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Los ribosomas son el lugar donde se sintetizan las proteínas tanto en células procariotas como en

células eucariotas. Se caracterizaron como partículas subcelulares mediante ultracentrifugación de células


lisadas y normalmente se designan de acuerdo con su coeficiente de sedimentación: 70S para los
ribosomas de procariotas y 80S para los de eucariotas. Cada ribosoma está formado por dos subunidades
de distinto tamaño que muestran angulaciones que les dan una configuración poliédrica. La presencia de
Mg ++ agrega los ribosomas. Hay una serie de diferencias entre los ribosomas de los procariotas y los
eucariotas:

Procariotas Eucariotas
Tamaño de las subunidades Menor Mayor
Nº de proteínas Menor Mayor
Composición subunidad pequeña (30S) formada de ARNr 16S y (40S) ARNr 18S y 30 proteínas
21 proteínas distintas
Composición subunidad grande (50S) formada por ARNr 23S y (60S) formada por ARNr 28S,
5S, y además 34 proteínas 5,8S y 5S y 45 proteínas

Para la síntesis de proteínas los ribosomas se asocian en grupos mediante un filamento de mRNA
de unos 2 nm de espesor, formando palirribosomas o polisomas que suelen adoptar una configuración en
espiral, con la subunidad menor dispuesta hacia el interior de la espiral. El filamento de mRNA pasa por
el surco entre las dos subunidades (aunque más bien queda en la subunidad menor). Hay dos modelos de
la posición del mRNA respecto a las subunidades de los ribosomas: entre los dos lóbulos de la subunidad
menor, o atravesando ambos lóbulos de dicha subunidad; esto es, una disposición perpendicular a la de la
hipótesis anterior. El tRNA y la cadena de aminoácidos que se está formando se encuentran en lugares
especiales en la subunidad menor.
Los ribosomas forman polisomas para realizar cualquier tipo de síntesis proteica, tanto la
efectuada por los ribosomas libres como la realizada por los asociados a membranas (retículo
endoplasmático rugoso). En el retículo endoplasmático rugoso la subunidad mayor es la que se adosa a la
membrana. El surco entre ambas subunidades es paralelo a la superficie de la membrana.
El número de ribosomas que forman un polisoma y la longitud del mRNA que los une varían
según el peso molecular de la proteína que se va a sintetizar.
Para la síntesis de proteínas los ribosomas recorren el mRNA desde un extremo al otro. Por cada
tres nucleótidos recorridos incorporan un aminoácido a la cadena de proteína que están sintetizando,
aminoácidos que les proporcionan los tRNA. Cuando han completado el recorrido, los ribosomas se
liberan del mRNA y sueltan la proteína ya
terminada. Mientras se esté sintetizando proteína,
por cada ribosoma que abandona el polisoma en el
extremo final, otro se incorpora en el inicial, de
modo que el polisoma mantiene una apariencia
estable aunque sus ribosomas cambien.
En la síntesis proteica se requiere la unión de una
subunidad mayor y otra menor, pero no es
necesario que sean siempre las mismas. Al
terminar de fabricar una cadena proteica, ambas
subunidades se separan. Cada vez que se produce
una nueva unión entre una subunidad mayor con
una menor para iniciar una nueva cadena estas
uniones ocurren al azar entre el conjunto de
subunidades, por lo que es muy improbable que
vuelvan a coincidir las parejas que formaron parte del ribosoma anterior. Ciertas proteínas ribosómicas
son necesarias para la unión de la subunidad pequeña a la mayor (proteínas estructurales); otras son
necesarias pasa la síntesis proteica (proteínas funcionales).

Juan Carlos Vázquez Ucha 1º Biología G3-F


RECAMBIO DE LOS RIBOSOMAS
Los ribosomas tienen una duración limitada, como se deduce de los siguientes hechos: las células
con gran cantidad de ribosomas, como las células acinares del páncreas, presentan nucleolo durante toda
su vida. Si los ribosomas no se gastaran, no habría necesidad de seguirlos fabricando. Además, estas
células van perdiendo la basofilia cuando llevan mucho tiempo sintetizando proteína. Estos dos hechos
parecen indicativos de la limitación temporal de la existencia de los ribosomas, de la que, no obstante, no
se conoce su duración. La destrucción de los ribosomas parece ocurrir al azar, y no depende, por tanto, de
la antigüedad del ribosoma.

EL CÓDIGO GENÉTICO
El DNA nuclear se transcribe en cadenas de RNA complementarias que forman los diferentes
mRNA. Cada uno de ellos, según su secuencia de nucleótidos, determinará una cadena polipeptídica
diferente, ya que cada secuencia de tres bases, denominada triplete, determinará qué aminoácido se
incorporará a la cadena polipeptídica en formación.
Cada triplete del mRNA que va a determinar la incorporación de un aminoácido a la cadena
proteica en formación se denomina codón. La secuencia total de la cadena polipeptidica vendrá
determinada por la secuencia de codones. Por consiguiente, el DNA nuclear determina qué proteína se va
a fabricar, ya que los tripletes del mRNA son complementarios de la secuencia de DNA que se ha
copiado. Al transcribirse esa secuencia de DNA (gen) en el correspondiente mRNA, el complementario
de la A es siempre el U, y el de la T es la A. El complementario de la C es la G, y el de la G es la C. Por
lo tanto, la secuencia de bases del mRNA transcrito por un gen es complementaria de la de ese gen, ya
que viene ineludiblemente determinada por el molde.

