Las protenas son cadenas de amino cidos, cada uno de ellos unido a su vecino por un tipo especfico de enlace

covalente:

el enlace peptdico.

AMINO CIDOS
Lo que es ms notable es que las clulas pueden producir numerosas protenas que tienen propiedades y actividades absolutamente diferentes uniendo los mismos 20 amino cidos en varias combinaciones y secuecias. Con estos 20 elementos o "tabiques", organismos diferentes pueden construir una amplia diversidad de productos, como los que se mencionan en la lmina siguiente.

AMINO CIDOS
Productos tales como:
enzimas hormonas, anticuerpos, las protenas del cristalino Plumas

el cuerno de un rinoceronte, telaraas las protenas de la leche, antibiticos, el veneno de un hongo,

y una cantidad increible de otras substancias con diferentes actividades biologicas.

AMINO CIDOS

Desde el punto de vista qumico, los aminocidos (AA) son cidos orgnicos (carboxlicos) con un grupo amino en posicin alfa. Segn esta definicin, los cuatro sustituyentes del carbono alfa (C) en un aminocido son:

el grupo carboxilo un grupo amino un tomo de hidrgeno una cadena lateral R, caracterstica de cada AA

Frmula Bsica de los Amino cidos

Grupo Carboxilo

Grupo Amino

tomo de Hidrgeno

Cadena Lateral

PROLINA
Anillo Pirrolidnico

Proline

ATENCIN
el Aminocido Prolina Constituye una excepcin puede considerarse como un -aminocido que est N-sustitudo por su propia cadena lateral, lo cual forma un anillo pirrolidnico

LOS VEINTE AMINO CIDOS ENCONTRADOS NATURALMENTE FORMANDO PARTE DE LAS PROTENAS

Asimetra ptica de los Amino cidos

En todos los AA que se encuentran naturalmente en las protenas, excepto en la glicina (Gly), el carbono es asimtrico y por lo tanto, son pticamente activos. Esto indica que existen dos enantimeros (ismeros pticos), uno de la serie D y otro de la serie L.

RECUERDE
Los amino cidos que se encuentran en las protenas son invariablemente de la serie L. Amino cidos de la serie D se pueden encontrar en algunos casos muy concretos:
en algunos pptidos con accin antibitica en los peptidoglicanos de la pared celular, En pptidos opioides de anfibios y reptiles.

Ley de CORN

El tomo de carbono central es llamado carbono alfa y, excepto en la glicina, en todos los aminocidos es un centro quiral. En relacin con este centro estereognico, todos los aminocidos encontrados en las protenas son de configuracin-L. La distribucin atmica en esta configuracin puede ser recordada empleando la ley llamada de CORN (maz). Imagne el aminocido colocado con el tomo de H directamente frente a sus ojos. Si leyendo en el sentido de las manecillas del reloj se deletrea CORN, el aminocido es de la serie L. Si el aminocido es de configuracin D la palabra CORN se leer en sentido contrario.

Ismeros pticos de la Alanina

CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS

La mayora de los amino cidos se encuentran formando parte de las protenas. Sin embargo, debe recordarse que hay algunos que pueden desempear otras funciones. Los amino cidos pueden entonces dividirse inicialmente en dos grupos:

Amino Amino

cidos proteicos cidos no proteicos

PROPIEDADES DE LOS AMINOCIDOS

Gracias a la capacidad de disociacin del grupo carboxilo, del grupo amino y de otros grupos ionizables de sus cadenas laterales (carboxilo, amino, imidazol, fenol, guanidino, etc).
los amino cidos son excelentes amortiguadores.

Los amino cidos como amortiguadores

La tabla de la grfica anterior muestra los pKa de algunos de los 20 amino cidos proteicos.

Los grupos cido-base dbiles presentan una capacidad amortiguadora mxima en la zona prxima al pKa.

Debe destacarse el hecho de que estos valores de pKa calculados para los amino cidos en solucin pueden verse modificados por las caractersticas del entorno proteico. Debe destacarse tambin, que el nico grupo lateral con un pKa prximo al pH fisiolgico es la cadena lateral de la histidina. Por ello, las protenas ricas en este amino cido se comportarn como excelentes amortiguadores fisiolgicos.

