P. 1
ENLACE PEPTIDICO GENERALIDADES

ENLACE PEPTIDICO GENERALIDADES

|Views: 30|Likes:
Publicado porKaren Hernandez

More info:

Published by: Karen Hernandez on Jan 31, 2013
Copyright:Attribution Non-commercial

Availability:

Read on Scribd mobile: iPhone, iPad and Android.
download as PDF, TXT or read online from Scribd
See more
See less

12/17/2013

pdf

text

original

Enlace Peptídico

Propiedades

. los ácidos nucleicos.Proteínas  Las proteínas parecen haber sido diseñadas para interactuar con todo el resto de los componentes biológicos. las grasas y otras proteínas. desde los iones más pequeños hasta las moléculas más complejas como los carbohidratos.

originan y regulan los movimientos. regulando la concentración de los metabolitos. y controlan los mecanismos de información genética. . actuando como generadores. sensores e interruptores de señales. controlando el flujo de material a través de las membranas biológicas. dando rigidez estructural a las estructuras celulares y tisulares.Proteínas  Las proteínas participan en un número extraordinario de procesos biológicos: catalizando las reacciones orgánicas.

que une los aminoácidos unos a otros para formar las proteínas . dependen estríctamente de las propiedades y características del Enlace Peptídico.Naturaleza planar del enlace peptídico Muchas de las propiedades y características que tienen las proteínas.

con la pérdida de una molécula de agua. resulta en la formación de un grupo funcional del tipo amida que recibe el nombre de enlace peptídico .La unión de dos aminoácidos.

La Cadena Polipeptídica Los aminoácidos en las proteínas y en los polipéptidos están unidos unos a otros por uniones peptídicas Extremo aminoterminal ENLACES PEPTÍDICOS Extremo carboxiterminal .

Enlace Peptídico Diagrama que muestra la geometría general. Las dimensiones de los ángulos están dadas en grados. los ángulos y la longitud de los enlaces que participan en la estructura de un enlace peptídico. .

.

El tipo (C) de enlace es un híbrido de las formas A y B.Formas de resonancia del enlace peptídico. lo cual le da al enlace peptídico su carácter de doble enlace parcial .

sin embargo. alrededor del Cα que comparten.Naturaleza planar del enlace peptídico El carácter de doble enlace parcial que posee el enlace peptídico previene la libre rotación alrededor del enlace C-N manteniéndolo en el mismo plano en que están los átomos de H y O. . Estos enlaces planares pueden girar.

respectivamente. Todos los aminoácidos tienen ángulos phi and psi con valores negativos. En pocos casos el ángulo ω = 0° para formar un enlace peptídico de tipo cis. Estos son Φ (phi). el cual se produce usualmente cuando la prolina forma parte del enlace.Ángulos de Torsion  La figura incluida muestra los tres principales ángulos de torsión de un polipéptido. Ψ (psi). Ángulos de torsión del enlace peptídico La planaridad del enlace peptídico restringe al ángulo ω a un valor de 180° en casi todos los tipos de enlace entre aminoácidos. los valores típicos son -60° y -50°. . y ω (omega).

Favorable desde el punto de vista estérico Conformación Cis. aunque con poca frecuencia. la más común. Se halla.Conformation Trans. estéricamente desfavorable. en el caso de la prolina. .

La naturaleza planar del enlace peptídico restringe las posibilidades de conformación que pueden adquirir las proteínas.Restricciones estéricas del enlace peptídico. Este hecho se deriva de los ángulos (encima o abajo del plano del enlace peptídico) de los dos enlaces con los carbones-α de los aminoácidos que lo forman. . Estos ángulos phi (φ) y psi (ψ) pueden ser utilizados para predecir y definir algunas de las estructuras proteícas de nivel superior.

Ambos son +180° como se puede ver en la fiigura. Los ángulos de rotación se definen como φ (phi) y ψ (psi).α. .La estructura de la proteína se define por la rotación alrededor del enlace peptídico Plano del grupo Amida Plano del grupo Amida Cadena Lateral La rotación se permite unicamente en ambos lados de los carbonos.

Ángulos en una cadena peptídica completamente extendida Extremo carboxi Extremo amino .

Algunos ángulos φ y ψ no son permitidos porque causan impedimento estérico .

. La Rotación en el enlace peptídico solo se permite sobre los enlaces del carbono α. por lo tanto. En las proteínas.Enlace Peptídico      Midiendo cuidadosamente la longitud del enlace peptídico. solo puede adquirir dos formas geométricas distintas: cis y trans. obedeciendo fundamentalmente a la contribución de la forma de segunda resonancia de la amida. Y. A partir de esta conclusión debe aceptarse que el enlace peptídico es un enlace rígido e incapaz de rotar libremente. Pauling llegó a la conclusión de que este tipo de enlaces se comportaba como un enlace doble. los enlaces peptídicos son casi invariablemente de forma trans como se muestra en la figura siguiente.

Longitud del enlace dobleC=N Estas determinaciones sugirieron a Pauling que el enlace peptídico debe considerarse más como un enlace doble que como un enlace C-N sencillo.Enlace Peptídico Longitud del enlace sencillo C-N Longitud del enlace C-N en el enlace peptídico = 1.32 Å. .

You're Reading a Free Preview

Descarga
scribd
/*********** DO NOT ALTER ANYTHING BELOW THIS LINE ! ************/ var s_code=s.t();if(s_code)document.write(s_code)//-->