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PROTENAS
NDICE
1. 2. 3. 4. 5. 6.

Introduccin Funciones de las protenas Estructura de los aminocidos El enlace peptdico. Pptidos y protenas La estructura de las protenas. Desnaturalizacin. Calsificacin de las protenas (Anexo I) WIX Profesor Jano

1. INTRODUCCIN
Las protenas son las molculas que desempean la mayor parte de la actividad de las clulas adems de tener importantes funciones estructurales. Las protenas son fruto de la polimerizacin de unas unidades bsicas llamadas aminocidos que se unen entre s formando enlaces peptdicos.

2. FUNCIONES DE LAS PROTENAS

Funcin estructural: cuando forma parte del

armazn o cuerpo de otras estructuras celulares o tisulares (tejidos). Son ejemplos el colgeno que forma parte de la sustancia intercelular de los tejidos conectivos, las protenas que forman parte de la cpsida de los virus o la tubulina cuya polimerizacin de lugar a cilios y flagelos. Funcin reguladora. Son aquellas que intervienen en los procesos de sealizacin qumica como algunas hormonas (insulina, hormona de crecimiento), en la activacin de genes como los factores de transcripcin o bien los receptores proteicos de membrana que desencadenan cambios en las clulas cuando les llega el ligando especfico. Protenas contrctiles como la actina y la miosina del msculo. Protenas de transporte, como la hemoglobina y mioglobina que transportan y almacenan oxgeno respectivamente, la albmina srica que transporta cidos grasos o las protenas transportadoras de membrana como los carriers o la bomba de sodio y potasio.

Estructura tridimensional de la mioglobina

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Protenas de almacenamiento reserva. Es el caso de

ovoalbmina en el huevo, la casena en la leche o la gliadina presente en los cereales. Protenas de defensa como los anticuerpos o inmuniglobulinas o el complemento. Funcin enzimtica. Los enzimas son biocatalizadores orgnicos. Tienen un captulo aparte en estos apuntes.

3. LA ESTRUCTURA DE LOS AMINOCIDOS

Los aminocidos son las unidades (monmeros) que forman parte de las protenas. Existen unos 300 aminocidos distintos aunque la mayora de las protenas de los seres vivos contienen 20 aminocidos distintos. El orden en el que estos aminocidos se unen para constituir las protenas est determinado por el ADN. Para que muchas protenas funciones correctamente necesitan la presencia de partes no protecas que reciben el nombre de grupos prostticos. El grupo hemo de lo hemoglobina sera un ejemplo.

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Los aminocidos tienen un tomo de carbono central llamado a al que se une un grupo amino, un hidrgeno y un grupo carboxilo (cido). Esta estructura es comn a todos. Los aminocidos se diferencian entre s segn el grupo orgnico R que se una a la cuarta valencia del carbono a. Segn la naturaleza del grupo R los aminocidos se clasifican en: Aminocidos con grupo R apolar o hidrfobos. Aminocidos con grupo R polar o hidrfilos Aminocidos con grupo R cido y cargados negativamente (tambin son hidrfilos) Aminocidos con grupo R bsico y cargados positivamente (tambin son hidrfilos) El carbono a de los aminocidos es asimtrico salvo en el caso de la glicina. Por esta razn los aminocidos presentan enantimeros D y L. Se denominan aminocidos esenciales aquellos que no se pueden fabricar a partir de otros aminocidos o de otras biomolculas y, por lo tanto, deben de ser ingeridos en la dieta. Este concepto de esencial es ampliable a otro tipo de biomolculas. IONIZACIN DE LOS AMINOCIDOS Cuando un aminocido se disuelve en agua, se encuentra en solucin en forma de ion dipolar o zwitterion. Segn el pH del medio el tipo de ionizacin de un aminocido cambia y tambin sus cargas lo que puede ocasionar cambios en la forma espacial de la protena que los contiene situacin que puede resultar peligrosa. En medios cidos el aminocido est completamene protonado (con -COOH y NH3+) y su carga es positiva mientras que en medios bsicos el aminocido presenta su forma desprotonada (-COO- y NH2) y su carga es negativa. Una sustancia cida es aquella que es capaz de donar H+ (protones) al medio y una sustancia bsica es aquella capaz de tomarlos del medio. Cuando el aminocido est en su forma protonada en un medio cido y el pH va aumentando, el aminocido se desprotona donando H+ al medio y se comporta como un cido. Cuando el aminocido est en su forma desprotonada en un medio bsico y el pH va disminuyendo, el
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Al igual que los monosacridos, los aminocidos tambin presentan imgenes especulares D y L

