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Las macromoleculas

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“Las Macromoleculas”

“Las Macromoleculas”
• “Carbohidratos”
– Estos incluyen azucares simples (monosacaridos) y muchas moleculas grandes formadas por carbohidratos. – Su funcion primaria:
• Almacenes de energia quimica. • Material de construccion para moleculas biologicas. • Su formula general: (CH2 O)n (n = valor de 3 a 7)

“Carbohidratos”
• Estructura de los azucares mas simples:
– Molecula del azucar: atomos de carbono linealmente mediante enlaces unicos.(simples) – Cada atomo de carbono se une a un hidroxilo, excepto uno que une un grupo Carbonilo (C=0). – Si el grupo carbonilo esta en una posicion interna el azucar es una cetosa.

“Carbohidratos”

• Si el grupo carbonilo se encuentra en el extremo de la cadena, el azucar es una aldosa

“Carbohidratos”
– La cadena recta: util para comparar estructuras de varios azucares. – Reaccionan adoptando formas como ‘anillos’. – El azucar en ‘anillo de azucar se representa

como una estructura: ‘Planar’. o en una forma tridimensional como ‘silla’

“Carbohidratos”
• “Estereoisomerismo”

“Carbohidratos”
– Un atomo de carbono puede unir otros 4 atomos; en la figura vemos un gliceraldehido y es una ‘aldotriosa’ el segundo atomo de carbon esta unido a 4 otros grupos. Si estos 4 grupos son todos diferentes, entonces existen dos posibilidades de configuracion que no pueden superponerse.

“Carbohidratos”
– Estas dos moleculas (se llaman ‘estereoisomeros o enantiomeros’), tienen la misma reactividad, pero desde el punto de vista estructural son imgenes especulares. Por convencion la molecula se llama: D-gliceraldehido si el grupo hidroxilo del carbon 2 se proyecta hacia la derecha y L-gliceraldehido si se proyecta a la izquierda.

“Carbohidratos”
– Un esqueleto de azucar al aumentar su longitud aumenta el numero de atomos de carbono ‘asimetricos’  mas estereoisomeros. (aldotetrosas). – Las enzimas presentes en las celulas vivas pueden distinguir entre las formas D- y L- las celulas vivas usualmente usan solo D-glucosa y L-fucosa. – La cadena recta se vuelve un anillo de 6 carbones (piranosa), el carbon 1 del anillo une 4 grupos diferentes y es un nuevo centro de asimetria dentro de la molecula de azucar.

“Carbohidratos”
• El atomo adicional (C) asimetrico de cada tipo de piranosa existe como estereoisomeros alfa y beta

“Carbohidratos”
• Por convencion, la molecula es una piranosa alfa cuando su grupo 0H del primer carbono esta por abajo del plano del anillo; y sera una piranosa beta cuando su grupo 0H se proyecta por encima.

“Carbohidratos”
– Los azucares (monomeros) se unen entre si mediante enlaces glucosidicos (covalente) y dan lugar a grandes moleculas. – Hay una reaccion entre el atomo del C1 de un azucar y el 0H del otro azucar. Esto crea una union -C-O-C- entre los 2 Azucares.

“Carbohidratos”
– Moleculas compuestas por solo 2 unidades de azucares son los disacaridos. Estos sirven como almacen de energia facilmente disponible. – Sacarosa: de la savia de las plantas lleva energia de un lugar a otro de la planta. La lactosa, de la leche que da al recien nacido del mamifero la energia para crecer

“Carbohidratos”
– Los azucares se pueden organizar en pequenas cadenas llamadas ‘oligosacaridos’ – Estos son importantes en la membrana celular, cuando se anclan ahi, a una proteina (Glucoproteina), o a un lipido (glucolipido) esta caracteristica de los oligosacaridos le da a la celula funciones muy especiales, por la informacion que contienen, identifica a las celulas y contiene informacion codificada y median interacciones especificas.

“Carbohidratos”
– Claudio Bernard, fisiologo notable, frances, describio (XIX) la organizacion de las cadenas largas de glucosa (glucogeno). – La hipotesis de Claudio Bernard, el equilibrio entre la formacion y la descomposicion del glucogeno en el higado era determinante para mantener la concentracion relativamente constante (homeostatica) de glucosa (glucogeno) es un tipo de polisacarido, un polimero de unidades de azucar unidas mediante enlaces glucosidicos.-

“Carbohidratos”
• Glucogeno:
– Polimero ramificado, contiene un solo tipo de monomero, la glucosa. Se unen por enlaces alfa (1 – 4) glucosidicos. Los puntos de ramificacion tienen un azucar unido a 3 unidades vecinas.

