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Metabolismo de Las Proteinas

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Metabolismo de las proteinas

Dra. Mildred Pichardo Gastroenterologa

Aproximadamente ¾ partes de los sólidos del organismo son proteínas Estas comprenden:
• Proteinas estructurales • Enzimas • Nucleoproteínas • Proteínas transportadoras de oxígeno • Proteínas del músculo que producen la contracción • Otras…

Propiedades básicas Los principales constituyentes de las proteínas son los aminoácidos (aa). 20 de los cuales están presentes en las proteínas corporales en cantidades significativas Todos tienen dos características en común • Un grupo ácido (-COOH) • Un radical de nitrógeno unido a la molécula cerca del radical ácido. generalmente representado por el grupo amino (-NH2) Los aminoácidos se agregan en largas cadenas por medio de enlaces peptídicos .

2 mg/dl por cada uno de los 20 aa  Se encuentran en forma ionizada  Los productos de la digestión y absorción de proteínas son casi por completo aa  Responsables de 2 a 3 miliequivalentes de iones negativos en la sangre  Algunos dependen de su ingesta diaria. pero solo en unos pequeños mg/dl  Esto ya que la digestión y absorción tarda 2-3 h permitiendo a las células. otros por la síntesis celular  Luego de una comida aumenta la concentración de aa.Transporte y almacenamiento de aa Aa en la sangre  La concentración normal 35-65 mg/dl. sobre todo el hígado que se absorban pequeñas cantidades de aa en 5-10 min  Casi nunca se acumulan grandes cantidades de aa en la sangre .

Transporte activo de aa al interior celular  Las moléculas de casi todos los aa son muy grandes para difundir a través de los poros de las membranas celulares  Solo se pueden transportar cantidades significativas de aa a través de la membrana celular mediante un trasporte facilitado o activo utilizando mecanismos de trasnportadores  Una de las funciones especiales del transporte de los aa es evitar su pérdida en la orina .

Almacenamiento de aa como proteínas en la célula  Inmediatamente después de su entrada en las células. muchas proteínas intracelulares pueden descomponerse rápidamente de nuevo a aa. pudiéndose liberar a la sangre éstos aa recién formados . a través del ARN mensajero y de los ribosomas. los aa se combinan mediante enlaces peptídicos. para formar proteínas celulares  Por lo que las concentraciones de aa libres dentro de la célula suele ser baja  Son almacenados sobre todo el forma de proteínas  Sin embargo. mediante la influencia de enzimas lisosómicas intracelulares.

 Siempre que las concentraciones plasmáticas de aa disminuyen por debajo de sus valores normales. los aa se transportan fuera de la célula para reponer su aporte en el plasma  De esta forma la concentración plasmática se mantiene en un valor constante  Existe un equilibrio constante entre los aa plasmáticos y las proteínas intracelulares del cuerpo. y asu vez degradados y devueltos al plasma rápidamente  Cada tipo de célula tiene un límite superior para la cantidad de proteínas que puede almacenar  Una vez alcanzada ese límite. el exceso de aa en la circulación se degrada en otros productos y se utiliza para obtener energía o se convierte en grasa o glucógeno . ya que se pueden sintetizar proteínas a partir de aa plasmáticos.

necesarias en la coagulación sanguínea .Funciones de las proteínas plasmáticas Los principales tipos de proteínas presentes en el plasma son: Albúmina: Globulina: Fibrinógeno: proporciona presión coloidosmótica en el plasma. evitando la pérdida de sangre de los capilares responsables de la inmunidad natural y adquirida frente a los patógenos formación de fibrina .

Formación de proteínas plasmáticas  Casi toda la albúmina y el fibronógeno plasmático y del 50 al 80% de las globulinas se forman en el HIGADO  El resto de las globulinas se forman en los tejidos linfoides. sobre todo las gammaglobulinas las que forman los antiuerpos  La velocidad de formación hepática de proteína puede ser hasta de 30 gr/dia .

 Ciertas condiciones patológicas producen una pérdida rápida de proteínas:  Las quemaduras graves: denudan grandes áreas de la piel. perdiéndose grandes cantidades de plasma  Pacientes con insuficiencia renal crónica: a través de la orina .

Aminoácidos esenciales y no esenciales  De los 20 aa. y son las llamadas aminoácidos esenciales. mientras que los anteriores pueden ser sintetizados por el organismo . 10 están presentes normalmente en las proteínas animales y se pueden sintetizar en las células  Las otras 10 no se pueden sintetizar o se hacen en cantidades demasiado pequeñas para suplir las necesidades corporales. por eso son esenciales. por lo que necesitan ser suministrados de la dieta.

