la cual la sensibilidad visual de los ma- 3. El flujo sanguíneo.
míferos cubre un rango muy estrecho (360-690 nm. la luz visi- 4. Los riñones.
ble). 5. El cerebro.
Un dioptrio es una superficie de separación de dos medios
con diferente indice de refracción. Una lente es un sistema óp-
tico formado por dos medios separados por dos dioptrios. Pue- 88
den ser:
— Convergentes (positivas), ej. lentes biconvexas. Con respecto a las lentes, señale la respuesta falsa:
— Divergentes (negativas), ej. lentes bicóncavas. 1. Están formadas por 2 dioptrios que separan 2 medios.
2. La potencia es el inverso de la distancia focal.
La potencia de una lente es el inverso de su distancia focal 3. Pueden ser positivas o negativas.
y se mide en dioptrías (m-1). 4. El cristalino es la lente de mayor poder refractivo en el ojo.
5. La potencia se mide en dioptrias.
VISION. EL OJO COMO SISTEMA OPTICO

El ojo es similar a una cámara fotográfica; su misión es en-

focar los objetos en la retina, donde sufrirán un revelado ins- 89
tantáneo y renovable.
La parte del oído encargada de amplificar la señal auditiva es:
Medios de enfoque 1. El conducto auditivo externo.
2. La membrana timpánica.
El máximo poder refractivo está en la córnea (40 dioptrías), 3. El oído medio.
que per se enfoca los objetos detrás de la retina; una segunda 4. El oído interno.
lente correctora, el cristalino, termina de realizar el enfoque 5. El pabellón auricular.
cambiando su curvatura gracias a la conexión muscular que
posee. A este enfoque se le llama acomodación (valor máximo
de 20 dioptrías). La apertura central del iris puede también
cambiar su tamaño, ajustando la luminosidad. 90
Retina
La escala decibélica mide:
En la retina se encuentran situadas las células sensoriales
(fotorreceptoras que actúan como eficientes contadores de fo- 1. La energía que transmite un sonido por unidad de tiempo.`
tones), que se encargan de la transducción y son de dos tipos: 2. El logaritmo decimal de la energía de un sonido.
3. La energía que transmite un sonido por unidad de longitud.
4. El inverso de la intensidad de un sonido.
— Bastones: Más sensibles, trabajan en condiciones de 5. La intensidad relativa de un sonido.
baja iluminación sin distinguir colores ni detalles (uti-
lizados en la visión escotópica).
— Conos: Poco sensibles, necesitan iluminación elevada RESPUESTAS: 86: 1; 87: 3; 88: 4; 89: 3; 90: 5.
pero distinguen colores y detalles (visión fotópica).

115
VISION Y AUDICION
Los conos son mucho más abundantes en la fóvea, donde
apenas hay bastones.
Los bastones poseen una gran cantidad de membranas es-
pecializadas en el segmento externo y tienen una extraordina-
ria fluidez y gran cantidad del pigmento rodopsina, cromopro-
teína muy eficiente en el proceso de absorción. Los conos po-
seen tres tipos diferentes de pigmentos visuales; en el cerebro
se combinan las señales creando la gama de colores.
APLICACIONES DE LUZ Y SONIDO
EN MEDICINA
Ecografía
Aplicando electricidad a un material piezoeléctrico se gene-
ran ultrasonidos, cuyos ecos recibidos tras la reflexión parcial
116
de las ondas en las diferentes estructuras corporales se anali-
zan para la obtención de imágenes.
También se pueden utilizar técnicas ecográficas con base en
el efecto Doppler, que consiste en la diferente frecuencia con
que un observador móvil y otro fijo reciben un sonido. La varia-
ción de la frecuencia es función de la velocidad (v) a la que se
mueve el observador, que en nuestro caso sería el órgano que
estemos interesados en estudiar.
Láser
Es una fuente de luz que emite un haz muy estrecho de luz
monocromática pura, en la que cada onda está en fase con las
demás, y que libera energía amplificada que se puede enfocar
a puntos muy pequeños, por lo que su utilización fundamental
es en diversos tipos de intervenciones quirúrgicas.
 Capítulo XVII
MECANICA
CIRCULAT ORIA
Indice
Conceptos y leyes importantes
CONCEPTOS Y LEYES IMPORTANTES
Los fluidos son sustancias no sólidas capaces de variar su
forma. Poseen fuerzas intermoleculares débiles que permiten
el desplazamiento de las moléculas que lo componen.
— Presión (sobre las paredes del recipiente que contiene
el fluido): Es la fuerza (perpendicular al recipiente) por
unidad de superficie. P=F/S. La unidad en el S.I. es
Pascal. 1Pa=1Nw/m.2; 1atm=1.000 mbar=133,3Pa.
— Principio de Pascal: La presión aplicada en un punto
de un fluido se transmite sin disminución a todos los
puntos del mismo.
— Paradoja hidrostática: Para un fluido, la presión a una
altura (profundidad) determinada es idéntica indepen-
dientemente de la forma del recipiente y la cantidad
de líquido.
— Ley de Poiseuille: Para flujos pequeños (laminares):
1 Existe así mismo una caída continua de presión a lo largo
Resistencia= Longitud˙Viscosidad˙ lo que indica que el
Radio4
factor más importante es el radio del vaso
Organización del sistema circulatorio
— Ley de Laplace:
1
Tensión parietal=˙ • Presión˙Radio
Grosor
ORGANIZACION DEL SISTEMA
CIRCULATORIO
El sistema circulatorio consta de dos circuitos en serie: el
menor o pulmonar, de resistencia baja e impulsado por el cora-
zón derecho, y el mayor o sistémico, de resistencia elevada de-
pendiente del corazón izquierdo.
El flujo es idéntico en cualquiera de las secciones totales del
sistema circulatorio, por lo que la velocidad promedio en los di-
ferentes conductos es inversamente proporcional a la sección
total del tramo considerado, máxima en la aorta y mínima en
los capilares (existe una relación inversa entre el diámetro en
los diferentes vasos y la superficie total de la sección que ocu-
pan los mismos) Flujo= Gradiente de presion/resistencia..
del lecho circulatorio; la mayor parte de resistencia se encuen-
tra localizada a nivel de arteriolas y capilares. Además, debido
a la gravedad, la presión varía en las distintas partes del cuer-
po, pero el gradiente arteriovenoso permanece constante.
117
MECANICA CIRCULATORIA