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aminocido capta protones del medio comportndose con una base. Por lo tanto, los aminocidos pueden comportarse como cidos y como bases segn sea el pH del medio. A las sustancias que tienen esta propiedad se les denomina anfteras. Existen unos valores de pH caractersticos para cada aminocido. Son Pka : el es pH para el cual el aminocido est en un 50 % en su forma protonada y un 50 % en su forma de ion dipolar (zwitterion) PI o punto isoelctrico: es el pH para el cual ese aminocido est al 100 % en forma de ion dipolar. Pkb: es el pH para el cual el aminocido est en un 50 % en su forma desprotonada y un 50 % en forma de ion dipolar (zwitterion)

A pH fisiolgico (el habitual en clulas y tejidos) los aminocidos no suelen tener carga neta ya que se encuentran en forma de ion dipolar. Si vara el pH y po eso debe mantenerse constante, s que pueden verse alteradas las cargas de los aminocidos. Dado que los aminocidos de las protenas pueden comportarse como cidos o como bases, a menudo influyen como sustancias tamponadoras de las variaciones de pH en el organismo.

4. EL ENLACE PEPTDICO. PPTIDOS Y PROTENAS

Los aminocidos se unen entre s mediante un enlace covalente de tipo amida, en el que el grupo carboxilo (-COOH) del primer aminocido enlaza con el grupo amino (H2N-) del siguiente.
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Aunque el enlace formado es simple y no doble, el enlace amida presenta la rigidez caracteerstica del doble enlace lo que provoca que los tomos que se encuentran unidos a carbono del grupo carboxilo y al nitrgeno del grupo amino estn en el mismo plano. A una cadena de muchos aminocidos unidos se le denomina poliptido y si son unos pocos recibe el nombre de oligoptido (o ms concretamente dipptido, tripptido, tetrapptido, etc.) Aunque a veces se suelen usar indistintamente los trminos polipptido y protena, se considera que una protena debe tener una masa molcular superior a 10.000. El primer aminocido de una cadena polipeptdica es aquel que tiene su grupo amino libre (extremo N-terminal) y el ltimo es el que tiene libre el COOH (extremo C o carboxilo terminal) Algunos ejemplos de pptidos de inters biolgico: Glutation. Es un potente reductor biolgico que entre otras funciones tiene la de mantener el estado de oxidacin del hierro de la hemoglobina en +2 (en +3, metahemoglobina, es incapaz de unirse al oxgeno) cido pantotnico que es el precursor de la vitamina B5. La gramidicina y la penicilina son antibiticos formados o que contienen pptidos. Hormonas peptdicas, como la oxitocina, vasopresina o insulina.

