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Los ribosomas y la síntesis de proteínas

Los ribosomas y la síntesis de proteínas

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Resumen sobre los ribosomas y la sintetización de proteínas
Resumen sobre los ribosomas y la sintetización de proteínas

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Los ribosomas son el lugar donde se sintetizan las proteínas tanto en células procariotas como en células eucariotas.

Se caracterizaron como partículas subcelulares mediante ultracentrifugación de células lisadas y normalmente se designan de acuerdo con su coeficiente de sedimentación: 70S para los ribosomas de procariotas y 80S para los de eucariotas. Cada ribosoma está formado por dos subunidades de distinto tamaño que muestran angulaciones que les dan una configuración poliédrica. La presencia de Mg ++ agrega los ribosomas. Hay una serie de diferencias entre los ribosomas de los procariotas y los eucariotas: Tamaño de las subunidades Nº de proteínas Composición subunidad pequeña Composición subunidad grande Procariotas Menor Menor (30S) formada de ARNr 16S y 21 proteínas distintas (50S) formada por ARNr 23S y 5S, y además 34 proteínas Eucariotas Mayor Mayor (40S) ARNr 18S y 30 proteínas (60S) formada por ARNr 28S, 5,8S y 5S y 45 proteínas

Para la síntesis de proteínas los ribosomas se asocian en grupos mediante un filamento de mRNA de unos 2 nm de espesor, formando palirribosomas o polisomas que suelen adoptar una configuración en espiral, con la subunidad menor dispuesta hacia el interior de la espiral. El filamento de mRNA pasa por el surco entre las dos subunidades (aunque más bien queda en la subunidad menor). Hay dos modelos de la posición del mRNA respecto a las subunidades de los ribosomas: entre los dos lóbulos de la subunidad menor, o atravesando ambos lóbulos de dicha subunidad; esto es, una disposición perpendicular a la de la hipótesis anterior. El tRNA y la cadena de aminoácidos que se está formando se encuentran en lugares especiales en la subunidad menor. Los ribosomas forman polisomas para realizar cualquier tipo de síntesis proteica, tanto la efectuada por los ribosomas libres como la realizada por los asociados a membranas (retículo endoplasmático rugoso). En el retículo endoplasmático rugoso la subunidad mayor es la que se adosa a la membrana. El surco entre ambas subunidades es paralelo a la superficie de la membrana. El número de ribosomas que forman un polisoma y la longitud del mRNA que los une varían según el peso molecular de la proteína que se va a sintetizar. Para la síntesis de proteínas los ribosomas recorren el mRNA desde un extremo al otro. Por cada tres nucleótidos recorridos incorporan un aminoácido a la cadena de proteína que están sintetizando, aminoácidos que les proporcionan los tRNA. Cuando han completado el recorrido, los ribosomas se liberan del mRNA y sueltan la proteína ya terminada. Mientras se esté sintetizando proteína, por cada ribosoma que abandona el polisoma en el extremo final, otro se incorpora en el inicial, de modo que el polisoma mantiene una apariencia estable aunque sus ribosomas cambien. En la síntesis proteica se requiere la unión de una subunidad mayor y otra menor, pero no es necesario que sean siempre las mismas. Al terminar de fabricar una cadena proteica, ambas subunidades se separan. Cada vez que se produce una nueva unión entre una subunidad mayor con una menor para iniciar una nueva cadena estas uniones ocurren al azar entre el conjunto de subunidades, por lo que es muy improbable que vuelvan a coincidir las parejas que formaron parte del ribosoma anterior. Ciertas proteínas ribosómicas son necesarias para la unión de la subunidad pequeña a la mayor (proteínas estructurales); otras son necesarias pasa la síntesis proteica (proteínas funcionales).

