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9 Peptidos
9 Peptidos
La unin de dos o ms AA mediante enlaces amida origina los pptidos. Estos enlaces son el resultado de la reaccin entre el grupo carboxilo de un AA y el grupo amino de otro, con eliminacin de una molcula de agua (Figura 1a). En los pptidos y en las protenas, estos enlaces amida reciben el nombre de enlaces peptdicos. Cuando se ha formado el enlace peptdico, los dos C de los AA participantes pueden estar del mismo lado o a lados distintos del enlace amida CN. En el primer caso se trata de un enlace peptdico en cis y en el segundo caso, de un enlace peptdico en trans (Figura 1b). En pptidos y protenas, lo ms habitual es encontrar enlaces peptdicos en trans. Cuando son pocos los AA que forman el pptido (menos de 10) se trata de un oligopptido (dipptido, tripptido, etc.). Cuando el nmero de AA est comprendido entre 10 y 100 se trata de un polipptido y si el nmero de AA es mayor de 100, se habla de protenas. Los trminos polipptido y protena no siempre son equivalentes, puesto que algunas protenas estn formadas por ms de una cadena polipeptdica. En este caso cada polipptido no se considera como protena, sino como una subunidad de una protena. En un pptido o en una protena se pueden distinguir dos regiones (Figura 2): La cadena principal o esqueleto (en ingls, backbone): es la unidad repetitiva bsica, comn a todos los pptidos de igual longitud. Est formada por el grupo NH del grupo amino, el C (el que est unido a un hidrgeno y a la cadena lateral) y el grupo CO del grupo carboxilo. Las cadenas laterales: se proyectan a partir del esqueleto y son los responsables de las propiedades qumicas del pptido.
Independientemente de la longitud de la cadena polipeptdica, en un extremo habr un grupo amino libre (extremo amino, o extremo N) y en el extremo opuesto quedar un grupo carboxilo libre (el extremo carboxilo o extremo C) (Figura 2). Cuando se conocen los AA que forman parte del pptido o protena y el orden en el que estn ensamblados podemos decir que conocemos su secuencia. Por convencin, la secuencia se lee empezando por el AA que ocupa el extremo amino (Figura 3). Conocer la secuencia de un pptido o de una protena equivale a conocer su estructura primaria (Figura 4), que es la que est directamente codificada en el material gentico:
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EL ENLACE PEPTDICO
El enlace peptdico (-CO-NH-) se representa normalmente como un enlace sencillo. Sin embargo, posee una serie de caractersticas que lo aproximan ms a un doble enlace: Los tomos de C, N y O que participan en el enlace amida presentan una hibridacin sp2, de modo que los 5 orbitales enlazantes de tipo adoptan una disposicin coplanar (Figuras 5a y 5b). Los electrones p de los tomos de C, N y O no implicados en los enlaces pueden formar orbitales hbridos o, en otras palabras, pueden participar en un doble enlace (Figura 5a). Esta disposicin atmica est estabilizada por resonancia (Figura 5a), de forma que los seis tomos implicados en la formacin del enlace peptdico estn contenidos en el mismo plano (Figuras 5a, 5b, 5c y 5d). Una consecuencia importante de la resonancia es que incrementa la polaridad del enlace peptdico y se establece un momento dipolar (Figura 5e). Por este motivo, cada enlace peptdico puede participar en dos puentes de hidrgeno. En uno de ellos, el grupo -NH- acta como donador de hidrgeno y en el otro, el grupo CO- acta como receptor de hidrgeno. Esta propiedad contribuye notablemente al plegamiento tridimensional de las protenas, tal y como veremos ms adelante.
Como el N es menos electronegativo que el O, el enlace C-O tiene un 60% de carcter de doble enlace mientras que el enlace C-N tiene un 40%. Por tanto, el enlace peptdico presentan caractersticas intermedias entre las de un enlace sencillo y un doble enlace. Esta teora se confirma por el hecho de que las distancias interatmicas medidas en el enlace C-O y en el enlace C-N son intermedias entre las del enlace sencillo y las del doble enlace (Figura 5c). El carcter parcial de doble enlace impide la libre rotacin en torno al enlace que conecta los tomos de C y de N, al ser ste un enlace rgido (Figura 5c y 5d). Por lo tanto, las posibilidades conformacionales de los pptidos son limitadas. Los pptidos slo podrn cambiar de conformacin mediante rotacin en torno a los enlaces sencillos de los C tetradricos (con hibridacin sp3), pero no por rotacin en torno al enlace C-N peptdico (tomos con hibridacin sp2).
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El C de cada AA establece dos ngulos de torsin (tambin llamados ngulos dihdricos) con los planos que forman los enlaces peptdicos contiguos (Figuras 6a y 6b): El ngulo phi (): es la rotacin en torno al enlace N-C El ngulo psi (): es la rotacin en torno al enlace C-C
En la estructura de un pptido o de una protena, cada AA presenta unos valores determinados para y . Como stos son los nicos grados de libertad que presenta la estructura, la conformacin de la cadena polipptdica queda completamente determinada cuando se conocen los valores de y de para cada AA. Si representamos los valores de y de para todos los AA de un pptido o protena se obtiene la denominada grfica de Ramachandran (Figura 7). Esta grfica es importante porque permite distinguir tres regiones con valores "permitidos" para los ngulos de torsin, es decir, aquellos valores que no dan lugar a impedimentos estricos en la estructura. Estas regiones se corresponden con los elementos de estructura secundaria de las protenas, de los cuales se hablar con ms detalle en el tema siguiente.
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6.- EDULCORANTES ARTIFICIALES: Esta no es una funcin biolgica sino una aplicacin industrial. El Aspartamo (Nutrasweet), es el metil ster del dipptido Asp-Phe (Figura 18). Se utiliza como edulcorante artificial (200 veces ms dulce que la sacarosa y un valor energtico de 4 Kcal/g) en productos "light" o "sin azcar". Su consumo en dosis elevadas puede resultar txico y todava se discute la posibilidad de que pueda provocar cncer.
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