Departamento de Ciencias.

Efecto Cooperativo y Alostrico.

Nombre: Krystel Volgger.
Profesora: Natalia Paredes.
Asignatura: Bioqumica.
Curso: 3 medio.

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1. Unin Cooperativa.
La unin cooperativa, es un fenmeno que solo se da en protenas que se componen
de ms de una cadena peptdica, las cuales las llamaremos subunidades, un ejemplo de
protena que lleva a cabo una unin cooperativa para poder desempear su funcin de la
mejor manera posible es la hemoglobina.
La hemoglobina es la enzima que los humanos, y todos los mamferos
evolucionados tenemos para el transporte del oxgeno en nuestro cuerpo, como se dijo
anteriormente, esta protena est compuesta por cuatro cadenas peptdicas y cuatro grupos
Hem, y es la evolucin de una protena llamada mioglobina que est compuesta por una
cadena peptdica y un grupo Hem, por esta razn no tena demasiado espacio para poder
unir molculas de oxgeno, y por lo ende no era tan efectiva como la hemoglobina, por esta
razn se cree que la mioglobina evolucion convirtindose as en la protena que hoy
conocemos como hemoglobina.
Cabe destacar que la hemoglobina no es la nica enzima encargada del transporte de
oxigeno en los animales, tambin est la hemocianina, enzima encargada del transporte de
oxigeno en moluscos y artrpodos, y que est contiene cobre; otra enzima conocida para
esta tarea es la hemeritrina, la cual es utilizada por algunos invertebrados, y que contiene
altas concentraciones de hierro.
Bueno, como dijimos en un comienzo, la hemoglobina es una protena ideal para
poder explicar el efecto cooperativo: Cuando se tienen que comenzar a unir las molculas
de oxgeno a la hemoglobina, a las primeras de estas molculas les cuesta un poco unirse a
la protena, por lo que su unin es dbil, pero a medida que se comienzan a unir ms
molculas de oxgeno a la hemoglobina, y por ende los espacios comienzan a llenarse, la
afinidad entre la hemoglobina y las molculas de oxgeno comienza a aumentar
gradualmente hasta que esta queda saturada. Luego, el proceso para liberar estas molculas
de oxgeno ocurre a la inversa, sea que a las primeras molculas de oxgeno que se
desprenden, les cuesta un poco ms que a las otras, pero a medida que estos comienzan a
desprenderse, a los otros se les va haciendo ms fcil hacer esto, y as se produce la funcin
de la hemoglobina de manera ms productiva y rpida.
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A modo general cabe destacar que la unin cooperativa puede ser positiva, en el
caso de que esta haga que la atraccin entre la molcula que atrae y la molcula atrada
aumente; o puede ser negativa, en el caso de que ocurra lo contrario, es decir, que la
atraccin entre la molcula que atrae y la molcula atrada disminuya.
A modo de conclusin podemos decir que la funcin cooperativa necesita de la
comunicacin entre subunidades para poderse llevarse a cabo, y es por esto que no se puede
presentar en protenas que se componen slo de una subunidad como es el caso de la
mioglobina, ya que estas al estar separadas y estar compuestas slo por una subunidad, una
molcula de mioglobina ignora por completo la accin que otra molcula de esta protena
podra estar realizando.
Como segunda conclusin podramos decir que el efecto cooperativo contribuye con
la enzima o protena en la que se presenta haciendo que su funcin se vuelva ms efectiva y
ms rpida.
Como una tercera conclusin podramos decir que la capacidad que tiene una enzima
de modificar su afinidad progresiva o regresivamente hacia algn sustrato se denomina
cooperatividad o unin cooperativa.

2. Efecto Alostrico.
El efecto alostrico es un importante mecanismo fisiolgico que permite regular la
actividad enzimtica dependiendo de la situacin en la que la enzima en cuestin se
encuentre. Gracias a este efecto, las enzimas que lo pueden realizar, pueden tener dos
conformaciones nativas: una conformacin relajada, que relacionaremos con la letra R, y
que se seala anteponiendo el prefijo Oxi al nombre de la enzima, y la segunda
conformacin que podra tener la enzima es, la conformacin tensa, la cual se relaciona con
la letra T, y que se seala anteponiendo el prefijo Desoxi al nombre de la enzima. Estas
dos conformaciones son diferentes entre ellas, pero se mantienen en equilibrio en la
protena.
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El ejemplo ms fcil de explicar es el de la enzima con la que hemos estado
trabajando a lo largo de este trabajo, la hemoglobina. En el caso de esta enzima, su
conformacin relajada es la Oxihemoglobina, y que tiene una gran afinidad con el oxgeno,
y su conformacin tensa seria Desoxihemoglobina, la cual no tiene afinidad alguna con el
oxgeno, por lo tanto, cuando la hemoglobina capta las molculas de oxgeno, tiene una
conformacin R, y por lo tanto recibe el nombre de oxihemoglobina; mientras que
cuando tiene que ceder estas molculas al cuerpo, pasa a estar en la conformacin T, y
pasa a llamarse desoxihemoglobina.
Podramos decir entonces, que el modo en que estas dos conformaciones nativas tan
diferentes entre ellas, se mantienen en equilibrio (en el caso de la hemoglobina) gracias a la
presencia o ausencia de molculas de oxgeno. Por lo tanto, cuando la hemoglobina tiene
adherida a ella molculas de oxgeno, su alosterismo se desplazar hacia el lado R, y que
cuando libera estas molculas, su alosterismo se desplazar hacia el lado T.
Para concluir este trabajo, podramos decir que estos dos procesos, la funcin
cooperativa, y el efecto alostrico, ayudan a que las diferentes enzimas de nuestro cuerpo
puedan lleva a cabo sus diferentes funciones y podamos llevar a cabo una vida normal.