“Carbohidratos”
• Almidon:
– Las plantas almacenan su excedente de energia quimica en forma de almidon, un polimero de la glucosa. – Cereales y algunos tuberculos como papa y camote contienen almidon. Se forma de 2 azucares: amilosa y Amilopectina.

“Carbohidratos”
• Celulosa, Quitina y Glucosaminoglicanes:
– Polisacaridos de dificil digestion, resistentes y durables. Algodon y lino constan de Celulosa y constituye el principal componente de la pared de las celulas vegetales.

“Carbohidratos”
– Las telas de algodon deben su durabilidad a moleculas de celulosa no ramificadas y largas que se ordenan en cordones moleculares. Tambien contiene monomeros de glucosa pero estan unidos por enlaces Beta (1 a 4); el animal no puede digerir la celulosa por carecer de la enzima que degrada a la celulosa.(celulasa)

“Carbohidratos”
– No todos los polisacaridos biologicos se forman de monomeros de glucosa. La Quitina es un polimero no ramificado del azucar Nacetilglucosamina que es igual que la glucosa, pero

tiene un grupo aminoacetilo en lugar de un hidroxilo unido en el 2o carbon del anillo

“Carbohidratos”
– Otro grupo de polisacaridos;
• Los glucosaminoglicanes (o GAG) contienen 2 azucares diferentes. El GAG mejor conocido es la Heparina que secretan algunas celulas en los pulmones y otros tejidos como una reaccion a una lesion tisular. • La Heparina inhibe la coagulacion sanguinea. • La heparina hace esta funcion cuando activa a un inhibidor (antitrombina) de una enzima clave (trombina) necesaria para la coagulacion.

“Lipidos”
– Un grupo diverso de moleculas biologicas apolares cuyas propiedades comunes son su “capacidad para disolverse en solventes organicos como el cloroformo y el benceno y su incapacidad para disolverse en agua”.
• Los lipidos de importancia en la funcion celular:

-Grasas -Esteroides -Fosfolipidos.

“Lipidos”
• Grasas:
– Formadas por una molecula de Glicerol unida por enlaces tipo

“ester” a 3 acidos grasos; esta molecula se llama ‘triacilglicerol’.

“Lipidos”
– Los acidos grasos son cadenas hidrocarbonadas largas, no ramificadas, con un solo grupo ‘carboxilo’ en un extremo.

“Lipidos”
– Los dos extremos de la cadena tienen una estructura diferente, luego tambien tienen propiedades diferentes, el extremo hidrocarbonado es ‘Hidrofobico’; el otro extremo carboxilo (-C00H) que posee una carga negativa a un pH fisiologico, es ‘Hidrofilico’.

Moleculas con estas propiedades se les llaman Anfipaticas. Estas moleculas tienen propiedades especiales.

“Lipidos”
– Las propiedades de los acidos grasos se entienden mejor al asociarlo a un ‘jabon’. – Antiguamente los jabones se hacian calentando grasa animal junto con un alkali fuerte (NaOH) o (K0H), los cuales rompen los enlaces ester del glicerol con los acidos Grasos.

“Lipidos”
– Los jabones disuelven la grasa cuando el extremo hidrofobo del acido graso se une a la grasa, en tanto

que el extremo hidrofilico interactua con el agua que lo rodea. Asi los materiales grasos se convierten en complejos (micelas) que se dispersan en el agua.

“Lipidos”
– Los acidos grasos difierenentre si por la longitud de sus cadenas de hidrocarburos y la presencia o ausencia de enlaces dobles.

“Lipidos”
– La longitud de los acidos grasos: 14 a 20 carbones. – Acidos grasos sin enlaces dobles : saturados. – Acidos grasos con enlaces dobles: Insaturados. – Los enlaces dobles producen plegamientos, mientras mas plegamientos, menos probabilidad de que se empaqueten juntas.

“Lipidos”
– El triestearato, es un componente de las grasa animales y se mantiene en estado solido a temperaturas arriba de la ambiental. – La presencia de multiples enlaces dobles en las grasas vegetales se le etiqueta como poliinsaturadas. – Grasas liquidas a temperatura ambiente se les llama aceites, como el ‘aceite de linasa’. – Grasas solidas (margarina), aceites vegetales insaturados, por reduccion quimica de los dobles enlaces por atomos de ‘hidrogeno’ (hidrogenacion). – Pueden haber, acidos grasos identicos o mixtos.