VDEO formacin ENLACE PEPTDICO

5. LA ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

Una protena es activa por que tiene una determinada forma en el espacio. Se denomina conformacin a la disposicin tridimensional de los tomos de una protena. Cuando esta conformacin es la que permite que la protena pueda llevar a cabo su funcin se dice que es su forma nativa. La forma nativa de una protena nunca es la estructura en zigzag de la cadena de aminocidos o estructura primaria sino que presentan diversos grados de plegamiento en el espacio. Dado que el enlace peptdico es rgido, slo los enlaces adyacentes pueden girar segn unos ngulos y . Slo unos valores determinados de f y y permiten plegamientos estables que genera el siguiente grado de plegamiento o estructura secundaria. Las estructuras secundarias estables para valores permitidos de y fueron representadas en unos ejes en los que se situaron
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los diferentes tipos de estructuras secundarias estables. Este diagrama recibe el nombre de Diagrama de Ramachandran. Las estructuras secundarias ms frecuentes son: Hlice : es una disposicin helicoidal de la cadena en zig-zag de aminocidos que generan una forma cilndrica con los grupos R hacia el exterior de la hlice. ( = -45o a -50o ; = -60o). Su sentido de avance es en el sentido de las agujas del reloj, dextrgira, y cada vuelta avanza 54 angtroms y contiene 3,6 aminocidos. Esta tipo de disposicin en el especie permite la formacin de puentes de hidrgeno intracatenarios que le otorga gran estabilidad. En general, las protenas que presentan como mximo grado de plegamiento especial una estructura secundaria se denominas protenas fibrosas y suelen tener funcin estructural ya que forman largas hebras o lminas. Las queratinas con protenas formadas casi exclusivamente por hlices y son el constituyente del pelo, uas y pezuas. Presentan abundantes cistenas y por eso su combustin genera ese olor azufrado caracterstico de pollo chamuscado. Al tener cistenas forman puentes disulfuro. Aminocidos como la prolina desestabilizan la hlice haciendo que pierda esta conformacin. Conformacin en lmina o conformacin . Se trata de una disposicin paralela o antiparalela segn sea el sentido en el que se encuentren las cadenas en zig-zag de los aminocidos que forman la protena a modo de una lmina plegada. Los grupos R se disponen de manera opuesta (arriba-abajo). Estas lminas estn estabilizadas por puentes de hidrgeno intracatenarios e intercatenarios. Las -queratinas que constituyen por ejemplo los hilos de la tela de araa y la fibrona de la seda presentan lminas como su grado mximo de plegamiento. Tienen abundantes residuos de alanina y glicina y forman fibras inextensibles.

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El colgeno es una protena fibrosa formada por la polimerizacin de unidades tres hlices acopladas entre s. Cada una de estas hlices ricas en hidroxiprolina recibe el nombre de cadena pro- (no confundirlo con la hlice ). Esta hlice es levgira (avanza en sentido opuesto a las agujas del reloj) pero cuando se ensamblan tres de ellas generan una triple hlice dextrgira. La polimerizacin de estas unidades genera la fibra de colgeno. La fibra generada tiene la misma fuerza de tensin que un cable de acero de idntica seccin. Existen muchos tipos de colgeno en el ser humano y es sintetizado por los fibroblastos. El colgeno es el principal componente de ligamentos y tendones y forman parte de las sustancias intercelular de los tejidos conectivos.

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Las protenas que desempean la mayor partes de las funciones biolgicas sealadas al principio del tema presentan un grado ms de plegamiento en el espacio en el que se combinan distintas combinaciones de lminas y hlices generando estructuras globulares. De hecho las protenas con estructura terciaria se denominan globulares y pueden tener varios tipos de estructura secundaria (las fibrosas slo uno) Gracias a este segundo grado de plegamiento aminocidos que estaban muy separados en la cadena polipeptdica pueden terminar prximos. Las fuerzas que intervienen en este plegamiento espacial y que otorgan a las protenas la forma precisa que ahce que sea funcional son: -Interacciones hidrofbias e hidroflicas de los grupos R de los aminocidos con el medio - Fuerzas de atraccin y repulsin de los grupos R de los aminocidos con carga. - Formacin de puentes disulfuro entre cistenas. - Fuerzas de Van deer Waals. Todo esto depende de la secuencia de los aminocidos, es decir, de qu posicin ocupan por lo que se puede decir que la estructura primaria de una protena determina la forma espacial que va a tener. Adems, algunas protenas necesitan la ayuda de otras protenas para adquirir esa forma espacial activa. Estas protenas que ayudan a que las protenas adquieran la forma correcta en el momento oportuno reciben el nombre de chaperonas. Una de las familias de chaperonas ms conocidas con las Hsp70 que suelen tener una masa de unos 70.000 y se encuentran ya sea en bacterias hasta en los seres humanos. Una de las primeras protenas globulares de las que se supo su conformacin fue la mioglobina. La mioglobina es la protena que almacena oxgeno en el msculo y contiene 153 residuos aminocidos que forman ocho segmentos de hlice a con lazos entre ambas. Adems contien un grupo hemo con un tomo de hierro
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CHAPERONA