Juan Carlos Vázquez Ucha 1º Biología G3-F

RECAMBIO DE LOS RIBOSOMAS Los ribosomas tienen una duración limitada, como se deduce de los siguientes hechos: las células con gran cantidad de ribosomas, como las células acinares del páncreas, presentan nucleolo durante toda su vida. Si los ribosomas no se gastaran, no habría necesidad de seguirlos fabricando. Además, estas células van perdiendo la basofilia cuando llevan mucho tiempo sintetizando proteína. Estos dos hechos parecen indicativos de la limitación temporal de la existencia de los ribosomas, de la que, no obstante, no se conoce su duración. La destrucción de los ribosomas parece ocurrir al azar, y no depende, por tanto, de la antigüedad del ribosoma. EL CÓDIGO GENÉTICO El DNA nuclear se transcribe en cadenas de RNA complementarias que forman los diferentes mRNA. Cada uno de ellos, según su secuencia de nucleótidos, determinará una cadena polipeptídica diferente, ya que cada secuencia de tres bases, denominada triplete, determinará qué aminoácido se incorporará a la cadena polipeptídica en formación. Cada triplete del mRNA que va a determinar la incorporación de un aminoácido a la cadena proteica en formación se denomina codón. La secuencia total de la cadena polipeptidica vendrá determinada por la secuencia de codones. Por consiguiente, el DNA nuclear determina qué proteína se va a fabricar, ya que los tripletes del mRNA son complementarios de la secuencia de DNA que se ha copiado. Al transcribirse esa secuencia de DNA (gen) en el correspondiente mRNA, el complementario de la A es siempre el U, y el de la T es la A. El complementario de la C es la G, y el de la G es la C. Por lo tanto, la secuencia de bases del mRNA transcrito por un gen es complementaria de la de ese gen, ya que viene ineludiblemente determinada por el molde. La síntesis proteica se esquematiza de la siguiente forma: 1. Activación de un aminoácido por la unión al AMP, en presencia de la enzima aminoacil-tRNA sintetasa para ese aminoácido, para que éste forme un aminoácido adenilado y sea capaz de acoplarse con su tRNA 2. Unión del aminoácido adenilado al tRNA (en el OH del C3' de la ribosa de la adenosina terminal, en presencia de la aminoacil-tRNA sintetasa (que se une al centro A del tRNA), formando el complejo aminoacil-tRNA La enzima aminoacil-tRNA sintetasa es específica para la unión de cada tRNA a su aminoácido porque tiene su centro activo configurado de modo que en él pueden encajar solamente un aminoácido determinado y uno, dos o, a las más, cinco tRNA con anticodones determinados. Del hecho de que varios (hasta cinco) codones codifiquen para un mismo aminoácido, se deduce que hay varios tRNA (que difieren al menos en el anticodón) Para un mismo aminoácido, Sin embargo, cada anticodón sólo puede tener un codón complementario en el mRNA, Por tanto, la secuencia de aminoácidos es específica para cada mRNA. Así, cuando el complejo aminoacil tRNA se incorpore al mRNA para dejar su aminoácido, el anticodón del tRNA se deberá acoplar con el codón complementario en el mRNA. 3. El comienzo de una cadena polipeptídica es siempre en el codón AUG, que codifica la incorporación de la metionina (en eucariotas) o la formil-metionina.(en bacterias). La formilmetionina es una metionina con un grupo fornilo (CHO-) enlazado con el grupo NH2 del aminoácido. El grupo carboxilo de la metionina establecerá un enlace peptídico con el aminoácido que se incorpore a continuación. El tRNA unido a metionina, o tRNA iniciador de la síntesis proteica, se sitúa sobre la subunidad menor del ribosoma (en el lugar P). Esta unión requiere unas proteínas denominadas factores de iniciación. En los eucariotas, un factor de iniciación importante es el eIF2 (factor de iniciación de células eucariotas 2), que forma un complejo con el GTP y se une estrechamente a cada tRNA iniciador, en cuanto éste adquiere su metionina, para ayudar a su anclaje sobre el mRNA a nivel del codón de iniciación (AUG). A continuación, el GTP del complejo eIF2-GTP es hidrolizado a GDP y se desprende hacia el citosol. Una subunidad ribosómica mayor se conecta a la subunidad menor iniciándose la síntesis proteica. 4. Otro tRNA con su correspondiente aminoácido llega al ribosoma y, se instala en el lugar A. El extremo NH2 de este aminoácido se enlaza con el extremo COOH de la metionina, que se desprende de su

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tRNA, con la intervención de la enzima peptidil transferasa. Una vez formado este enlace, el ribosoma se desplaza tres nucleótidos a lo largo del mRNA, con lo que el tRNA para la metionina ya descargado se libera y el tRNA unido al péptido, por el segundo aminoácido se desplaza del lugar A al lugar P. El lugar A ha quedado libre para la incorporación de un nuevo tRNA con su aminoácido correspondiente. Este proceso requiere energía y es inducido por una serie de cambios en la configuración de los componentes del ribosorna y por la hidrólisis del GTP. El proceso se repite tantas veces como aminoácidos se incorporen a la cadena. Cada tRNA entrante lo hace en el lugar A, a su aminoácido se une el polipéptido en formación y, al desplazarse tres nucleótidos el ribosoma, se produce la liberación del tRNA descargado que estaba unido al polipéptido en formación y el último tRNA incorporado se desplaza del lugar A al lugar P para dejar su sitio al siguiente tRNA. Cuando los ribosomas se unen al retículo endoplasmático rugoso, hay un segundo codon (o varios), que siguen inmediatamente al AUG y que inician la síntesis de un péptido señal. Este péptido señal hace que el ribosoma se pegue a la membrana del retículo endoplasmático rugoso, al interaccionar con los ribosomas, y se forme un canal por el que penetra el polipéptido en la luz de la cisterna. Este péptido señal es posteriormente escindido por una peptidasa señal, situada en latan interna de la membrana del retículo endoplasmático rugoso. El final de la síntesis de la cadena tiene lugar cuando se interrumpe la producción. Una proteína, denominada factor de liberación, entra en vez de un aminoacil-tRNA cuando se llega a un codón mudo o de terminación (UAA, UAG, UGA). El factor de liberación hace que la peptidil transferasa descargue (hidrolice) el peptidil-tRNA en vez de unirlo a otro aminoácido, con lo que queda libre el polipéptido. También puede inducirse el final de la síntesis mediante el antibiótico puromicina, que es muy parecido a un tRNA unido a un aminoácido. Este antibiótico tiene un grupo NH2, que se une al grupo COOH del aminoácido anterior, pero por el otro extremo carece de grupo COOH, por lo que no puede unirse a él ningún otro aminoácido. Cuando se ha concluido la formación de la proteína hay factores de liberación que determinan la disociación de ambas subunidades ribosómicas, las cuales se separan. La síntesis de un polipéptido dura entre 20 y 60 segundos y se produce un error por cada 10.000 aminoácidos incorporados.

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