“Lipidos”
– Las grasas: ricas en energia quimica; un gramo de grasa tiene mas del doble de energia que un gramo de carbohidratos. – Carbohidratos: energia a corto plazo. – Grasa: energia a largo plazo. – Una persona adulta promedio contiene 0.5 kg de carbohidratos, en forma de glucogeno = a 2 mil kcal de energia total – Un dia de ejercicio extenuante agota su reserva de energia.

“Lipidos”
– La persona promedio contiene 16 kgs de grasa o 144 mil kcal de energia. Toma mucho tiempo agotar esa reserva de energia en la grasa. – La grasa es muy insoluble en agua; se almacenan en los ‘adipositos’ su citoplasma se llena con una gota de grasa, pero tienen capacidad para cambiar de volumen y adaptarse.

“Lipidos”
– “Esteroides”: se construyen alrededor de un esqueleto caracteristico de 4 anillos de hidrocarburos; el mas importante es el Colesterol componente de la membrana celular de animales y precursor para la sintesis de muchas hormonas esteroideas: testosterona, estrogeno y progesterona.

“Lipidos”
– “Fosfolipidos”:
• La estructura del fosfolipido semeja una grasa: (triacilglicerol)

“Lipidos”
– Pero tiene solo dos cadenas de acido graso, es decir es un “diacilglicerol” – El 3er grupo hidroxilo del esqueleto de glicerol esta unido en forma covalente, a un fosfato, el cual a su vez esta unido a un grupo polar como la ‘colina’ – A diferencia de la – grasa, los fosfo– Lipidos contienen – dos extremos con – propiedades di– ferentes; un extremo – Hidrofilico, y el otro – Hidrofobico.

“Proteinas”
– Las proteinas:
– – – – – –

• Llevan a cabo todas las actividades de la celula. • Una celula mamifera contiene ± 10 mil proteinas.

Enzimas: catalizan reacciones metabolicas. Cables estructurales de apoyo mecanico. Hormonas: factores de crecimiento y activadores de genes Proteinas reguladoras. Receptores de membranas y transportadores Proteinas que determinan el tipo de celula a la que

- Filamentos contractiles y motores moleculares. - Proteinas que actuan como “anticuerpos” - Factores de coagulacion y etc.

reaccionan.

“Proteinas”
• Asumen estructuras diversas. • Cada proteina, tiene una estructura unica, y muy ordenada, con capacidad para funcionar en forma especial. • Tienen formas y superficies unicas para funcionar con otras moleculas en forma selectiva, o sea las proteinas tienen un alto grado de especificidad. Ej. una enzima es capaz de reconocer un segmento de DNA que contiene una secuencia especifica de 8 nucleotidos e ignora todas las otras 65,535 posibles secuencias de nucleotidos.

“Proteinas”
– “Unidades estructurales de las proteinas”
• Proteinas: ‘polimeros formados de monomeros’ • Cada proteina: secuencia unica de ‘aminoacidos’ • Esta secuencia le da a la proteina sus propiedades unicas. • En las proteinas se encuentran: 20 aminoacidos diferentes. (de un virus o de un humano) • Los aminoacidos tienen dos ‘aspectos’:
– Los ‘comunes a todos ellos’ – Y los unicos o especificos. (les da el nombre)

“Proteinas”
– Estructura de los ‘aminoacidos con propiedades compartidas’:
• Todos poseen un grupo amino y un grupo carboxilo, separados por un solo atomo de carbon (α )

“Proteinas”
– En una solucion ‘acuosa neutra’ el grupo carboxilo oierde su proton y cambia aun estado de ‘carga negativa’: (- C00-), el grupo amino alfa acepta un proton y permanece en un estado de carga positiva (- NH3+)

“Proteinas”
– Los aminoacidos tambien tienen atomos de carbon ‘asimetricos’. (excepto ‘Glicina’) – Se pueden unir a 4 grupos diferentes y… – Pueden ser de dos formas: ‘dextro’ y ‘levo’

“Proteinas”
– Los aminoacidos empleados en la sintesis de una proteina usando ribosomas, son siempre L-aminoacidos. – Microorganismos emplean D-aminacidos en la sintesis de algunos peptidos pequenos, (pared celular de bacterias y varios antibioticos). – Los aminoacidos se unen para formar cadenas polipeptidas, no-ramificadas y continuas, mediante enlaces “Peptidicos”

“Proteinas”
– La union de aminoacidos resultan de la union de los grupos ‘carboxilicos’ de un aminoacido con el grupo ‘amino’ del siguiente, con la eliminacion de una molecula de agua.