Aa esenciales  Treonina  Metionina  Valina  Leucina Aa no esenciales  Glicina  Alanina  Serina  Cisteína  Ácido aspástico  Ácido glutámico  Asparagina  Isoleucina  Lisina  Arginina  Fenilalanina  Triptófano  Histidina  Glutamina  Tirosina  Prolina .

los precursores de los aa respectivos  Por ejemplo. es el cetoácido precursor del aa alanina  Luego. La síntesis de aa no esenciales depende principalmente de la formación de α-cetoácidos apropiados. por lo que la formación de proteínas no puede desarrollarse con normalidad . que se forma en grandes cantidades durante la rotura glucolítica de la glucosa. el ácido pirúvico. los aa no esenciales se sintetizan solo escasamente. por el proceso de transaminación se transfiere un radical amino al a-cetoácido  La glutamina esta presente en los tejidos en grandes cantidades y una de sus principales funciones es servir como almacén de radicales amino  La transaminación la favorecen varias enzimas entre ellas las aminotransferasas. que derivan de la piridoxina (vit B6)  Sin esta vitamina.

Uso de las proteínas para obtener energía  Una vez que las células están llenas hasta el límite de proteínas almacenadas. el exceso de aa en las células. induce la activación de grandes cantidades de aminotransferasas. que se produce mediante la trasaminación. especialmente en el hígado. enzima responsable de iniciar la mayor parte de la desaminación  Desaminación significa extracción de los grupos amino de los aa. o transferencia de grupos amino a alguna sustancia receptora . cualquier aa adicional se degrada y se usa para obtener energía o se almacena como grasa o glucógeno en menor medida  Esta degradación ocurre casi enteramente en el hígado e inicia con una desaminación  Para iniciar este proceso.

este a su vez es extremadamente tóxico. llevando a menudo a un estado llamado coma hepático  Después de su formación. especialmente para el cerebro. el amoníaco se acumula en la sangre. la urea difunde desde las células hepáticas a los líquidos corporales y se excreta por los riñores . Durante la desaminación se produce amoníaco. el cual desaparece casi por completo mediante su conversión a urea  Casi toda la urea formada en el cuerpo humano se sintetiza en el hígado  Si el hígado falla por una enfermedad grave.

que puede polimerizarse en ácidos grasos. y también podrían formar ácido acetoacético (cuerpo cetónico)  La conversión de aa en glucosa o glucógeno se llama gluconeogénesis y la conversión de aa en cetoácidos o ácidos grasos se llama cetogénesis  18 de los 20 aa desaminados tienen estructuras químicas que les permite convertirse en glucosa y 19 se pueden convertir en ácidos grasos . se pueden convertir en acetil-CoA.Oxidación de los aa desaminados  Los cetoácidos resultantes pueden oxidarse para liberar energía con fines metabólicos de la misma forma que se usa el acetil coenzima A derivada del metabolismo de los hidratos de carbono y de los lípidos  La cantidad de ATP formada por cada gramo de proteína es de 4 calorías  Además los aa desaminados.

denominándose pérdida obligatoria de proteínas  Para evitar una pérdida neta de proteínas corporales. una cierta proporción de las proteínas del cuerpo se degrada en aa que después se desaminan y oxidan  Esto supone 20 a 30 gr/dia. debemos ingerir un mínimo de 20 a 30 gr/dia. recomendándose una ingesta diaria de 60-70 gr .Degradación obligatoria de las proteínas  Cuando una persona no ingiere proteínas.

Efecto de la inanición sobre la degradación protéica  El organismo utiliza casi por completo hidratos de carbono o grasas para obtener energía mientras disponga de ellos  Tras varias semanas de inanición. los hidratos de carbono y las grasas se llaman ahorradores de proteínas . cuando se empieza a agotar las grasas almacenadas. los aa de la sangre empiezan a ser desaminados y oxidados con rapidez para obtener energía  De ahí en adelante las proteínas de los tejidos se degradan con rapidez (hasta 125 gr/dia) y las funciones celulares se deterioran de forma precipitada  Debido a que los hidratos de carbono y las grasas se utilizan de forma preferente para obtener energía respecto a las proteínas.

reduce la oxidación de aa aumentando la cantidad de aa disponibles para que los tejidos sinteticen proteínas Insulina: la ausencia de insulina reduce la síntesis proteica a casi cero. haciéndola disponible para obtener energía.Regulación hormonal del metabolismo proteico Hormona de crecimiento: aumenta la síntesis de proteínas celulares. por lo que se reduce el uso de aa para obtener energía Glucocorticoides: los glucocorticoides secretados en la corteza suprerrenal reducen la cantidad de proteínas en la mayor parte de los tejidos. ya que esta hormona aumenta la liberación de grasa de sus depósitos. la insulina aumenta la disponibilidad de glucosa a las células. mientras que aumenta la concentración de aa en el plasma .

Testosterona: la hormona sexual masculina aumenta el depósito de proteínas en los tejidos de todo e cuerpo. el estrógeno (hormona femenina) provoca un depósito leve de proteína pero insignificante comparado con la masculina aumenta el metabolismo de todas las células. especialmente de las contráctiles en el músculo. Si se dispone de una cantidad insuficiente de carbohidratos y grasas para obtener energía. la tiroxina puede aumentar la síntesis de proteínas Tiroxina: .

Mildred Pichardo Gastroenteróloga .El hígado como órgano Dra.

Anatomía fisiológica del hígado  La unidad funcional básica es el lóbulo hepático .

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