Capacitancia
Capacidad de almacenar fluidos a presión.C=∆V/∆P. No es 91
lineal, disminuye a partir de ciertos valores de volumen, a par- No es característico de un fluido:
tir de los cuales la presión aumenta mucho. Es mayor en ve- 1. El transmitir la presión que se le aplica sin decremento.
nas, de ahí que el 64% de la sangre esté siempre en el lecho 2. Poseer fuerzas intermoleculares débiles.
venoso. En las cavidades ventriculares se habla de Complian- 3. Ser capaz de variar su forma.
ce, que junto con la rigidez determina la función diastólica ven- 4. Que la presión a una profundidad determinada depende de la
cantidad de fluido.
tricular. La impedancia es el cociente entre presión y flujo. 5. Adoptar la forma del recipiente que los contiene.
Estabilidad de los vasos. Presión transmural 92
Pt= Pi-Pe; Si la tensión (que viene dada por la ley de Lapla- En el sistema circulatorio:
ce) supera a la Pt, el vaso se cierra; Si Pt aumenta sin que 1. El gasto cardíaco derecho es menor que el izquierdo.
pueda ser contrarrestado por la tensión entonces se rompe el 2. La presión arterial en el sistema derecho es igual que en el iz-
vaso. quierdo.
3. La velocidad de la sangre es máxima en la aorta porque su diá-
metro es mayor.
4. El potasio es el ión que más participa en el mantenimiento de
la volemia.
5. La velocidad de la sangre es mínima en capilares, pues su sec-
ción total es la mayor de todo el sistema circulatorio.

93
Con respecto al lecho vascular:
1. La aorta es un vaso de alta resistencia por presentar un gran
diámetro.
2. La aorta es un vaso de alta resistencia por presentar la sección
total más pequeña de todo el sistema circulatorio.
3. En la policitemia aumenta la resistencia que ofrece la aorta a la
sangre.
4. La presión arterial es idéntica en cualquier lugar del cuerpo en
bipedestación.
5. La cava tiene menor resistencia que las vénulas por su mayor
grosor.
94
Con respecto al sistema circulatorio:
1. La capacitancia viene dada por la distribución asimétrica de
cargas en los vasos sanguíneos.
2. Las arterias son fundamentalmente vasos de capacitancia.
3. La capacitancia tiene un límite a partir del cual la presión trans-
mural puede romper el vaso.
4. Las venas son vasos de conductancia fundamentalmente.
5. La rigidez determina la capacitancia ventricular.

95
Con respecto a la tensión parietal de los vasos sanguíneos:
1. Es máxima en arteriolas.
2. Es mínima en arteriolas.
3. Es máxima en la aorta.
4. Si es superada por la presión transmural el vaso se cierra.
5. Aumenta con la viscosidad.

RESPUESTAS: 91: 4; 92: 5; 93: 3; 94: 3; 95: 3.