– Asi el enlace peptidico da lugar a estructuras como la siguiente:

“Proteinas”

– Promedio: una cadena polipeptidica contiene, 450 aminoacidos. La ‘Titina’, (proteina muscular, contiene mas de 30 mil aminoacidos. – Los aminoacidos integrados en una cadena polipeptida se le conoce como ‘residuo’

“Proteinas”
– El ultimo residuo en el extremo de la cadena N-terminal contiene un aminoacido con un grupo alfa-amino libre (no enlazado); asi, el residuo en el otro extremo, C-terminal tiene un grupo alfa-carboxilo libre. – Muchas proteinas son unidas a otras formas: carbohidratos (glucoproteinas); grupos que contienen metales (metaloproteinas) y grupos organicos (flavoproteinas)

“Proteinas”
– Las propiedades de las cadenas laterales:
• El grupo R o cadena lateral

Unido al carbono alfa, es muy variable entre las 20 unidades. Esta variabilidad es la que le da a la proteina su estructura diversa y sus actividades varias. Pueden estar cargados por completo (neto), los hidrofobos y hasta los que participan en enlaces covalentes y no covalentes.

“Proteinas”
– Las cadenas laterales de los ‘sitios activos’ de las enzimas pueden facilitar (catalizar) diversas reacciones organicas. – En las variadas caracteristicas de las cadenas laterales, los aminoacidos son importantes en interacciones ‘intramoleculares’ y intermoleculares. – La clasificacion de los aminoacidos se basa en el caracter de las cadenas laterales (R) – Cuatro categorias:
• • • • cadenas ‘polares con carga’ Cadenas ‘polare sin carga’ Cadenas ‘apolares’ Cadenas con ‘propiedades unicas’

“Proteinas”
– A)- “Polares con Carga”:
• • • • Acido Aspartico Acido Glutamico. Lisina Arginina Estos contienen fuertes acidos y bases organicas -A pH fisiologico las cade nas estan siempre cargadas por completo

“Proteinas”
– Por estar cargados por completo, son capaces de formar enlaces ‘ionicos’ con otras especies cargadas en las celulas. – El mejor ejemplo:

Los residuos de Arginina con carga (+) de las proteina histonas se unen mediante enlaces ionicos a los grupos fosfato del DNA cargado negativamente (-)

“Proteinas”
– La Histidina, tambien se considera un aminoacido polar con carga, aunque a veces presenta solo carga parcial a un pH fisiologico. – Por poder ganar o perder un proton, la Histidina es un residuo importante en el sitio activo de muchas proteinas.

“Proteinas”
– B)-”Polares Sin Carga”:
• • • • • Serina Treonina Glutamina Asparagina Tirosina Tienen carga parcial (+) o (-) y por tanto pueden formar enlaces de H+ incluida, el agua. Son casi siempre muy reactivos

“Proteinas”
– “Apolares”:
• Sus cadenas laterales son ‘hidrofobas’ y no pueden formar enlaces electrostaticos o interactuar con el agua: sus cadenas laterales no contienen oxigeno y nitrogeno. Varian en forma y tamano, por lo que pueden estar en el interior de la proteina unidos entre si por fuerzas de van der Waals e hidrofobicas.

“Proteinas”
– “Aminoacidos con propiedades unicas”:
• Glicina: el mas pequeno, contiene un solo atomo de Hidrogeno, lo que lo hace ‘muy importante’, facilita que dos esqueletos polipeptidos se aproximen estrechamente. Es mas flexible que los demas y es util en las partes de su esqueleto

“Proteinas”
– “La Prolina”:
• La prolina es unica porque contiene un grupo “alfa-amino” como parte de un anillo (lo que la convierte en un iminoacido). • La prolina es un aminoacido hidrofobico que no adopta facilmente una estructura seucndaria ordenada, como una helice alfa.

– “La cisteina”:
• Contiene un grupo “sulfhidrilo”(-SH) reactivo que aparece con frecuencia unido a otro residuo de ‘cisteina’.

“Proteinas”
– La union de el –SH se logra mediante un enlace covalente, como un”puente disulfuro”

(-SS-). Los puentes disulfuro ayudan a estabilizar las formas intrincadas de las proteinas, sobre todo las extracelulares

“Proteinas”
– No todos los aminoacidos descritos estan en todas las proteinas, ni estan distribuidos equivalentemente. – Existen otros aminoacidos en las proteinas, pero son resultado de la alteracion de las cadenas laterales de uno de los 20 aminoacidos basicos despues de incorporarse a la cadena polipeptida. – Estos se le conoce como modificaciones postraduccionales. Esto afecta las propiedades y funciones de las proteinas, a traves de modificaciones de sus interacciones con otras moleculas.