Propiedades Electrolticas de las Protenas

De la disociacin de los grupos funcionales de los amino cidos depende, en gran medida, las propiedades biolgicas de las protenas. En el modelo de interaccin protena-ligando, la carga elctrica de cada uno de los participantes juega un papel fundamental. Por este motivo, la funcin de las protenas es extraordinariamente sensible al pH del medio.

Propiedades Electrolticas de las Protenas

Cambios en el pH se traducen en cambios en el nmero de cargas de la protena. Estos cambios pueden inhibir la interaccin de la protena con un ligando determinado. Por este motivo, muchas protenas (sobre todo enzimas) slo pueden funcionar en un margen relativamente estrecho de pH, el llamado pH ptimo de actividad enzimtica que es caracterstico de cada enzima

Propiedades Electrolticas de las Protenas

En soluciones de pH bajo, la mayor parte de los grupos disociables estarn protonados, y por lo tanto habr un gran nmero de cargas positivas en la protena A pH elevado, los grupos disociables no estarn protonados, con lo cual habr mayor nmero de cargas negativas

Aqu radica la importancia del mantenimiento de valores constantes de pH en el medio interno del organismo

LOS 20 AMINO CIDOS ENCONTRADOS EN LAS PROTENAS

Alanina Arginina Asparagina Asprtico Cistena Fenilalanina Glicina Glutmico Glutamina Histidina Isoleucina Leucina Lisina Metionina Prolina Serina Tirosina Treonina Triptofano Valina Ala Arg Asn Asp Cys Phe Gly Glu Gln His Ile Leu Lys Met Pro Ser Tyr Thr Trp Val A R N D C F G E Q H I L K M P S Y T W V Hidrofbico Bsico e hidroflico, por la presencia del grupo amino libre Sitio de unin covalente (N-glicosdico) de los carbohidratos cido e hidroflico, por la presencia del grupo carboxilo libre oxidacin del grupo sulfhidrilo (-SH) forma enlaces (S-S) Fuertemente hidrofbico Amfiflico, puede existir en todo tipo de ambientes cido e hidroflico, por la presencia del grupo carboxilo libre Moderadamente hidroflico Bsico e hidroflico Hidrofbico Hidrpfbico Fuertemente bsico e hidroflico Hidrofbico Su presencia provoca torcimientos de la cadena proteica Sitio de unin covalente (O-glicosdico) de los carbohidratos Moderadamente hidroflico por la presencia del grupo -OH Sitio de unin covalente (O-glicosdico) de los carbohidratos Poco frecuente en las protenas vegetales HIdrofbico

Aminocidos esenciales
Los organismos hetertrofos pueden sintetizar la mayora de los aminocidos, aquellos que no pueden sintetizarse deben ser incorporados con la dieta, denominndose aminocidos esenciales.

En el ser humano son 10:

Arginina Histidina Isoleucina Leucina Lisina

Metionina Fenilalanina Treofina Triptofano Valina

cido Glutmico y Glutamina

Clasificacin de los Amino cidos

Alifticos no polares: Glicina, Alanina, Valina,
Leucina, Isoleucina, Prolina Aromticos: Fenilalanina, Tirosina, Triptofano

Cargados acdicos: Asprtico, Glutmico, Cargados bsicos: Histidina, Lisina, Arginina Polares pero sin carga neta: Serina, Treonina,
Asparagina, Glutamina Sulfurados: Cistena, Metionina

Aminocidos glucognicos y cetognicos

Por su destino metablico los aminocidos se han clasificado en glucognicos y cetognicos:

Los aminocidos glucognicos son: cidos

asprtico y glutmico y sus amidas, asparagina y glutamina, histidina, prolina, arginina, glicina, alanina, serina, cistena, metionina y valina

Los aminocidos cetognicos puros son dos

nada ms : leucina y lisina Los Aminocidos que pueden ser destinados a cualquiera de los dos caminos metablicos son: fenilalanina, tirosina, triptofano, isoleucina y treonina