118
 BIOQUIMICA
Y BIOFISICA

2
BIBLIOGRAFIA

BIOQUIMICA
BALADRON, J. y cols.: «Manual Intensivo para el Exa-
men MIR». Editorial Luzán 5. Madrid, 1993.
LEHNINGER, A. L.: «Principios de bioquímica». Edicio-
nes Omega, Barcelona,1984.
STRYER, L.: «Bioquímica». 2.ª edición. Editorial Rever-
te, Barcelona, 1982.
BIOFISICA
CROMER: «Física para las ciencias de la vida». 2.ª edición. Edi-
torial Reverte, 1982.
DIEZ DE LOS RIOS, A.: «Introducción a la Biofísica y a la Física
Médica». Universidad de Malaga, 1983.
EISENBERG, D.; CROTHERS, D.: «Physical chemistry». Benjamin,
1979.

119
 Sección 2

INDICE
DE
MATERIAS

Acido/os , Carbohidratos, 61
Fólico, 80 carbono quiral, 63
láctico, 82 centro de gravedad, 108
nicotínico o Niacina, 79 Centro de masas, 108
Pantoténico, 79 Cerebrósidos, 74
biliares, 92 Cetogenesis, 96
grasos, 71 Ciclo de Cory, 85
acomodación, 115 Ciclo de la Urea, 98
Aldosa, 63 Ciclo del ácido citrico, 87
alfa-Queratinas, 66 cistrón, 102
Amilasas, 64 código genético, 102
Aminoácidos, 67 codon, 102
Esenciales, 68 Coenzima, 75
Andrógenos, 93 Cofactor, 75
Audición, 114 Colesterol, 91
bases nitrogenadas, 69 complejo de iniciación, 102
Bastones, 115 Compliance, 118
beta-Queratinas, 67 Conductancia, 112
Betaoxidación de ácidos grasos, 94 Conos, 115
Bicapa, 74 córnea, 115
Biotina, 80 cuerpos cetónicos, 96
Cadena de transporte electronico, 89 Desaminación Oxidativa, 98
Calor, 110 de los aminoácidos, 97
específico, 110 dextrorrotatorio, 67
Capacitancia, 112, 118 dioptrio, 115

121
INDICE DE MATERIAS

Disacaridasas, 64 no ionizante, 105

DNA polimerasas, 111 No polares, 67
efecto Doppler, 116 nucleósidos, 69
Endopeptidasas, 97 nucleótidos, 69
Energía libre de Gibbs G, 111 Oligosacáridos, 61
entalpía, 110 Ondas electromagnéticas, 115
entropía, 111 Ondas sonoras, 114
enzimas, 75 Palancas, 108
equilibrio rotacional, 108 pH isoeléctrico, 68
equilibrio translacional, 108 pirimidínicas, 69
Esfingolípidos, 74 Piruvato Carboxilasa, 83
estereoisómeros, 63 Piruvato Quinasa, 82
Esteroides, 74 Polares Neutros, 68
Estrógenos, 93 Polares o hidrófilos, 68
Exopeptidasas, 97 Polisacáridos, 61
fibrosas, 65 Potencial de acción, 113
Fosfofructoquinasa, 81 Presión, 117
Fosfolípidos, 73 Principio de Pascal, 117
fragmento de Okazaki, 102 Progestágenos, 93
Fructosa 1,6 Bifosfatasa, 84 proteínas, 65
Fuerzas de compresión, 109 purinas, 69
Fuerzas de tracción o tensión, 108 refractario absoluto, 113
Fuerzas tangenciales o de cizalladura, 109
reobase, 113
Gangliósidos, 74
Replicación, 101
globulares, 64
Reversibles, 77
Glucogenogenesis, 85
RNA primasa, 102
Glucolisis, 81
Ruta del Carbono, 98
Gluconeogenesis, 83
Glucoquinasa, 81 Ruta del Nitrógeno, 97
Glucosa 6 Fosfatasa, 85 Saturados, 71
Hexoquinasa, 81 Sintesis de ácidos grasos, 93
hipótesis de operón, 104 Temodinámica, 110
Hipótesis del balanceo, 102 Temperatura, 110
Hormonas esteroideas, 92 Traduccion, 101
impedancia, 118 Transaminasas, 97
intrones, 102 Transcripción, 101
ionizante, 105 Transferencia lineal de energía, 106
Irreversibles, 78 Triacilglicéridos mixtos, 73
Isoenzima, 75 Triacilglicéridos simples, 73
Isómeros Geométricos, 67 Ventaja mecánica, 108
isómeros ópticos, 63 Vía de las pentosas fosfato, 89
levorotatorio, 67 Visión, 115
Ley de Laplace, 117 Vitamina A, 80
Ley de Poiseuille, 117 Vitamina B1 o Tiamina, 79
ley del todo o nada, 114 Vitamina B12, 80
membranas biológicas, 112 Vitamina B2 o Riboflavina, 79
Micelas, 74 Vitamina B6 o piridoxina, 80
Monocapas, 74 Vitamina C, 80
Monosacáridos, 61 Vitamina D,93
Niacina, 79 Vitamina E, 80
No competitivo, 77 Vitamina K, 80

122