“Proteinas”
– Esencial: el caracter ionico, polar o apolar de los aminoacidos en la estructura y funcion de las proteinas. – Proteinas solubles estan de tal modo, formadas que los residuos polares se situan en la superficie de la molecula, y hacen enlaces con el agua, contribuyendo a la solubilidad de la proteina. – Los residuos ‘apolares’ estan inmersos en la proteina, alejados del agua. – Las interacciones hidrofobas entre las cadenas apolares de estos residuos son una fuerza motriz durante el plegamiento de la proteina y hacen estable a la proteina.

“Proteinas”
– En muchas enzimas, grupos reactivos polares se proyevtan dentro del interior ‘apolar’ y le dan a la proteina su propiedad “catalitica”. – Reacciones que tienen una velocidad imperceptible en el agua, ocurren en milesimas de segundo dentro de la proteina.

“Proteinas”
• “Estructuras Proteicas”
– La mejor ilustracion de la relacion intima entre la forma y la funcion esta en las proteinas. – Proteinas: moleculas enormes y complejas, pero su estructura en cualquier ambiente es definida y predecible. – Cada aminoacido de una proteina se localiza en un sitio epecifico, lo que le da estructura y la reactividad que esa proteina debe tener. – La estructura de la proteina se puede describir en diferentes niveles de organizacion; cada uno remarca un aspecto diferente y dependiente de diferentes tipos de interacciones.

“Proteinas”
– Cuatro niveles de estructuras proteicas:
• Primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. • Descripcion general: Primaria es la secuencia de aminoacidos de una proteina (lineal); las otras estructuras se relacionan con la organizacion de la molecula en el espacio. • La secuencia lineal de aminoacidos especificos que constituyen la cadena. 20 bloques de construccion el numero de polipeptidos que se pueden formar es 20 n ; las posibles secuencias son practicamente ilimitadas.

– Estructura primaria:

“Proteinas”
– El orden preciso que guardan los aminoacidos en la cadena proteica en un organismo, se encuentra en el genoma de dicho organismo. – Esta secuencia de aminoacidos, da la informacion para determinar la configuracion tridimensional de la molecula y su funcion. – Asi, la secuencia de aminoacidos es muy importante y cualquier variacion (mutaciones) no es bien tolerada. El ejemplo lo tenemos en la “anemia drepanocitica” – Causada por una simple sustitucion de un “acido glutamico” polar con carga, en agua, por la “valina” aminoacido apolar.

“Proteinas”
– El grado en el que los cambios de la secuencia primaria se toleran, depende de la proporcion en la cual se alteran el aspecto de la proteina o los residuos criticos funcionales. – Cada tipo particular de polipeptido, sea insulina (dos cadenas muy pequenas de 21 y 30 aminoacidos cada una, Sanger en 1950) o alguna otra especie, tiene una secuencia precisa de aminacidos que no varia de una molecula a otra.

“Proteinas”
– Actualmente con las tecnicas de secuenciacion rapida de DNA, la estructura primaria de un polipeptido, puede deducirse por la secuencia nucleotida del gen que la codifica. – La informacion permitira a los investigadores conocer cada proteina que elaboran los organismos, pero, traducir en conocimiento la informacion de la estructura primaria aun es un formidable reto.

“Proteinas”
– “Estructura Secundaria”:
• Toda la materia existe en el espacio, luego, tiene una estructura ‘tridimensional’. • Forma muy compleja, gran asociacion de atomos. • Conformacion”: disposicion tridimensional de los atomos de una molecula, es decir su organizacion espacial. • La estructura secundaria describe la conformacion de partes de la cadena de polipeptidos. • Linus Pauling y Robert Corey concluyeron que las cadenas polipeptidicas existian en conformaciones ‘predefinidas’, que proveen el numero maximo posible de puentes de hidrogeno entre los aminoacidos vecinos.

“Proteinas”
– Se propusieron 2 conformaciones:
• El esqueleto polipeptido toma la forma de un

cilindro, una espiral denominada ‘helice alfa’ . La estructura permanece en el lado interno de la helice y las cadenas laterales se proyectan hacia adentro. estabilizada por puentes de hidrogeno.

“Proteinas”
– Los patrones de difraccion de rayos X de proteinas revelaron la existencia de estas helicesalfa, (proteinas como mioglobina y hemoglobina que unen el oxigeno). – Las superficies opuestas de una helice tienen propiedades contrastantes. Proteinas hidrosolubles contienen residuos polares en contacto con el solvente y en la otra superficie esta enfrentada al interior, posee cadenas apolares

“Proteinas”
– La segunda conformacion propuesta fue la “hoja beta plegada”, consistente en varios segmentos de un polipeptido permanecen lado con lado. – Diferente a la helice, el esqueleto de cada segmento de polipeptido (o cadena beta) toma una conformacion con dobleces.

