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Principios Del Metabolismo

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Péptidos y proteínas

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ESTRUCTURA A. Primaria. corresponde a la secuencia de aminoácidos y la naturaleza y posición de cualquier derivado unido en forma covalente. Insulina 2 cadenas polipeptídicas unidas por puentes disulfuro Cadena A: 21 residuos Cadena B: 30 residuos Dos enlaces disulfuro intercadenas y uno intracadena .

terciarias y cuaternariasnson determinadas por la estructura primaria .• Ley de Anfinsen (Sexto principio de la bioquímica) • Establece que las estructuras seundarias.

6 residuos por vuelta  El asa formada por el N del N-H. el enlace peptídico. dentro de una misma cadena  Contiene 3. a) Hélice  Formación de puente de hidrogeno entre un grupo carboxilo de una unión peptídico (residuo n) y el grupo N-H del enlace peptídico n+4.Estructuras secundarias Esta conformada por la formación de enlaces de hidrógeno. el oxígeno del carbonilo y el puente de hidrógeno tiene 13 átomos  80 % de una proteína puede ser -hélice  1/25 de las proteínas carece de -hélice .

Las estructuras secundarias de las proteinas se repiten en forma de motivos estructurales .

Estructura terciaria Orden tridimensional de los átomos de la molécula en el espacio .

la cual a su vez confiere las propiedades mecánicas apropiadas para la función estructural que desempeña. y de las fibras animales como pelo. . • La secuencia de aminoácidos favorece un tipo particular de estructura secundaria. lana y seda.• Proteínas fibrosas • Forman las estructuras de las células y tejidos • Son las proteínas más abundantes de la piel y tejido conectivo.

con la cadena polipeptídica corriendo paralelas a el eje de la fibra. y sobrepuestas unas a otras.Dentro de las principales proteínas fibrosas se encuentran las siguientes: Fibrina (seda) Se forma principalmente por la repetición de la siguiente secuencia: La cual forma hojas  paralelas. . unidas únicamente por fuerzas de van der Walls. Es una fibra fuerte poco elástica y altamente flexible. Además de las hojas  hay regiones de dobleces en las cuales se encuentran residuos de valina y tirosina.

• Queratina • Existen dos clases de queratina: • -Queratina: pelo y lana. se forma principalmente de hélices • Protofibrillas: tres cadenas de -hélices interlazadas • Microfibrilla: un arreglo de 2 protofibrillas rodeadas de 9 más • Macrofibrilla: varias microfibrillas empacadas .

Las cadenas polipeptídicas están unidas por enlaces disulfuro .

La unidad básica es la molécula de tropocolageno.3 residuos por vuelta. y enlaces de hidrógeno entre las cadenas. La secuencia polipeptídica es: Gly-X-Pro o Gly-X.Hypro . tendones y piel. picos. una triple hélice con cadenas polipeptídicas de aproximadamente 1000 residuos con 3. plumas.-Queratina: piel. garras y escamas Colágeno Es la proteína más abundante en los vertebrados. Se le encuentra en huesos.

Las moléculas de tropocolageno se empacan en una fibra de colageno. Esta reacción ocurre durante toda la vida. los cuales son oxidados a aldehidos. . y se entrelazan a través de los residuos de lisina. los cuales reaccionan con otra lisina oxidada o no formando un enlace aldol. causando la fragilidad de los huesos y la perdida de elasticidad de la piel.

en un arreglo de cuatro residuos de lisina produciendo un enlace llamado desmosina. Se le encuentra en los vasos sanguíneos y ligamentos. rica en glicina y alanina.Elastina Es una fibra altamente elástica. Los residuos de lisina presente forman enlaces cruzados entre las cadenas. .

• Otras proteínas fibrosas son: • Actina • Miosina • Tubulina .

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