Hemoglobina y Hemo

La molcula de hemoglobina est formada por cuatro cadenas polipeptdicas (alfa1, beta1, alfa2 y
beta2), unidas entre s de forma no covalente. Por cada molcula de hemoglobina hay adems
cuatro molculas de hemo.
Cada cadena contiene un grupo hemo (una molcula de protoporfirina IX complejada con un
tomo de Fe++).
Los grupos hemo se representan en rojo porque son los responsables del color rojo de la
hemoglobina.
Ahora los grupos hemo se colorean utilizando el cdigo CPK. (Los tomos de hidrgeno no se
representan). La molcula de oxgeno se une al Fe2+ del hemo en los pulmones, donde el oxgeno
es abundante, y se libera en los tejidos que necesitan el oxgeno para su metabolismo.
C H O N Fe
Aqu podemos ver en detalle una nica molcula de hemo (intente identificar los sustituyentes del
anillo porfirnico).
El Fe2+ del hemo puede formar 6 enlaces de coordinacin. Cuatro de ellos, situados en el plano
del hemo, se establecen con los nitrgenos de los anillos pirrlicos de la protoporfirina IX. Los
otros dos, perpendiculares al plano del hemo, se establecen con el nitrgeno de la cadena lateral
de la histidina F8 (histidina proximal) y con el oxgeno.

A la misma cara del hemo a la que se une el oxgeno se aproxima la cadena lateral de la histidina
E7 (histidina distal), que aunque no establece enlace con el Fe2+ dificulta estricamente la unin
del CO al sitio del oxgeno.
La afinidad del hemo aislado por el CO es 25000 veces la del oxgeno, mientras que en la
hemoglobina es slo 200 veces mayor.
Aqu se muestra la posicin de la molcula de hemo (con una molcula de oxgeno) en una de las
cuatro cadenas de la hemoglobina, representada en un modelo compacto. Los residuos de
propionato del hemo (hidroflicos) se disponen hacia la superficie de la protena, mientras que el
resto de la molcula (hidrofbica) queda enterrada entre los aminocidos apolares de la protena,
y las dos histidinas (F8 y E7).