“Proteinas”
– Igual que la helice alfa, la lamina beta tambien se caracteriza por un gran numero de puentes de hidrogeno, solo que estas uniones son ‘perpendiculares’ al eje de la cadena de polipeptidos y se proyectan de manera transversal desde un lado de la cadena hacia el otro.

“Proteinas”
– Una cadena polipeptida, sin helices ni laminas, muestran ‘bisagras’, ‘vueltas’, ‘asas’ o ‘extensiones digitiformes’ y estas son las partes mas sensibles de la cadena y los sitios de mayor actividad biologica (anticuerpo/antigeno) donde hay gran presencia de asas en uno de los extremos del anticuerpo.

“Proteinas”
• Los diferentes tipos de estructuras secundarias:

“Proteinas”
– “Estructura Terciaria”:
• Esta describe la conformacion de la proteina en su totalidad (3-D). • Esta estabilizada por puentes de hidrogeno entre los atomos que forman los enlaces peptidicos del esqueleto; la estructura 3a., gana estabilidad por una disposicion de uniones nocovalentes entre las diferentes cadenas laterales de la proteina. • Es facil ver que la estructura terciaria es virtualmente ilimitada.

“Proteinas”
– La mayoria de las proteinas se clasifican con base en su conformacion estriuctural en: “Proteinas fibrosas” (estructura alargada) y “Proteinas globulares” – Todas las proteinas que actuan como materiales estructurales fuera de la celula viva, son ‘fibrilares’ (colageno y elastina). Estas proteinas resisten la fuerza de corte. En contraste, las proteinas intracelulares son…globulares.

“Proteinas”
– “Mioglobina”:
• Cadenas polipepticas, plegadas, empaquetadas en formas complejas; sus uniones son diversas.

“Proteinas”
– Las funciones de la mioglobina en el tejido muscular: almacen de oxigeno; el oxigeno se une a un atomo de hierro en el centro del grupo “hem”. – El grupo ‘hem’, es un ejemplo de un ‘grupo prostetico” (una porcion de la proteina que no es aminoacido); le da el color rojo al musculo

“Proteinas”
– La mioglobina, molecula compacta (globular) y la estructura es de dobleces sobre si misma en forma compleja. – Su perfil: 8 estructuras semejantes a bastoncillos de helices alfa (ninguna ‘beta plegada’) conteniendo de 7 a 24 aminoacidos. – El grupo “hem” esta dentro de un paquete.

“Proteinas”
– Este paquete esta formado por los lados hidrofobos de las cadenas que promueven la union del oxigeno, sin la oxidacion (perdida de electrones) de los atomos de hierro. – NO contiene enlaces disulfuricos; sus partes permanecen unidas por enlaces no-covalentes.

“Proteinas”
– Se supone que todos los enlaces nocovalentes (puentes de hidrogeno, enlaces ionicos y fuerzas de van der Waals) observados ocurren entre las adenas laterales dentro de las proteinas.

“Proteinas”
– La mayoria de las proteinas (diferente de la mioglobina) muchas proteinas globulares contienen estructuras, helices alfa y beta. Cada proteina tiene una estructura terciaria unica relacionada a su secuencia aminoacida y su funcion biologica

• ‘Dominios de proteina y secuencias Motivo:
– Mas del 80% de las proteinas contienen dos o mas modulos distintos, o dominios que pliegan de modo independiente uno del otro.

“Proteinas”
• La figura: es una enzima “fosfolipasa C”, que posee 4 dominios. • Estos dominios representan usualmente partes que funcionan semiindependientes. • Unen diferentes ‘factores’, como una coenzima y un sustrato, o una cadena de DNA y otra proteina, o bien deben moverse relativamente independientes una de la otra

“Proteinas”
• Cada dominio de la Fosfolipasa C de mamifero se han identificado como una unidad homologa en otra proteina.Quiza, algunos dominios tuvieron un intercambio aleatorio de secuencias durante la evolucion, y aparecio una gran variedad de proteinas.

“Proteinas”
– Dominios de la “fosfogliceratocinasa”

“Proteinas”
– Esta conversion de dominios crea proteinas con combinaciones de actividades unicas. – La proteina mamifera, es grande y a mayor tamano mayor numero de dominios. – Al determinar las estructuras terciarias, sus investigaciones se simplificaron y descubrieron sus estructuras recurrentes – Motivos: consisten en un ordenamiento definido de helices alfa o tiras beta, o ambas cosas.

o motivos.

