TRABAJO SOBRE LAS PROTENAS

INDICE Concepto de Protena Los Aminocidos (clasificacin y tipos, comportamiento qumico) El Enlace Peptdico Estructura de las Protenas Propiedades de las Protenas Clasificacin de las Protenas Funciones y Ejemplos de Protenas

CONCEPTO DE PROTENA Las protenas son biomleculas formadas bsicamente por carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. Pueden adems contener azufre y en algunos tipos de protenas, fsforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Pueden considerarse polmeros de unas pequeas molculas que reciben el nombre de aminocidos y seran por tanto los monmeros unidad. Los aminocidos estn unidos mediante enlaces peptdicos. La unin de un bajo nmero de aminocidos da lugar a un pptido; si el n: de aa. que forma la molcula no es mayor de 10, se denomina oligopptido, si es superior a 10 se llama polipptido y si el n: es superior a 50 aa. se habla ya de protena.

LOS AMINOCIDOS Los aminocidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (NH2).

Las otras dos valencias del carbono se saturan con un tomo de H y con un grupo variable denominado radical R. Segn ste se distinguen 20 tipos de animocidos.

COMPORTAMIENTO QUMICO En disolucin acuosa, los aminocidos muestran un comportamiento anftero, es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un cido liberando protones y quedando (-COO'), o como base , los grupos -NH2 captan protones, quedando como (-NH3+ ), o pueden aparecer como cido y base a la vez. En este caso los aminocidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar inica llamada zwitterion. EL ENLACE PEPTDICO Los pptidos estn formados por la unin de aminocidos mediante un enlace peptdico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aa. y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molcula de agua.

El enlace peptdico tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los tomos que lo forman.

ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposicin de la anterior en el espacio.

ESTRUCTURA PRIMARIA La estructura primaria es la secuencia de aa. de la protena. Nos indica qu aas. componen la cadena polipeptdica y el orden en que dichos aas. se encuentran. La funcin de una protena depende de su secuencia y de la forma que sta adopte.

ESTRUCTURA SECUNDARIA La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el espacio. Los aas., a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin espacial estable, la estructura secundaria. Existen dos tipos de estructura secundaria: 1. la a(alfa)-hlice 2. la conformacin beta

Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria. Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre el -C=O de un aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le sigue.

En esta disposicin los aas. no forman una hlice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposicin en lmina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibrona. ESTRUCTURA TERCIARIA La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular. En definitiva, es la estructura primaria la que determina cul ser la secundaria y por tanto la terciaria.. Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar funciones de transporte , enzimticas , hormonales, etc.

Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminocidos. Aparecen varios tipos de enlaces: 1. 2. 3. 4. el puente disulfuro entre los radicales de aminocidos que tiene azufre. los puentes de hidrgeno los puentes elctricos las interacciones hifrfobas.

ESTRUCTURA CUATERNARIA Esta estructura informa de la unin , mediante enlaces dbiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero.

El nmero de protmeros vara desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cpsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades protecas.

PROPIEDADES DE PROTEINAS 1. Especificidad. La especificidad se refiere a su funcin; cada una lleva a cabo una determinada funcin y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformacin espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la protena puede significar una prdida de la funcin. Adems, no todas las protenas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee protenas especficas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de rganos transplantados. La semejanza entre protenas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construccin de "rboles filogenticos" 2. Desnaturalizacin. Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las protenas desnaturalizadas tienen la misma conformacin, muy abierta y con una interaccin mxima con el disolvente, por lo que una protena soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. La desnaturalizacin se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una protena desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformacin, proceso que se denomina renaturalizacin.

CLASIFICACIN DE PROTENAS

Se clasifican en : 1. HOLOPROTENAS Formadas solamente por aminocidos 2. HETEROPROTENAS Formadas por una fraccin protenica y por un grupo no protenico, que se denomina "grupo prosttico HOLOPROTENAS Prolaminas:Zena (maza),gliadina (trigo), hordena (cebada) Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz). Albminas:Seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo), lactoalbmina (leche) Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc. Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos Queratinas: En formaciones epidrmicas: pelos, uas, plumas, cuernos. Elastinas: En tendones y vasos sanguneos Fibronas: En hilos de seda, (araas, insectos)

Globulares

Fibrosas

HETEROPROTENAS Ribonucleasa Mucoprotenas Anticuerpos Hormona luteinizante De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lpidos en la sangre. Nucleosomas de la cromatina Ribosomas Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxgeno Citocromos, que transportan electrones

Glucoprotenas

Lipoprotenas Nucleoprotenas Cromoprotenas

FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTENAS Como las glucoprotenas que forman parte de las membranas. Las histonas que forman parte de los cromosomas El colgeno, del tejido conjuntivo fibroso. La elastina, del tejido conjuntivo elstico. La queratina de la epidermis. Son las ms numerosas y especializadas. Actan como biocatalizadores de las reacciones qumicas. Insulina y glucagn Hormona del crecimiento Calcitonina Hormonas tropas

Estructural

Enzimatica

Hormonal

Defensiva

Inmunoglobulina Trombina y fibringeno Hemoglobina Hemocianina Citocromos Ovoalbmina, de la clara de huevo Gliadina, del grano de trigo Lactoalbmina, de la leche

Transporte

Reserva