La síntesis proteica se esquematiza de la siguiente forma:


1. Activación de un aminoácido por la unión al AMP, en presencia de la enzima aminoacil-tRNA
sintetasa para ese aminoácido, para que éste forme un aminoácido adenilado y sea capaz de
acoplarse con su tRNA
2. Unión del aminoácido adenilado al tRNA (en el OH del C3' de la ribosa de la adenosina
terminal, en presencia de la aminoacil-tRNA sintetasa (que se une al centro A del tRNA),
formando el complejo aminoacil-tRNA
La enzima aminoacil-tRNA sintetasa es específica para la unión de cada tRNA a su aminoácido
porque tiene su centro activo configurado de modo que en él pueden encajar solamente un
aminoácido determinado y uno, dos o, a las más, cinco tRNA con anticodones determinados. Del
hecho de que varios (hasta cinco) codones codifiquen para un mismo aminoácido, se deduce que
hay varios tRNA (que difieren al menos en el anticodón) Para un mismo aminoácido, Sin
embargo, cada anticodón sólo puede tener un codón complementario en el mRNA, Por tanto, la
secuencia de aminoácidos es específica para cada mRNA. Así, cuando el complejo aminoacil
tRNA se incorpore al mRNA para dejar su aminoácido, el anticodón del tRNA se deberá acoplar
con el codón complementario en el mRNA.
3. El comienzo de una cadena polipeptídica es siempre en el codón AUG, que codifica la
incorporación de la metionina (en eucariotas) o la formil-metionina.(en bacterias). La formil-
metionina es una metionina con un grupo fornilo (CHO-) enlazado con el grupo NH2 del
aminoácido. El grupo carboxilo de la metionina establecerá un enlace peptídico con el
aminoácido que se incorpore a continuación.
El tRNA unido a metionina, o tRNA iniciador de la síntesis proteica, se sitúa sobre la subunidad
menor del ribosoma (en el lugar P). Esta unión requiere unas proteínas denominadas factores de
iniciación. En los eucariotas, un factor de iniciación importante es el eIF2 (factor de iniciación
de células eucariotas 2), que forma un complejo con el GTP y se une estrechamente a cada tRNA
iniciador, en cuanto éste adquiere su metionina, para ayudar a su anclaje sobre el mRNA a nivel
del codón de iniciación (AUG). A continuación, el GTP del complejo eIF2-GTP es hidrolizado a
GDP y se desprende hacia el citosol. Una
subunidad ribosómica mayor se conecta a la
subunidad menor iniciándose la síntesis
proteica.
4. Otro tRNA con su correspondiente
aminoácido llega al ribosoma y, se instala en
el lugar A. El extremo NH2 de este
aminoácido se enlaza con el extremo COOH
de la metionina, que se desprende de su
tRNA, con la intervención de la enzima peptidil transferasa. Una vez formado este enlace, el
ribosoma se desplaza tres nucleótidos a lo largo del mRNA, con lo que el tRNA para la
metionina ya descargado se libera y el tRNA unido al péptido, por el segundo aminoácido se
desplaza del lugar A al lugar P. El lugar A ha quedado libre para la incorporación de un nuevo
tRNA con su aminoácido correspondiente. Este proceso requiere energía y es inducido por una
serie de cambios en la configuración de los componentes del ribosorna y por la hidrólisis del
GTP.
5. El proceso se repite tantas veces como aminoácidos se incorporen a la cadena. Cada tRNA
entrante lo hace en el lugar A, a su aminoácido se une el polipéptido en formación y, al
desplazarse tres nucleótidos el ribosoma, se produce la liberación del tRNA descargado que
estaba unido al polipéptido en formación y el último tRNA incorporado se desplaza del lugar A
al lugar P para dejar su sitio al siguiente tRNA.
6. Cuando los ribosomas se unen al retículo endoplasmático rugoso, hay un segundo codon (o
varios), que siguen inmediatamente al AUG y que inician la síntesis de un péptido señal. Este
péptido señal hace que el ribosoma se pegue a la membrana del retículo endoplasmático rugoso,
al interaccionar con los ribosomas, y se forme un canal por el que penetra el polipéptido en la luz
de la cisterna. Este péptido señal es posteriormente escindido por una peptidasa señal, situada en
latan interna de la membrana del retículo endoplasmático rugoso.
7. El final de la síntesis de la cadena tiene lugar cuando se interrumpe la producción. Una proteína,
denominada factor de liberación, entra en vez de un aminoacil-tRNA cuando se llega a un codón
mudo o de terminación (UAA, UAG, UGA). El factor de liberación hace que la peptidil
transferasa descargue (hidrolice) el peptidil-tRNA en vez de unirlo a otro aminoácido, con lo que
queda libre el polipéptido. También puede inducirse el final de la síntesis mediante el antibiótico
puromicina, que es muy parecido a un tRNA unido a un aminoácido. Este antibiótico tiene un
grupo NH2, que se une al grupo COOH del aminoácido anterior, pero por el otro extremo carece
de grupo COOH, por lo que no puede unirse a él ningún otro aminoácido.
8. Cuando se ha concluido la formación de la proteína hay factores de liberación que determinan la
disociación de ambas subunidades ribosómicas, las cuales se separan. La síntesis de un
polipéptido dura entre 20 y 60 segundos y se produce un error por cada 10.000 aminoácidos
incorporados.