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al que se une el oxgeno como grupo prosttico. La mioglobina es especialmente abundante en animales que permanecen largo tiempo sumergidos como las ballenas o los pinnpedos (focas, morsas, etc.). A menudo las protenas globulares grandes contienen diversas regiones estables bien diferenciadas en su conformacin espacial. Si por mtodos qumicos se separan estos dominios mantienen su conformacin espacial. En las protenas globulares tambin existen combianciones de estructuras secundarias que aparecen en protenas distintas. A estas combinacios estables ya que son frecuentes se les denomina motivos. Por ltimo, existen protenas que estn formadas por el ensamblaje de varias subunidades globulares. Se dice que estas protenas tienen estructura cuaternaria y que son oligomricas si son pocas subunidades o multimrica si son muchas. Un ejemplo de protenas oligomrica es la hemoglobina, formada por cuantro subunidades de globina, dos tipo y dos de tipo (nada que ver con las estructuras secundarias vistas anteriormente), cada una de las cuales tiene su grupo hemo. La hemoglobina es la protena que transporta oxgeno en la sangre y dado que tiene cuatro grupos hemo puede transportar cuatro molculas de oxgeno. La conformacin de cada una de las subunidades es diferente segn contengan oxgeno (oxihemoglobina) o no (desoxihemoglobina). La hemoglobina presenta un fenmeno llamado cooperativdad que consiste en que cuando un oxgeno entra a la primera subunidad de la hemoglobina provoca que aumente la afinidad del oxgeno por las restantes acelerndose as la captura de esta molcula.
(Ampliacin universidad)

Proteina de un bacteroide de la flora intestinal con 3 dominios

PARA QUE UNA PROTENA LLEVE A CABO SU FUNCIN ES IMPRESCINDIBLE QUE TENGA INTACTA SU CONFORMACIN NATIVA.

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La desnaturalizacin es el proceso mediante el cual una protena pierde su forma espacial nativa y, por lo tanto, se vuelve inactiva. Una de las razones de la prdida de la estructura terciaria es por la rotura de los puentes disulfuro. Cuando esto sucede en un organismo puede tener efectos desastrosos llegando incluso a provocar la muerte del individuo.

Video sobre la desnaturalizacin

La desnaturalizacin puede ser reversible o irreversible y puede estar provocada por: Aumento de temperatura, como por ejemplo lo que le sucede a la albmina (clara) del huevo cuando se fre. Esta es otra de las razones por las cuales la fiebre no puede ser muy alta durante mucho tiempo porque provocara la desnaturalizacin de las protenas humanas adems de las de las protenas bacterianas o vricas que es lo que se pretende con la fiebre como mecanismo de defensa. Variacin del pH. Como ya se ha visto, la variacin del pH puede causar cambio en las cargas de los grupos R de los aminocidos lo que afectar a las fuerzas electrostticas que mantena a la protena en su conformacin nativa producindose la desnaturalizacin. Como se puede concluir, la homeostasis es fundamental parara evitar cambios que alteren la forma de las protenas. De manera artificial, la desnaturalizacin de una protena tambin se puede producir por la adicin de detergentes. CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS - descargar anexo I

Un vdeo resumen

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