“Proteinas”
• Uno de los motivos encontrados mas frecuentemente es la espiral enrollada. • Dos helices o mas, enrolladas como un cable (cola fibrosa de miosina) trensado. • Las espirales enrolladas mantienen juntos dos polipeptidos.

“Proteinas”
• Estas espirales enrolladas tienen una estructura primaria distintiva caracterizada por una secuencia repetida de 7 aminoacidos. • El 1o. Y el 4o residuos (a y d) tienen un lado apolar en la cadena y estan situados en un lado de la helice donde forman interacciones hidrofobas con sus contrapartes en la helice contigua. • Como si una helice tuviera botones y la otra los ojales.

“Proteinas”
• Los dominios que se agrupan dentro de las mismas familias tienen un esqueleto que se pliega en una configuracion regularmente similar y se dice que contienen un plegamiento comun. (bizagra) • Los plegamientos son muchos, y a medida que se reconocen nuevas proteinas, mas plegamientos se reevaluan, mas, no se han descrito aun.

“Proteinas”
– Cambios dinamicos dentro de las proteinas”
• Las proteinas no son estaticas, son dinamicas o sea, se mueven en su estructura interna, el medio ambiente con su energia, influye sobre ellas. • Pequenas fluctuaciones en los ordenamientos de sus enlaces, crean en la proteina un incesante movimiento termico dentro de la molecula: cambios en los puentes de hidrogeno, movimientos ondulatorios de las cadenas laterales y rotaciones completas de los anillos aromaticos de la tirosina y fenilalanina.

“Proteinas”
• El papel de estos movimientos se ilustra en los estudios de la enzima “Acetilcolinesterasa”, encargada de la degradacion de la ‘colinesterasa’, que se libera en el espacio sinaptico de la placa neuromotora.

“Proteinas”
– La acetilcolinesterasa para poder hacer encajar la acetilcolina en su sitio activo necesita desplazar las adenas laterales que bloquean en la enzima el sitio activo que es muy pequeno. – Estos movimiento predecibles se les conocen “cambios conformacionales”

“Proteinas”
– “Estructura Cuaternaria”
• Las proteinas compuestas de subunidades poseen una estructura ‘cuaternaria’. • Segun sea la proteina, las cadenas polipeptidicas pueden ser identicas o diferentes. • Una proteina compuesta de dos subunidades identicas es un “homodimero”. • Una proteina compuesta de dos subunidades no identicas es un “heterodimero”

“Proteinas”

– La figura es una proteina ‘homodimerica’, cada unidad con un color diferente senalando los sitios complementarios de contacto con rsiduos hidrofobos.

“Proteinas”
– La proteina de subunidades multiples como la hemoglobina: consiste de dos polipeptidos de globina α y dos polipeptidos de globina β unidos por enlaces nocovalentes. Cuando los 4 polipeptidos se ensamblan en una molecula completa de hemoglobina, la cinetica de union y liberacion del oxigeno son diferentes de las observadas en los polipeptidos aislados.

“Proteinas”
– Esto se debe a que la union de oxigeno a un polipeptido induce un cambio conformacional en los otros polipeptidos, que alteran su afinidad por las moleculas de oxigeno.

“Proteinas”
– Perutz, un investigador, comparo la estructura de la hemoglobina oxigenada y desoxigenada, encontro que:
• La union del 02 con el hierro, hizo que este se acercara al plano Hem. • Esto precipito, una serie de movimientos mas grandes dentro de las subunidades y entre ellas. • Esto revela que las complejas funciones de las proteinas pueden efectuarse mediante pequenos cambios en su conformacion.

“Proteinas”
– La hemoglobina, aun teniendo 4 subunidades, aun se le considera una “proteina simple”. – Hay muchos ejemplos de proteinas con funcion especifica, que se reunen para formar ‘complejos multiproteicos gigantes’ como la ‘deshidrogenasa de piruvato’ de la E.Coli con 60 cadenas polipeptidas.

“Proteinas”
– Las 60 cadenas polipeptidas de la E. Coli corresponden a 3 enzimas diferentes. – Estas enzimas catalizan reacciones que unen la via metabolica de glucolisis con el ciclo del acido tricarboxilico.

“Proteinas”
• Chaperonas Moleculares”
– Hay proteinas ‘colaboradoras , conocidas como “chaperonas moleculares”: reconocen de modo selectivo y unen secuencias cortas de aminoacidos hidrofobos que tienden a exponerse en las proteinas no nativas, pero a ocultarse en proteinas que poseen una condicion nativa.

