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Regulación enzimática

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SALVADOR MEDINA RUÍZ

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Unión de efectores a las subunidades reguladoras Las enzimas alostéricas pueden tener también subunidades reguladoras que unen moléculas reguladoras: inhibidores o activadores. A los activadores y los inhibidores se les llama en general "efectores". Los inhibidores promueven que las enzimas alostéricas adopten su conformación inactiva y los activadores favorecen la conformación activa. Entre las dos conformaciones activa e inactiva existe un equilibrio. La cantidad de enzima activa e inactiva es dependiente de las concentraciones relativas de sustrato e inhibidor, como sugiere el siguiente diagrama:

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La unión de un inhibidor alostérico provoca que la enzima adopte la conformación inactiva y promueve la unión cooperativa de la segunda molécula de inhibidor. Un exceso de sustrato puede revertir el efecto inhibidor. La unión del sustrato promueve que la enzima asuma la conformación activa y se favorezca la unión cooperativa de sustrato adicional, induciendo la formación del producto.
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EL SIGNIFICADO DE LAS CURVAS DE FORMA-S, CON Y SIN INHIBIDOR

La forma de la curva sin inhibidor esta descrita con mas detalle en el tutorial de la cuestión 14. Cuando la concentración de sustrato se incrementa, el sustrato se une a la enzima y dispara el cambio de conformación hacia la conformación activa de la enzima. En presencia de inhibidor, se requiere mayor concentración de sustrato para que la enzima cambie a su conformación activa. Sin embargo, cuando se alcanza la suficiente concentración de sustrato para disparar el cambio hacia la conformación activa, el sustrato se une cooperativamente (curva con forma-S) y la misma velocidad máxima se alcanza, en presencia o ausencia de inhibidor.

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Energía de activación

Hay una barrera de energía, que separa los niveles de energía de los reactivos y de los productos. La energía debe adicionarse a los reactivos para que sobrepasen dicha barrera energética, que es recuperada cuando se forman los productos. La barrera energética es conocida como Ea, la energía de activación. La energía de activación es diferente de la energía libre, ∆G, que consiste en la diferencia entre la energía libre de los reactivos y de los productos.
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La constante de equilibrio de ionización del ácido acético,es 0.00002. Qué puedes concluir sobre esta rección?

Equilibrio químico
La ecuación para la reacción química de este problema describe la ionización del ácido acético. El ácido acético (CH3COOH) puede ionizarse a acetato (CH3COO-) y protones (H+).

El balance entre las reacciones en los dos sentidos se conoce como equilibrio químico, que se define como la razón entre la concentración de los productos y de los reactivos en el equilibrio, cuando no se producen mas cambios en las concentraciones de todos ellos, es decir cuando se ha alcanzado el equilibrio. Para esta reacción, Como la constante de equilibrio es muy pequeña, se puede concluir que casi todo el ácido acético permanece no ionizado, y que la ionización del acético no es espontánea.
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Reacción espontánea Keq > 1 G<0 Exergónica Reaccion directa favorecida

Reacción no espontánea Keq < 1 G>0 Endergónica Reacción inversa favorecida

La ionización del ácido acético Esta es una reacción no espontánea que comienza con el ácido acético.

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Un diagrama de energía para una reacción exergónica o espontánea se muestra a continuación. El nivel de energía de los productos es menor que el nivel de energía de los reactivos. La energía es liberada en esta reacción. La cantidad de energía que se libera durante la reacción se denomina ∆ G, que es menor que cero, es decir negativa.

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Las reacciones exergónicas se llaman reacciones "espontáneas" La constante de equilibrio para una reacción exergónica is mayor que 1, significando que la concentración de productos es mayor que la concentración de reactivos en el equilibrio. Las reacciones exergónicas pueden estar acopladas con reacciones endergónicas. Reacciones de oxidacionreduccion (redox) son ejemplos de reacciones exergónicas y endergónicas acopladas. Las enzimas frecuentemente actúan por acoplamiento de una reacción endergónica con una reacción exergónica mediante la hidrólisis de ATP.
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La inhibición no competitiva de una enzima puede ocurrir cuando un inhibidor se une a ella en un lugar distinto del centro activo. Los inhibidores no competitivos rebajan la velocidad de la reacción,el efecto del inhibidor no competitivo no puede ser sobrepasado con alta concentración de sustrato. Puesto que el inhibidor y el sustrato no compiten por el mismo lugar de unión sobre la enzima; un inhibidor no competitivo reduce la velocidad de la reacción en todas las concentraciones de sustrato.
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Energía de activación

Hay una barrera energética que separa los niveles de energía de los reactivos y de los productos. La energía debe ser suministrada a los reactivos para sobrepasar esa berrera energética, que es recuperada cuando los productos se han formado. La barrera energética se conoce como Ea, energía de activación. La energía de activación es distinta de la ∆ G, o incremento de energía libre entre los reactivos y los productos
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Enzimas alostéricas
Alostérico significa "forma diferente". Las enzimas alostéricas cambian de forma entre las formas activas e inactivas como resultado de la unión de los sustratos en el centro activo y de las moléculas reguladoras en otros sitios. En el caso simple de una enzima alostérica con una forma activa e inactiva, el cambio en la velocidad de reacción con el incremento de la concentración de sustrato es típicamente una curva de forma "S".

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El significado de la curva de forma S para una enzima alostérica
A bajas concentraciones de sustrato, la enzima está en la forma inactiva (conformación inactiva). Cuando la concentración de sustrato aumenta, el sustrato se une a la enzima y provoca un cambio de conformación a la forma activa de la enzima. Después de que el primer sustrato esté unido, la segunda y siguientes moléculas de sustrato se unen con mayor afinidad. Este fenómeno es lo que se llama "cooperatividad", Cuando todos los centros activos de una enzima alostérica están ocupados con sustrato, la velocidad de la reacción es constante y se alcanza la meseta de la Vmáx.

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Reacción endergónica

En la imagen que a continuación se presenta muestra un diagrama para una reacción endergónica o reacción no espontánea. El nivel de energía de los productos es mayor que el nivel de energía de los reactivos. Para que esta reacción tenga lugar se debe suministrar cierta cantidad de energía. La cantidad de energía requerida se llama ∆ G, que es mayor que cero. La constante de equilibrio para una reacción endergónica es menor que 1.
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