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Catalisis enzimatica

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Actividad enzimática

 Definición, clasificación y nomenclatura de las enzimas

 Coenzimas y cofactores

 Mecanismos de la catálisis enzimática

 Centro activo y especificidad

 Tipos de catálisis

Generalidades Enzimas Catalizadores biológicos específicos que aumentan la velocidad de las reacciones bioquímicas.  Aumentan la velocidad de reacción hasta por un factor de 1017  Casi todas las enzimas son proteínas excepto las ribozimas (formadas por RNA sólo o asociado a proteínas) .

Generalidades Enzimas  Las enzimas son necesarias para que las reacciones bioquímicas: • Se produzcan a una velocidad adecuada para la célula • Se dirijan hacia rutas útiles y necesarias según necesidades energéticas y necesidad de producción de distintas sustancias.  Características  Gran poder catalítico  Alto grado de especificidad  Actúan en soluciones acuosas en condiciones determinadas de Tª y pH  Su actividad puede regularse  Importancia  Agricultura  Industria alimentaria  Medicina .

sino que aceleran su consecución.Generalidades Enzimas  Características catalíticas E+S ES E+P  Las enzimas aceleran las reacciones multiplicando su velocidad. no modifican la constante de equilibrio de la reacción. .  No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables.  No se alteran en el proceso. no se modifican en su actuación.

Mg. Fe. Mn. Co  Coenzima: moléculas orgánicas pequeñas Apoenzima + Cofactor = Holoenzima .Algunos enzimas necesitan cofactores A veces la actividad catalítica depende de componente químico adicional  Cofactor: metales o iones inorgánicos pequeños. Zn.

Algunos enzimas necesitan cofactores  Contribuyen alineamiento enzima-sustrato  Sitio adicional de enlace (FAD) (NAD) .

Interviene en la síntesis de colágeno Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren grupos aldehídos Constituyente de los coenzimas FAD y FMN Beriberi Dermatitis y lesiones en las mucosas Fatiga y trastornos del sueño Pelagra Depresión.. Coenzima en la transferencia de grupos metilo.. dermatitis. .Vitaminas como cofactores enzimáticos Enfermedades carenciales Escorbuto VITAMINAS C (ácido ascórbico) B1 (tiamina) B2 (riboflavina) B3 (ácido pantotinico) B5 (niacina) B6 (piridoxina) B12 (cobalamina) Biotina FUNCIONES Coenzima de algunas peptidasas. Fatiga. anemia Anemia perniciosa Constituyente de la CoA Constituyente de las coenzimas NAD y NADP Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos. en metabolismo de aminoácidos. Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo.

1.Nomenclatura de enzimas  Código numérico encabezado por las letras EC (enzyme commission)  Cuatro números separados por puntos • El 1º indica a cual de las seis clases pertenece la enzima • El 2º se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo • El 3º y el 4º se refieren a los grupos químicos específicos que intervienen en la reacción.  Nombre sistémico Sustrato preferente + reacción + “asa” Etanol Alcohol DH Acetaldehído E. 1.C.1 Alcohol deshidrogenasa .1.

.Transferasas: Transferencia de grupos intactos de una molécula a otra 3. L/D.Liasas: Adición de grupos a dobles enlaces (sin participación del agua) 5..Ligasas: Unión de dos sustratos a expensas de la hidrólisis del ATP .Isomerasas: Transferencia intramolecular de grupo (cis/trans... aldehído/cetona) 6.Hidrolasas: Reacciones de hidrólisis (ruptura de enlaces con participación del agua) 4..Oxidorreductasas: Reacciones de oxido-reducción 2.Clasificación de enzimas 1..

transferasas Quinasas Fosfomutasas Esterasas Glucosidasas Peptidasas Fosfatasas Tiolasas Fosfolipasas Amidasas Desaminasas Ribonucleasas Liasas Descarboxilasas Aldolasas Hidratasas Deshidratasas Sintasas Liasas Isomerasas Racemasas Epimerasas Isomerasas Mutasas Ligasas Sintetasas Carboxilasas .Clasificación de enzimas Hidrolasas Oxidorreductasas Deshidrogenasas Oxidasas Reductasas Peroxidasas Catalasas Oxigenasas Hidroxilasas Transferasas Transaldolasas y transcetolasas Acil-.y fosforil. metil-. glucosil.

Mecanismo de catálisis enzimática Enzimas aumentan la velocidad sin modificar la constante de equilibrio de la reacción  Condiciones para una reacción bioquímica  Los reactivos deben colisionar  La colisión molecular tiene que ocurrir con una orientación adecuada  Debe haber un equilibrio favorable. La DG0 debe ser negativo E+S ES EP Estado de transición E+P Estado basal A B Estado basal .

 Es la energía necesaria para: • Alinear grupos reactivos • Formar cargas inestables transitorias • Reordenar enlaces .Mecanismo de catálisis enzimática Estado de transición Estado basal A B Estado basal Energía de activación DG0‡: Energía necesaria para que se alcance el estado de transición y que se produzca la reacción.

Mecanismo de catálisis enzimática Estado de transición Estado basal A B Estado basal  La enzima se une al de sustrato y le hace adoptar un estado intermediario semejante al de transición pero de menor energía  Energía de activación de la reacción catalizada es menor que la energía de activación de la reacción sin catalizar .

.  Proporciona la especificidad al enzima.  Los sustratos se unen mediante múltiples interacciones débiles.Modo de acción de los enzimas Centro activo: Región del enzima que se une al sustrato y donde se realiza la catálisis  Es una región tridimensional compuesto por residuos de aminoácidos de diferentes partes de la molécula que producen un microambiente específico.  Es relativamente pequeño en comparación con el volumen total del enzima. Las interacciones proveen de la energía necesaria para reducir la energía de activación.

Especificidad enzimática: especificidad de sustrato Modelo llave .cerradura (Fischer 1894) Modelo del ajuste inducido (Koshland 1958) “Bioquímica” Mathews. van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 .

Especificidad enzimática: especificidad de sustrato Sustrato Centro activo Modelo llave .cerradura (Fischer 1894) Complejo ES Enzima Sustrato Centro activo Modelo del ajuste inducido (Koshland 1958) Complejo ES Enzima .

Especificidad enzimática: especificidad de sustrato Cambio conformacional inducido por la glucosa en la hexoquinasa D-Glucosa .

Especificidad enzimática: estereoespecificidad Los enzimas son estereoespecíficos porque forman varias interacciones entre aminoácidos del centro activo y los distintos grupos del sustrato 1 CH2OH CHOH Glicerol quinasa CH2OH OH C H 2 3 CH2OH Glicerol ATP CH2OPO3 L-Glicerol 3-fosfato 1 CH2OH C 2 OH 3 H .

Especificidad enzimática: especificidad de función Un mismo compuesto puede ser sustrato de varios enzimas. + DH Fosfatasa Isomerasa Mutasa 6P-Gluconolactona Glucosa + Pi Fructosa 6P Glucosa 1P . que lo modifican de distinta forma.

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