“Proteinas”
• La figura muestra actividades de varias clases de chaperonas moleculares: cadenas polipeptidas se sintetizan en los ribosomas del citosol. Las cadenas polipeptidas adicionan aminoacidos, uno en cada vez por la cadena N-terminal. Las chaperonas Hsp70 se unen y alargan que emergen del canal de salida del ribosoma mayor. Hsp70 evita que la cadena haga interacciones inapropiadas y unirse a otra proteina.

“Acidos Nucleicos”
– Macromoleculas construidas con largas cadenas de monomeros llamados ‘nucleotidos’. – Acidos nucleicos: almacen y transmisor de la informacion genetica. – Tambien pueden tener funciones estructurales y cataliticas. – Dos tipos de acidos nucleicos en los organismos vivos: “acido desoxiribonucleico”(DNA) y “acido ribonucleico” (RNA).

“Acidos Nucleicos”
– DNA contiene la informacion genetica de todos los organismos celulares. – RNA el material genetico de los virus. – En las celulas, DNA dirige las actividades celulares durante la formacion de RNA mensajero. – El monomero (nucleotido) del RNA consta de 3 porciones

“Acidos Nucleicos”
– Las 3 porciones: a) un azucar de 5 carbones (ribosa), b)-una base nitrogenada (atomos de N y C) y c)-un Fosfato. a y b forman un nucleosido. – Las bases nitrogenadas del RNA, se les conoce tambien como monofosfato de nucleosido. – El fosfato se une al carbon 5 de la ribosa, y la base nitrogenada se une al carbon 1 de la ribosa.

“Acidos Nucleicos”
– Para formar una cadena de nucleotidos (RNA) o acido nucleico, el grupo hidroxilo fijado al C-3 del azucar de un nucleotido queda unido (union ester) al grupo fosfato unido al C-5 del siguiente nucleotido de la cadena. Asi los nucleotidos de una de RNA (DNA) estan conectados con los enlaces azucar-fosfato descritos como enlaces 3’-5’ -fosfodiester. Debido a que el atomo de fosfato esta esterificado con los dos atomos de 02, uno de cada 2 azucares adhiacentes.

“Acidos Nucleicos”
– Una cadena de RNA o DNA contiene 4 tipos de nucleotidos distinguidos por su base nitrogenada. – 2 tipos: pirimidinas y

purinas.
– Pirimidinas: moleculas

pequenas (1 anillo).
– Purinas; moleculas

mas grandes: (2 anillos)

“Acidos Nucleicos”
– RNA tiene 2 diferentes purinas: Adenina y Guanina y 2 pirimidinas: Citosina y Uracilo – En el DNA, el Uracilo

se sustituye por una Timina, una pirimidina con un grupo metilo adicional pegado al anillo de la ribosa.

“Acidos Nucleicos”
– Tipicamente, el RNA consta de una sola cadena continua, se pliega a menudo, y forma moleculas con extensos segmentos de doble cadena y estructuras complejas tridimensionales.

“Acidos Nucleicos”
– Estas estructuras corresponden a un RNA ribosomico, sin informacion genetica; mas bien son andamiajes estructurales que hacen enlaces con las proteinas del ribosoma de la unidad mayor. – Hay RNAs con poder catalitico y se le conoce como “ribozimas” – Los nucleotidos tienen funciones por si mismos. El ATP, energetico vital, y el GTP (trifosfato de guanosina) es otro nucleotido muy Importante.

“Inmunoglobulinas
– “Estructura y funcion de los anticuerpos”• Un ultimo grupo de proteinas, las inmunoglobulinas o anticuerpos: son proteinas solubles, producidas por los vertebrados, elementos agresivos contra los patogenos invasores del organismo humano. • La interaccion de los anticuerpos con el antigeno le imposibilita su accion patogena, y le hace apetecible a los macrofagos y facilita asi su destruccion. • El sistema inmunologico puede producir millones de moleculas diferentes de anticuerpos, que en conjunto reconocen y unen a todo tipo de sustancia extrana, (antigeno) a la cual se puede exponer el cuerpo.

“Acidos Nucleicos”

“Inmunoglobulinas”
• “Estructura y Funcion de los anticuerpos”
– Proteinas solubles, miembros importantes del sistema inmune del vertebrado. – Su caracteristica mas sobresaliente es su ‘especificidad’. – La especificidad esta en sus cadenas pesadas.

“Inmunoglobulinas”

“Inmunoglobulinas”
• Se forman de dos tipos de cadenas de polipeptidos, las ‘cadenas pesadas’(↑ peso molecular), y las cadenas ligeras (↓ peso molecular) forman pares entre si, con uniones S, hay 5 clases diferentes de Inmunoglobulinas.

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