En blanco los aminocidos glucognicos En amarillo los cetognicos En Azul los que pueden ir hacia cualquier va

Alanina

Aminocidos especiales

Amino cidos Aromticos

Triptofano, Trp, W Sin carga Absorbe UV Hidrofbico (1.5) Peso Molec. = 186 Mole % = 1.1 pI=5.89 Forma puentes de H El aa ms grande

Tirosina, Tyr, Y Carga dbil Absorbe UV No hidroflico (0.08) Peso Molec. = 163 Mole % = 3.5 pI=5.66 Forma puentes de H

Fenilalanine, Phe, F Sin carga Absorbe UV Hidrofbico (2.5) Peso Molec. = 147 Mole % = 3.5 pI=5.48

Aminocidos Aromticos

En este grupo se encuentran los aminocidos cuya cadela lateral posee un anillo aromtico. La fenialalanina es una alanina que lleva unida un grupo benzlico. La tirosina es como la fenilalanina con un hidroxilo en su anillo aromtico (fenol), lo que lo hace menos hidrfobo y mas reactivo. El triptfano tiene un grupo indol.

Amino cidos Cargados

Acdicos

cido Asprtico, Asp, D Acdico Carga negativa Hidroflico (-3.0) Peso Molec. = 115 Mole % = 5.5 pI = 2.77

cido Glutmico, Glu, E Acdico Carga negativa Hidroflico (-2.6) Peso Molec. = 129 Mole % = 6.2 pI = 3.22

Glutmico, asprtico y serina

Amino cidos Cargados Bsicos

Histidina, His, H Cadena lateral imidazol Bsico Reactivo Carga positiva dbil Hidroflico (-1.7) Peso Molec. = 137 Mole % = 2.1 pI=7.59

Lisina, Lys, K Cadena lateral amina Bsico Reactivo Carga positiva fuerte Hidroflico(-4.6) Peso Molec. = 128 Mole % = 7.0 pI=9.74

Arginina, Arg, R Cadena lateral guanidina Bsico Reactivo La ms fuerte Carga positiva Hidroflico(-7.5) Peso Molec. = 156 Mole % = 4.7 pI=10.76

Aminocidos bsicos
Dentro de los aminocidos con cadenas laterales muy polares encontramos tres aminocidos bsicos: lisina, arginina e histidina

Amino cidos Polares pero sin carga neta

Asparagina, Asn, N Serina, Ser, S Treonina, Thr, T Sin carga Sin carga Sin carga Forma puentes de H Forma puentes de H Forma puentes de H HIdroflico(-2.7) HIdroflico (-1.1) HIdroflico(-0.75) Peso Molec. =114 Peso Molec. = 87 Peso Molec. =101 Mole % = 4.4 Mole % = 7.1 Mole % = 6.0 Amida del Aspartato pI=5.68 pI=5.87 pI=5.41

Glutamina, Gln, Q Sin carga Forma puentes de H HIdroflico(-2.9) Peso Molec. = 128 Mole % = 3.9 Amida del glutamato pI=5.65

Amino cidos
Azufrados
Metionina, Met, M Iniciador de la Sntesis de protenas Sin carga Hidrofbico (1.1) Peso Molec. =131 Mole % = 1.7 pI = 5.74 Cistena, Cys, C Anlogo azufrado de la Ser Carga dbil Forma Enlaces disulfuro No hidroflico (0.17) Peso Molec. = 103 Mole % = 2.8 pI = 5.07

Amino cidos Alifticos (1)

pK -NH2=9.60

pK -COOH=2.35

Glicina, Gly, G El aa ms pequeo Sin carga Anfiflico (0.67) Peso Molec. = 57 Mole % = 7.5 pI=5.97 Sin cadena lateral

Alanina, Ala, A Semejante a la Gly Sin carga Hidrofbico (1.0) Peso Molec. = 71 Mole % = 9.0 pI=6.01

Valina, Val, V Sin carga Hidrofbico(2.3) Peso Molec. = 99 Mole % = 6.9 pI=5.97

Amino cidos Alifticos (2)

