LOS ENZIMAS Y LA CATALISIS ENZIMATICA

Modelos para la interacción enzima-sustrato

Llave y cerradura S
S E E S

Ajuste inducido

S E

Compresión S S E E E S

Distorsión

S E

Variación de la velocidad inicial (v) en función de [s]
A bajas concentraciones de S el enzima no está saturado y V varía con la [s]

A altas concentraciones de S, el enzima

está saturado y

V es constante

CINETICA ENZIMATICA
Condición de análisis

d[ES]/dt = 0 So

Concentración

P
Variación de la velocidad inicial (v) en función [E]

Eo

S E ES

El modelo de Michaelis-Menten
Para una buena cantidad de enzimas la velocidad de catalisis (V), varia con La concentración de sustrato (S).

V = moles de producto/segundo

E+S

v

k1

k2

ES

k3

E+P

[s]

La ecuación de Michaelis-Menter

[S] V = Vmax [S] + KM

Si [S]>>>KM entonces se igualan las velocidades Si [S]= KM entonces V= Vmax/2

[S] V = Vmax [S] + KM

inversos

y =

m x

+

b

INHIBICIÓN ENZIMATICA

Inhibidor. Molécula que se une al Enzima reversible o irreversiblemente. (estos últimos usualmente se denominan INACTIVADORES)

Los inhibidores disminuyen o bloquean la catálisis. Km y Vmax se alteran de manera diferente

1. Inhibición reversible. Al eliminar el inhibidor se recupera la actividad
a. Inhibición competitiva. Se establece una competencia entre (S) e (I) por el enzima. I tiene estructura similar a S y por lo tanto compite por el sitio activo.

E + S  ES
+I Ki

E+ P
Vmax

EI
V=

1+ 1/[S] Km

(1+[I]/Ki)

El Km “aumenta”

Inhibición no competitiva. El inhibidor no se une al enzima en el sitio activo. Se forma un complejo terciario E + S  ES E+ P
+I

EI

 ESI
+S

+I
“Vmax. disminuye”

1 Vmax V= 1+[I]/Ki 1+Km/[S]

Inhibición incompetitiva. El inhibidor se fija sobre el complejo ES E + S  ES E+ P ESI
V=

1 V 1+[I]/[Ki] 1+1/[S] Km

1 1+[I]/Ki

v V

competitiva
+I

[Km] [K’m]

[s]

I
E

S

S
E

+

I
E

+I

1/K’m 1/V
1/Km

v Vmax

no competitiva

+I

[Km]

[s]

S

I

S

I

+I
1/v

1/Km

1/[s]

Inhibición irreversible. Supone una unión covalente entre E e I. No ha posibilidad de regeneración.

v

v T opt.

pH
Efecto del pH sobre la conformación del enzima

T + NH3 -H

+ NH3

- H+ + H+

+ NH3

- H+ + H+

+

.. NH2- H

.. NH2
COO

+

+ H+

COOH

COOH

COO

COO-

+ H+

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