Leucina, Leu, L Sin carga Ismero de la Ile Hidrofbico (2.2) Peso Molec. = 113 Mole % = 7.5 pI=5.98

Isoleucina, Ile, I Sin carga Ismero de la Leu Hidrofbico (3.1) Peso Molec. = 113 Mole % = 4.6 pI=6.02

Prolina, Pro, P Sin carga Promueve giros en la cadena proteica No hidrofbico (-0.29) Peso Molec. = 97 Mole % = 4.6 pI=6.48

Titulacin cido Asprtico

Titulacin Lisina

Titulacin Valina

ENLACE PEPTDICO

Hidrlisis Formacin

La distancia de enlace determinada por Pauling y Corey para el enlace peptdico fue de 1.32 , intermedia entre los 1.49 de un enlace simple C-N y los 1.27 de un enlace doble C=N. El esqueleto de toda protena esta constituido por una repeticin de N-CaC. Esta unidad de repeticin est enlazada mediante enlaces peptdicos. Se conoce como grupo peptdico al N y C unidos por el enlace peptdico y sus cuatro sustituyentes, el oxgeno del carbonilo, el hidrgeno del amino y los carbonos alfas unidos al N y C. Unidos al esqueleto del polipptido encontramos, hidrgenos del grupo amino, oxgenos del grupo carbonilo e hidrgenos y las cadenas laterales de los carbonos alfa.

La representacin ms correcta del grupo peptdico sera la que aparece en la parte inferior de la imagen, un hbrido de resonancia en el cual los electrones estn compartidos entre el oxgeno del carbonilo, el carbono del carbonilo y el nitrgeno del grupo amida. Los seis tomos del grupo peptdico se encuentran en el mismo plano debido al caracter parcial de doble enlace que presenta el enlace peptdico.

ENLACE PEPTDICO. POLIPPTIDOS

Extremo amino terminal

Extremo carboxi terminal

L-Aspartil-L-fenilalanina metil-ster (aspartame)

AMINOCIDOS NO PROTEICOS
Se conocen ms de un centenar, sobre todo en plantas superiores, aunque su funcin no siempre es conocida. Se pueden dividir en tres grupos:
1.- D-AMINOCIDOS: La D-Ala y el D-Glu forman parte del peptidoglicano de la pared celular de las bacterias. La gramicidina S es un pptido con accin antibitica que contiene D-Phe. En ciertos pptidos opioides de anfibios y reptiles tambin aparecen D-aminocidos.

AMINOCIDOS NO PROTEICOS
2.- -AMINOCIDOS NO PROTEICOS:
La L-ornitina y la L-citrulina son importantes intermediarios en el metabolismo de la eliminacin del nitrgeno la creatina (un derivado de la G) juega un papel importante como reserva de energa metablica. Tambin pertenecen a este grupo la homoserina y la homocistena.

AMINOCIDOS NO PROTEICOS
3.- -AMINOCIDOS: En estos AA, el grupo amino sustituye al ltimo carbono (carbono w), no al carbono .
La -Alanina forma parte de algunos coenzimas, El cido -aminobutrico es un importante neurotransmisor. 4.- Otro aminocido no proteico importante es la DOPA,

derivada del aminocido proteico tirosina. La L-DOPA es el intermediario en la sntesis de la dopamina, la adrenalina o la melanina. La dopamina es una sustancia qumica de comunicacin entre neuronas (neurotransmisor) importantsima.

Aminocidos Modificados
Las modificaciones postraduccional de los 20 aminocidos codificados genticamente conducen a la formacin de 100 o ms derivados de los aminocidos. Las modificaciones de los aminocidos juegan con frecuencia un papel de gran importancia en la correcta funcionalidad de la protena. Son numerosos los ejemplo de modificacin postraduccional de aminocidos.
La formacin postraduccional de puentes disulfuro, claves en la estabilizacin de la estructura terciaria de las protenas est catalizada por una disulfuro isomerasa. En las histonas tiene lugar la metilacin de las lisinas. En el colgeno abunda el aminocido 4-hidroxiprolina, que es el resultado de la hidroxilacin de la prolina.